Амилаза

Рис. 9. Схематическое представление продуктивных способов взаимодействия мальтотриозы и мальтозы с активным центром а-амилазы (по данным работы [3]). Черный треуголь-яик соответствует положению каталитического, участка

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

ПАНКРЕАТИН — экстракт поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, подвергшейся аутолизу (самоперевариванию). П. содержит ферменты поджелудочной железы панкреатическую амилазу, липазу, карбокси-пептидазу, трипсин и химотрипсии. Медицинский П.— желтоватый порошок с характерным запахом, малорастворим в воде, нерастворим в спирте. В продажу поступает в виде таблеток, порошков с наполнителями — сахарозой или лактозой. Применяется в медицине при рас- [c.185]

Амилаза -- фермент, присутствующий в слюне, катализирует выделение глюкозы из крахмала. При оптимальной температуре и pH одна молекула амилазы может производить 18 ООО молекул глюкозы в секунду. (Об этом говорилось в разд. А.4.) Посмотрите, можете ли вы заметить изменение вкуса пресного печенья (оно содержит крахмал), если вы его будете жевать одну или несколько минут. Опишите любые изменения вкуса, которые вы заметили, и объясните их. [c.447]

Рис. 10. Схематическое представление нескольких возможных способов связывания мальтотриозы с активным центром р-амилазы. Черный треугольник соответствует положению каталитического участка. Римскими цифрами обозначены продуктивные способы связывания субстрата

Фермент в слюне, амилаза, разрушает молекулы крахмала на отдельные молекулы глюкозы (см. разд. А.4 и упражнение VII.2). Глюкоза обнаруживается реактивом Бенедикта, который образует с ней желто-оранжевый осадок. Чем больше глюкозы, тем больше осадок. [c.447]

Опыт с амилазой. Проделайте следующие операции [c.448]

Оказалось, что молекула крахмала имеет длинную разветвленную цепь (аналогия с кораллом или елкой). В основе такой молекулы лежат более мелкие цепи из - - 250 остатков глюкозы, в которой через некоторые промежутки присоединены боковые цепи по 20 остатков глюкозы. Выяснено, что фермент а-амилаза действует только на центральную цепь, гидролизуя ее на декстрины [- -ами-лаза действует на боковые цепи, отрывая от них молекулы мальтозы. [c.536]

Рис. 96. Кинетика гидролиза о-нитрофенил-а-мальтозида, катализируемого а-амилазой, в начальный период реакции

Амилаза прн комнатной температуре. [c.447]

Названия ферментов производят от названии субстратов, на которые они действуют. Для обозначения ферментной природы служит окончание -аза (эстеразы, амилаза, пептидаза и т. д.). По тем химическим реакциям, которые они катализируют, энзимы делятся на различные группы. [c.910]

При храненли проб слюны в первую очередь следует замедлить ее ферментативную активность, поскольку присутствующие в ней ферменты (амилаза, фосфатаза, эстеразы и пр.) могуг повлиять на метаболические изменения определяемых компонентов. Чтобы избежать поглощения следовых количеств суперэкотоксикантов стенками стеклянной посуды, слюну обычно хранят в склянках из фторопласта Заметим также, что в J юнe содержатся белковые вещества (альбумины, липопротеиды, глобулины и др.), поэтому необходимо принимать во внимание фактор связывания токсичных веществ белками [c.203]

Добавьте 2,5 мл 0,5%-ного раствора амилазы в каждую пробирку. [c.448]

Осахаривание крахмала мол ет быть осуществлено также при помощи некоторых энзимов, так называемых диастаз и амилаз , [c.454]

Ядра гелия, излучаемые при радиоактивном распаде Амилаза [c.543]

Ферментов известно многие тысячи, а катализируют они тысячи тысяч реакций, идущих в живых клетках - при дыхании, обмене веществ, размножении... Чрезвычайно важно, что работают ферменты очень быстро. Чтобы расщепить К 1Кой-либо белок или углевод (крахмал, целлюлозу) на составные части, их нужно кипятить с крепкими растворами кислот или щелочей несколько часов. Ферменты пищеварительных соков - пепсин, протеиза, амилаза гидролизуют эти вещества з л несколько секунд при температуре 37 °С. [c.274]

К счастью, принцип наименования амилаз в зависимости от аиомерной конфигурации образующихся продуктов не распространился на другие деполимеразы и сохранился для амилолитических ферментов в виде исключения. Согласно современной номенклатуре ферментов [1], а-глюкозидазы (КФ 3.2.1.20) катализируют расщепление 1,4-связи у концевого невосстанавливающего остатка а-О-глюкозы с освобождением а-глюкозы, а р-глюкозидазы (КФ 3.2.1.21) — остатка р-О-глюкозы с освобождением р-глю-козы. [c.14]

В основе теоретических рассуждений Хироми в работах [6—10] лежит постулат, что активный центр деполимераз состоит из нескольких сайтов, каждый из которых в фермент-субстратном комплексе взаимодействует с мономерным звеном полимерного субстрата (например, в случае деградации амилозы под действием амилаз — с глюкозпыми звеньями). Сродство сайта i к мономерному звену можно охарактеризовать микроскопической константой Ai, представляющей собой соответствующую константу ассоциации. Переходя от микроскопических констант к макроскопическим , примерами последних являются экспериментально определяемая константа ассоциации субстрата в целом с активным центром фермента К и стандартная свободная энергия комплексообразования субстрата с ферментом AG°, связанные следующим соотношением [c.40]

Мальтоза является основным продуктом гидролиза под действием амилазы фермента, выделяемого слюнной железой. Своим названием мальтоза обязана тому, что она образуется при ферментативном гидролизе крахмала, содержащемся в солоде (malt), почему ее еще называют солодовым сахаром. [c.263]

Гидролиз о-нитрофенил-а-мальтозида, катализируемый а-амилазой, изучали с помощью метода остановленной струи. В табл. 6 приведена зависимость концентрации образующегося в реакции о-нитрофенола от времени в начальный период реакции. Найти, двух- или трехстадийной схеме ферментативной реакции соответствуют данные табл. 6, если значения Кт(каж) и кат, определенные в стационарном режиме протекания реакция, равны [c.193]

Кинетика выделения о-нитрофенола в реакции гидролиза о-нитрофенил-а-мальтоэида, катализируемого а-амилазой, в начальный период времени. Условия опыта pH 5,3 17° С [c.194]

НЫ показатели сродства для всех индивидуальных сайтов активного центра (за исключением прилегающих к каталитическому участку), их величины приведены в табл. 9. Как видно, показатели сродства для сайтов а-амилазы из трех штаммов Ba illus согласуются вполне удовлетворительно, хотя в последнем случае [c.53]

Аффинности (показатели сродства) индивидуальных сайтов Така-амилазы А, выраженных в ккал1моль [5] [c.48]

Аффинности (показатели сродства) индивидуальных сайтов а-амилазы из Aspergillus oryzae (в ккал/моль, с обратным знаком по отношению к свободным энергиям связывания) [c.50]

Анализ распределения продуктов по олигосахаридам привел Хироми к выводу, что каталитический центр в обоих случаях расположен между шестым и седьмым сайтами. В критических замечаниях по поводу данной работы Аллен [5] указывает, что корректный анализ продуктов распределения был проведен только для а-амилазы штамма BLA-F (данные относятся к более ранней работе Хироми), где в качестве исходных субстратов использова- [c.51]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.286 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.477 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.549 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.643 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.787 , c.789 , c.790 , c.791 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.249 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.207 ]

Общая химия (1964) -- [ c.491 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.162 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.257 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии (1957) -- [ c.143 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии Издание 2 (1965) -- [ c.140 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.108 , c.110 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.112 , c.115 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.506 ]

Химико-технические методы исследования Том 3 (0) -- [ c.521 ]

Руководство к малому практикуму по органической химии (1975) -- [ c.185 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.381 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.93 , c.217 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.331 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.91 , c.199 , c.274 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.290 , c.291 , c.397 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.334 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.447 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.114 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.500 , c.502 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.535 , c.536 , c.639 , c.646 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.14 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.148 , c.291 , c.292 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.289 , c.370 , c.382 ]

Теоретические основы органической химии Том 2 (1958) -- [ c.3 , c.336 , c.338 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.289 , c.370 , c.382 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.297 , c.298 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.24 , c.25 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.69 , c.354 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.175 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.175 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.304 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.0 ]

Регуляция цветения высших растений (1988) -- [ c.214 , c.215 ]

Фотосинтез С3- и С4- растений Механизмы и регуляция (1986) -- [ c.156 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.233 , c.257 ]

Клиническая фармакология (1996) -- [ c.243 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.249 , c.250 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология