Фруктокиназа

При метаболизме фруктозы в организме большая ее часть фосфорилируется в печени при воздействии особого фермента — фруктокиназы в положении С-1 и образует фруктозо-1-фосфат. Считают, что при участии специфической альдолазы фруктозо-1-фосфат превращается в диокси-ацетонфосфат и глицеральдегид. Глицеральдегид восстанавливается до глицерина, затем через глицерол-З-фосфат окисляется до диоксиацетонфосфата. [c.126]

Второстепенный путь фруктоза фосфорилируется в 6-м положении неспецифической гексокиназой с образованием фруктозо-6-фосфата, который изомеризуется в глюкозо-6-фосфат —> глюкоза (печень). Процесс идет медленно. При наследственном нарушении обмена фруктозы возникает фруктозурия. Известны два дефекта 1) при дефекте фруктокиназы печени в крови накапливается фруктоза (фруктоземия) и поступает в мочу (фруктозурия). Заболевание протекает бессимптомно, поскольку глюкоза обеспечивает энергетику клетки, — эссенциальная фруктозурия 2) при дефекте альдолазы Ф-1-Ф возникает непереносимость фруктозы. После приема фрук- [c.179]

В печени имеется другой фермент, называемый фруктокиназой, который катализирует перенос фосфата от АТР на фруктозу с образованием фруктозо-1-фосфата. Фруктокиназа обнаружена также в почках и кишечнике. Этот фермент не катализирует фосфорилирование глюкозы, на его активность (в отличие от активности глюкокиназы) не влияют ни голодание, ни инсулин это позволяет понять, почему у больных диабетом выведение фруктозы из крови происходит с нормальной скоростью. Значение К фруктокиназы печени для фруктозы очень мало, что указывает на чрезвычайно высокое сродство фермента к данному субстрату. Образование фруктозо-1-фосфата является, по-видимому, главным путем фосфорилирования фруктозы. При отсутствии в печени фруктокиназы наблюдается идиопатическая фруктозурия. [c.207]

У людей, которые лишены фруктокиназы, основная масса получаемой с пищей фруктозы выводится с мочой. Непереносимость фруктозы — серьезное заболевание, характеризующееся генетическим дефектом альдолазы, специфичной к фруктозо-1-фосфату. Даже при наличии необходимых [c.126]

В печени, однако, для этого существует другой путь. В ней имеется фермент фруктокиназа, который катализирует фосфорилирование фруктозы не по 6-му, а по 1-му атому углерода [c.336]

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

Гексокиназа (дрожжи, животные ткани) (нуждается в Mg ) Фруктокиназа (печень, мышцы, бактерии) (нуждается в К+) [c.806]

Однако превращение фруктозы в глюкозу может осуществляться с большой скоростью (в печени и мышцах) и при участии другой более сложной ферментной системы (фруктокиназы, фосфорилирующей фруктозу с образованием фруктозо-1-фосфата). [c.256]

Фотохимия 5—551, 432 Фотоэлектрохимичещ.ие явления 5—339 Фотоэффект прямой 5—1И84 Франка—Кондона принцип 3—289 Франций 5—561, 910 Френозин 5—820 Фреоны 5—562, 308 3 — 822 Фриделя — Крафтса реакция 5—563 Фридлеидера синтез 5—3( 6 Фриса перегруппировка 5—367 Фруктоза 5—567 1-821 Фруктокиназа 5—481 P-D-Фруктофураноза 5 — 567 р-фруктофуранозидаза 2—226. 227 Фталазол 5 — 568 2 — 947 4 — 1094 Фталан 5—611 Фталаты 4—49, 47 [c.588]

Активность глюкокиназы и второй специфической гексокиназы-печени, фруктокиназы (ФК) [10], определяли в лишенных митохондрий экстрактах (фракция гиалоплазма + микросомы) из печени [c.190]

Аналогичный сдвиг в сторону преобладания тормозящего влияния глюкокортикостероидов имеет, по-видимому, место при инсу-лярной недостаточности (при аллоксановом диабете, рис. 3). В опытах с аллоксановым диабетом изучали также активность второй специфической гексокиназы печени —фруктокиназы [10]. [c.193]

Из табл. 1 видно, что сосудисто-волокнистые пучки сахарной свеклы содержат фермент гексокиназу, которая за 30 мин. катализирует образование 2 мг глюкозо-6-фосфата на 10 г сырого веса ткани. Наряду с глюкозо-6-фосфатом в опытных смесях накапливается и фруктозо-6-фосфат, хотя и в значительно меньшем количестве. Образование фруктозо-6-фосфата может быть результатом действия специфической фруктокиназы или же результатом изомеризующего действия фосфогексоизомеразы. Из таблицы видно также, что проводящие ткани обладают значительно более активной гексокиназой, нежели окружающие ткани паренхимы черешка. [c.249]

Фруктозо-6-фосфат фосфорилируется в первом положении при участии фосфо-фруктокиназы с использованием энергии АТФ. [c.176]

Из трансфераз подгруппы 2.7 назовем фосфат-трансферазы, переносящие остаток фосфорной кислоты с аденозинтрифосфата (кн. I, стр. 433) на субстрат, например на глюкозу глюкокиназа) и фруктозу фруктокиназа), в процессе брожения. [c.706]

Обмен фруктозы. Около 80% поступающей с пищей фруктозы метаболизируется в печени двумя путями. Главный путь фруктоза фосфорилируется в первом положении с образованием фруктозо-1-фосфата, который специфической альдолазой Ф-1-Ф расщепляется на диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Глицеральдегид превращается в 3-ФГА при участии АТФ и триозокиназы. Образовавшийся диоксиацетонфосфат и 3-ФГА могут превращаться в глюкозу по реакции глюконеогенеза или подвергаться распаду (аэробному или анаэробному). Для глюконеогенеза фруктоза нерентабельна, поскольку ее концентрация в крови ниже концентрации глюкозы в 20 раз. Для продукции энергии в клетках (и прежде всего в печени) фруктоза особенно важна, так как ферменты фруктокиназа и альдолаза Ф-1 -Ф не находятся под строгим гормональным контролем. Поэтому при патологии систем регуляции обмена углеводов и поражениях печени целесообразно назначать фруктозу (как источник энергии для клеток). [c.179]

Для давно известных ферментов в литературе приняты исторически сложившиеся тривиальные названия каталаза, папаин, пепсин, трипсин, химотрипсин и т. д. Затем, чтобы не вводить большого числа новых названий, ферменты классифицировали в соответствии с названием превращаемого субстрата, добавляя окончание аза — амилаза, аргиназа, мальтаза, фосфатаза. Поскольку на одно и то же вещество могут действовать различные ферменты, осуществляя превращение субстрата по различным путям, название фермента расширили таким образом, чтобы в нем отразилось как название субстрата, так и направление его превращения. При этом за основу принят тип каталитического превращения с окончанием аза глюкозооксида-за, алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, фосфотрансфе-раза, фруктокиназа и т. д. [c.55]

Как уже указывалось, при переваривании полисахаридов в кишечнике образуются, главным образом, глюкоза, а также некоторое количество фруктозы и галактозы. Эти три моносахарида оказываются в тканях организма взаимопреврашаемыми накопленные экспериментальные данные позволяют разобраться в путях их взаимопреврашений. Обратимое превра-ш,ение 1)-фруктозы и Д-глюкозы связано с участием фосфорной кислоты и является ферментативным процессом. О-Фруктоза под влиянием фермента фруктокиназы — специфической для фруктозы фосфоферазы (фермента, переносящего фосфатный остаток от аденозинтрифосфорной кислоты) — фосфорилируется с образованием фруктозо-6-фосфорной кислоты. [c.266]

Другие моносахариды — галактоза и фруктоза фосфорилируются под действием специфических ферментов — галактокиназы и фруктокиназы соответственно [c.400]

Рис. 20. Гипотетическая схема расположения ферментов в мембране эритроцитов (П. Фридрих, 1986), Димеры В-З-Р (белка полосы 3) — погруженные в мембрану гексагональные структуры. Их Ы-концы формируют в липидном бислое каналы для анионов и выступают в цитоплазму. ФГК — 3-фосфоглицераткиназа НЬ — гемоглобин ГАФД - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа Альд. — альдолаза ФФК — фос( х)фруктокиназа

Изоферменты 4юс<1 фруктокиназы отличаются по чувстаительности к регуляторным факторам В-форма наиболее, а М-форма наименее чувствительна к ингибированию АТФ В-форма сильно аетивируется фруктозодифосфатом, в то время как М-форма почти не активируется. Определенную роль в регуляции активности фермента в мозге играет кальмодулин-зависимое фосфорилирование в последние годы установлено участие в этом процессе нейроспецифического белка 8-100. [c.159]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.555 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.456 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.29 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.706 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.779 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.266 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.7 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.207 , c.208 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.207 , c.208 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология