Белки молекулярные массы

Окисление сахара в организме происходит в результате сложной реакции, состоящей более чем из двух дюжин биохимически катализируемых стадий. Катализатор каждой такой стадии называется ферментом. Ферменты образуются в живых клетках и по своей природе являются белками. Молекулярная масса ферментов колеблется от сравнительно небольших значений порядка 10000 до величин порядка [c.450]

Гистоны представляют собой небольшие белки молекулярной массой от 12 ООО до 20 ООО Да, содержапще до 25% лизина и аргинина. В отличие от ДНК, гистоны не видоспецифичны, т.е. у разных видов они сходны. [c.43]

В настоящее время показано, что фосфорилирование eIF-2 оказывает эффект на способность фактора взаимодействовать со специальным крупным белком (молекулярная масса около 300000 дальтон), относимым теперь к факторам инициации и обозначаемым как eIF-2B (он же — анти-НС1). Согласно последней принятой схеме (рис. 124), eIF-2 GDP, освобождаемый из рибосомного инициаторного комплекса на стадии присоединения 60S субчастицы, взаимодействует с eIF-2B (на схеме внизу). В таком eIF-2B eIF-2 комплексе ГДФ, связанный с eIF-2, [c.260]

Особые задачи возникают при исследовании первичной структуры сверхкрупных белков (молекулярная масса более 100 000), поскольку с ростом молекулярной массы все сложности увеличиваются в геометрической прогрессии. Один из возможных подходов в этом случае заключается в использовании ограниченного протеолиза для расщепления исходного белка на небольшое число фрагментов средней молекулярной массы (20 ООО — 40 ООО) и в последующем исследовании фрагментов как отдельных белков. [c.79]

Молекулярная масса белков изменяется в широких пределах в зависимости от природы белка. Молекулярные массы, определенные различными методами, иногда не совпадают. Все же можно оцепить молекулярные массы распространенных белков следующими чпслами [c.55]

Джекобсон [22а] рекомендует сэндвичевый диализ с использованием полиакриламида, крахмала или агарового геля. Небольшой кусок целлюлозы или стеклянной фильтровальной бумаги пропитывают исследуемой пробой и зажимают между двумя слоями 5 %-ного геля полиакриламида (толщина 3 мм). Белки молекулярной массы 50 000 и выше практически не диффундируют Б гель соли и молекулы меньшего размера диффундируют в гель, который, если концентрация соли высока, можно заменить через несколько минут. Через 15 мин пробу можно нанести в исходную точку. Для белков меньшей молекулярной массы рекомендуют применять 10—20 %-ный гель. [c.479]

Белковый состав мембран также исключительно многообразен. Большинство мембран, за редким исключением, содержит большое число различных белков, молекулярная масса которых колеблется от 10 000 до 240000. [c.7]

В этих исследованиях не были изучены возможности того, что специфическое связывание лектина может быть измерено с помощью конкурентного ингибирования связывания гаптеновым сахаром, что лектины могут быть использованы в концентрации, достаточной для насыщения сайтов, обладающих как высоким, так и низким сродством, или что WGA и Кон А могут быть связаны молекулами одного вида во всех клеточных препаратах, которые анализировались. Для сравнения связывания Кон А и WGA с белками, молекулярная масса кото- [c.100]

Интересно отметить обнаруженную селективность сорбента GFF при разделении белков молекулярной массы порядка 20000. При этом времена удерживания зависят от состава элюента (pH и концентрации фосфатного буферного раствора, количества органической добавки) [20], что свидетельствует о доступности внутренней поверхности пор для молекул такого размера. [c.531]

Допустим, что необходимо определить аминокислотную последовательность содержащего одну полипептидную цепь белка, молекулярная масса и аминокислотный состав которого известны и последовательность которого можно представить как [c.177]

Некоторые физические свойства белков (молекулярная масса, двойное лучепреломление, подвижность в электрическом поле) рассмотрены вьппе. Кроме них, для белков характерны оптические свойства, заключающиеся в способности вращать плоскость поляризации света (оптическая активность белков), рассеивать световые лучи ввиду значительных размеров белковых частиц и поглощать ультрафиолетовые лучи. Перечисленные оптические свойства белков используют при их количественном определении, измерении молекулярной массы и т. п. [c.79]

Структура и функции белка Молекулярная масса, к Кофакторы Узнаваемая последовательность (пример) Место расщепления [c.16]

Сульфгидрильным группам миозина принадлежит важная роль в ферментативном катализе, а также в образовании актомиозинового комплекса. По данным аминокислотного анализа, в миозине содержится 15—17 моль SH-rpynn на каждые 200 000 г белка (молекулярную массу миозина в настоящее время считают равной 500 000 Да). В препаратах миозина методами титрования обычно определяется 10— [c.159]

Что касается самих рецепторов, то они представляют собой белки молекулярной массы 40 000—100 000 (клетка содержит до 10 000 рецепторов), которые связывают стероидный гормои с константой связывания порядка 10 "М и очень высокой специфичностью. [c.714]

Белки. Количество белков в клеточной стенке может быть до 20-30 видов, но основная масса белка ( 70%) - это 1-2 вида белков. Молекулярная масса их может быть от 40 ООО ( . oli) до 2 10 Да Pseudomonas). [c.16]

В фиксации азота участвует фермент, называемый нитрогеназой, который состоит из двух белков. Молекулярная масса одного из них (динитрогеназы) равна примерно 220 ООО. Он содержит два атома молибдена и по 32 атома железа и реакционноспособной серы. Второй белок (динитрогеназа-редуктаза) построен из двух идентичных группировок с молекулярной массой 29 ООО, каждая из которых содержит по 4 атома железа и серы. [c.41]

Для 10 вес. %-ного раствора типичного глобулярного белка молекулярной массы 50 000 далыон (2 мМ) один гидратационный слой соответствует приблизительно 700 молекулам воды (или 25% дополнительного веса), что отвечает значению Т=2%. Из рис. 9.1 и уравнения (1) получаем тл=10 с, так что Рхя хнш=400. Эта грубая теория в применении к протонам, для которых 1/Ги, = 0,3 С , дает Л = 120 с , если в эту величину входят вклады всех молекул гидратационной воды, т. е. способность к релаксации Н (где Н равно величине А, деленной на молярную концентрацию белка) составляет 60 (с-мМ) . Это находится в противоречии с экспериментальными данными (см. рис. 9.2), которые дают величину около 0,5 (с-мМ) . Последняя величина примерно на два порядка меньше оценки, получаемой на основании двухцентровой модели в предположении, что вращение молекул гидратационной воды запрещено. Допуская возможность вращательного движения, можно уменьшить расхождение между теорией и экспериментом до 5 раз [6]. На основании этого следует вывод, что только несколько процентов от общего числа молекул воды в первой гидратационной оболочке (в данном случае около 7 молекул) дают вклад в наблюдаемые явления ЯМР-д, если справедливо предположение о двухцентровой модели. Эти молекулы должны иметь примерно одно и то же значение хм, и их количество должно быть нечувствительно к значению pH. Оставшиеся молекулы воды будут обмениваться или с меньшей скоростью и тем самым вовсе не давать вклада в ЯМР-д, или с большей скоростью, в результате чего на них не будет сказываться вращательное движение молекул белка. [c.174]

Для оценки величин взаимодействий белок — вода менее трудоемким способом были проведены следующие приближенные вычисления. На основании предположения, что молекула белка обладает уникальной фиксированной структурой, определяемой методами рентгеновской кристаллографии, рассчитываются взаимодействия между белком и единственной молекулой воды в отсутствие других молекул растворителя. После этого для данной простой системы можо рассмотреть поочередно все положения и ориентации единственной молекулы воды относительно белка. Ниже представлены результаты такого расчета для кристалла ингибитора трипсина из поджелудочной железы быка (ИТПЖБ). Рассчитанные значения энергии, представленные в виде трехмерной карты, весьма информативны в отношении описания пространства, занятого в кристалле растворителем. Вычисления были выполнены для асимметрической ячейки кристалла объемом около 12 ООО А . Ячейка содержала одну молекулу белка (молекулярная масса 6700). Принималось, что одна треть объема кристалла заполнена растворителем. [c.203]

В состав комплекса III входят цитохромы Ь и Молекулярная масса цитохрома Ь 28 ООО, простетической группой является гем, координационно связанный с белком. Молекулярная масса цитохрома С 40 ООО группа гема соединена с белком двумя ковалентными тиоэфирными свя- [c.403]

У этих рибосом определена структура всех компонентов. Известны нуклеотидные последовательности молекул рРНК, а также аминокислотные последовательности большинства белков. Молекулярные массы двух частиц рибосомы равны соответственно 0,93 -10 и 1,59 10 . Доля РНК составляет 60% в малой субчастице и 70%-в большой субчастице. Из 52 рибосомных белков 21 входит в состав малой субчастицы (обозначаются S1-S21), а 31-в состав большой субчастицы (обозначаются L1 -L34). (Нумерация доходит до 34, поскольку ранее была допущена ошибка.) [c.103]

Р-450 монооксигеназная система широко распространена в природе. Обнаружено, что у млекопитающих она связана со всеми мембранными фракциями клетки, главным образом с эндоплазматическим ретикулумом и митохондриями. Цитохомы Р-450 относятся к особому суперсемейству ферментов-монооксигеназ и представляют собой амфипатические белки молекулярной массой 57 кДа (500 аминокислот). Цитохромы Р-450 из эндоплазматического ретикулума являются интегральными мембранными белками, заякоренными в мембране с участием одного или двух трансмембранных сегментов, расположенных на N-конце молекулы. Большой каталитический гем-содержащий домен цитохрома Р-450 расположен на цитоплазматической поверхности мембраны эндоплазматического ретикулума (Bla k, 1992). [c.41]

Если не учитывать это при оценке полученных данных, выявляются трех- и пятикратные различия (в процентах) значений Кон A/WGA по связыванию их с белком (молекулярная масса которого 100 кД), выделенным из немалигнизированных исходных клеток или гибридов с супрессией малигнизации по сравнению с таковым, полученным из исходных или гибридов опухолевых клеток. К сожалению, не показано, как скоро после гибридизации были сделаны эти измерения или является ли экспрессия нормальных белков с молекулярной массой 100 кД также нестабильной в гибридных клонах в состоянии супрессии малигнизации при культивировании их in vitro в течение короткого времени (Jonasson et al., 1977). [c.101]

У гаплоидных дрожжей ген Q, код1фующий синтез белка, молекулярная масса которого равна 50 кДа, имеет следующую рестрикционную карту. [c.25]

При данной пористости (концентрации) геля описанная выше линейная зависимость имеет место только для белков, молекулярные массы которых лежат в определенном интервале. Слишком крупные для данного геля белки, очевидно, вовсе не смогут мигрировать в нем. Подвижности слишком малых белков, для которых поры геля практически не создают препятствий, будут зависеть не от их молекулярной массы, а только от отношения заряда к массе. Как указывалось, в присутствии ДДС-Ма это отношение одинаково для большинства белков. Для ориентировки можно назвать некоторые цифры. Так, для одинаково сшитых гелей (С=3,3) были рекомендованы следующие значения Т в зависимости от молекулярной массы белков (М) [Оипкег, Ниескег , 1969] [c.59]

Отделение белков от низкомолекулярных веществ проводят путем диализа через полупроницаемую мембрану (рис. 2.21). Белки, молекулярная масса которых превьш1ает [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология