Альдолаза Амилаза

Сульфгидрильная группа цистеина . Ферментативная активность ряда ферментов (а-амилазы, папаина, креатинкиназы, альдолаз, некоторых дегидрогеназ и многих других) тормозится при блокировании содержащихся в них сульфгидрильных групп остатков цистеина. Такие ферменты называют тиоловыми ферментами. [c.205]

Выше уже говорилось, что в эритоцитах, плазме и сыворотке крови всегда находятся белки — ферменты. В плазме и сыворотке крови имеются амилаза, фосфатаза, холинэстераза, протеиназы, трансферазы, дегидрогеназы, альдолаза, фибринолизин и ряд других. [c.478]

Содержание этих ферментов может резко изменяться (обычно увеличиваться) при ряде заболеваний амилазы при поражениях поджелудочной железы, щелочных фосфатаз — при рахите, кислых фосфатаз — при раке предстательной железы, аминофераз, дегидрогеназ, креатинкиназы и альдолазы — при инфаркте миокарда, различных мпопатиях, заболеваниях печени и т. д. Определение активности названных ферментов может представлять, таким образом, значительный клинический интерес. [c.478]

Ферменты, как уже было сказано, очень нестойки, и поэтому их хранят в особых условиях и с большой предосторожностью. Обычно их хранят в сухом темном и прохладном месте, лучше в холодильнике, при температуре от +5 до 0°С, а для некоторых ферментов, как алкогольдегидрогеназа, гиалуронидаза, липаза и других, требуется температура —10°С. Иногда для сохранения активности ферментов их хранят в запаянных ампулах в вакууме. Однако даже при соблюдении указанных мер у многих ферментов наблюдается падение активности при хранении. Поэтому для каждого фермента обусловлен максимальный срок хранения, при котором гарантируется его активность (указана на этикетке). Например, срок хранения сукциндегидрогеназы, ксантиноксидазы — 3 месяца альдолазы, карбоксипептидазы, щелочной фосфатазы — 6 месяцев алкогольдегидрогеназы, а-амилазы, НАД — 1 год цитохрома с — 2 года и т. д. [c.62]

Р-амилаза Альдолаза Каталаза (бактерии) Каталаза (печень) Уреаза [c.72]

Методы обнаружения в слюне амилазы и мальтазы, а также метод количественного определения амилазной активности слюны рассматривались при изучении свойств ферментов. Ферменты, выделяемые в слюну бактериями, например альдолаза и щелочная фосфатаза, могут быть обнаружены в слюне теми же методами, что и в тканях или сыворотке крови животных (см. стр. 177 и 234). [c.260]

Рис. 75. Зависимость между наклоном кривой логарифмов подвижности (см. рис. 30) и молекулярной массой белков [538]. 7 —димер пепсина 2 —оваль-бумин 3 — а-амилаза 4 — мономер альбумина 5 — трансферрин человека 5 — яичный трансферрин 7 — гексокиназа 8 — лактатдегидрогеназа 9 — кетозо-1-фосфат—альдолаза 10—Р-амилаза 11 — никотинамидаза 12 — а-уреаза 13 — каталаза 14 — ксангииоксидаза 15 — мономер апоферритина (ферри-тин) 16 — уреаза, 17 — рибулозодифосфат-карбоксилаза.

Инициирующее действие субстратов на образование соответствующих ферментов можно наблюдать и у лси-вотных. Так, например, обогащение пищи полисахаридами приводит к ускорению синтеза амилазы. Большие количества глюкозы индуцируют образование глюкокиназы, а фруктоза индуцирует фруктокиназу, альдолазу и глицеральдегидфосфаткиназу. Пища, обогащенная белками, ускоряет синтез химотрипсина и трипсиноге- [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология