Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Альдолазы фруктозо фосфата

    На нормальном пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса (например, в мышце) фруктозо-6-фосфат перед расщеплением претерпевает фосфорилирование под действием АТФ и фермента фосфофруктокиназы до фруктозо-1,6-дифосфата IV (реакция 5). Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата до 3-фосфоглицеринового альдегида V и диоксиацетонфосфата VI (реакция 6) происходит под действием альдолазы между образовавшимися триозофосфатами устанавливается равновесие. Это превращение альдоза кетоза (реакция 7) катализируется триозофосфат-изомеразой. Таким образом, из одной молекулы глюкозы образуются две молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида V. [c.368]


    При метаболизме фруктозы в организме большая ее часть фосфорилируется в печени при воздействии особого фермента — фруктокиназы в положении С-1 и образует фруктозо-1-фосфат. Считают, что при участии специфической альдолазы фруктозо-1-фосфат превращается в диокси-ацетонфосфат и глицеральдегид. Глицеральдегид восстанавливается до глицерина, затем через глицерол-З-фосфат окисляется до диоксиацетонфосфата. [c.126]

    АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

    Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

    Фруктоза включается в путь распада глюкозы на стадии триозофосфатов (см. рис. 9.32, а). С наследственной недостаточностью фруктозо-1-фосфатальдола-зы (фермент 2 на схеме) связана врожденная непереносимость фруктозы. В этом случае при наличии в пище фруктозы в тканях накапливается фруктозо-1-фосфат (вследствие блока реакции 2), который ингибирует альдолазу фруктозо-1,6-бис-фосфата — фермент гликолиза и глюконеогенеза. В результате нарушается и распад, и синтез глюкозы. Кроме того, фруктозо-1-фосфат ингибирует фосфорилазу гликогена. Эти причины приводят к появлению гипоглюкоземии после приема пищи, содержащей фруктозу. Болезнь обычно обнаруживается после перехода с грудного кормления на пищу, содержащую сахарозу, и проявляется приступами рвоты и судорог после еды. При устранении фруктозы из рациона дети развиваются нормально. [c.276]

    Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]


    АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0-9,0, инактивируются КаВНд. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб, изученный и распространенный представитель-фруктоз о-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозо-1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр.  [c.113]

    Альдольная конденсация глицеринового альдегида с 1-фосфатом диоксиацетона легко протекает под влиянием фермента альдолазы [23, 24] или 0,001 н. раствора гидрата окиси бария [25] с образованием о-фруктозо-1-фосфата, выделенного из смеси углеводов. Вопрос об энзиматических методах синтеза моносахаридов подробно освещается в обзорной статье [26]. [c.7]

    Выделение гомогенной альдолазы (фруктозо-1,6-дифосфат — о-глйцеральдегид-З-фосфат-лиазы) из грудной мышцы цыпленка состоит из шести стадий и включает ионообменную хроматографию на целлюлозе и дробное осаждение суль(ратом аммония [c.25]

    Расщеплени фруктозо-1.6-фосфата на глицеральдегид-З-фосфат и диоксиаЦетон катализирует фермент альдолаза (6-фруктозо-1.6-дифосфат-В-глицеральдегид-3-фос-фат-лиаза), который получен из мышц кролика. [c.176]

    У людей, которые лишены фруктокиназы, основная масса получаемой с пищей фруктозы выводится с мочой. Непереносимость фруктозы — серьезное заболевание, характеризующееся генетическим дефектом альдолазы, специфичной к фруктозо-1-фосфату. Даже при наличии необходимых [c.126]

    Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата на две фосфотриозы катализирует альдолаза (КФ 4.1.2.13). При этом образуется глицеральдегид-3-фосфат и диоксиацетонфосфат. Альдолаза мышц не требует для проявления ферментативной активности ионов металлов или каких-либо кофакторов. При исследовании превращения фруктозо-1,6-дифосфата в качестве источника альдолазы используют диализованные экстракты мышц. В процессе диализа из экстракта удаляются компоненты адени-ловой системы НАД и неорганический фосфат, в отсутствие которых становится невозможным дальнейшее превращение глицеральдегид-З-фосфата под влиянием глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы. Альдолаза относительно термостабильна. Ферментативное расщепление фруктозо-1,6-дифосфата обратимо, положение равновесия с повышением температуры смещается в сторону образования фосфотриоз, константа равновесия при этом возрастает. [c.63]

    В этом случае также было обнаружено образование альдо- и кетопентоз [60]. Для объяснения реакции образования пентоз из гексоз предполагалась также схема [61], по которой О-фруктоза-1,6-фосфат расщепляется альдолазой и дает диоксипропанонфос-фат и D-глицерозо-З-фосфат. Если заменить в этой схеме триозу на гликолевый альдегид, тот же фермент может из-за обратимости реакции синтезировать >-ксилозу. Возможны также реакции окисления производного )-глюкозы и декарбоксилирования полученной уроновой кислоты до ксилозы [62]. [c.333]

    Животные ткани содержат ио меиьшей мере три различные альдолазы, характерные для мышцы, иечени и мозга соответственно. Все альдолазы расщепляют фруктозо-1,6-бисфосфат до диоксиацетонфосфата и глицеральдегид-З-фосфата и могут катализировать обратную конденсацию диоксиацетонфосфата с различными оксиальдегидами, хотя и с неодинаковой скоростью. [c.330]

    Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

    В животных организмах 1,6-дифосфат 0-фруктозы (1) под-)гается альдольному расщеплению, т.е. реакции, обратной ьдольной конденсации. Расщепление происходит под действием рмента альдолазы и в результате образуются фосфаты двух 03 — фосфат дигидроксиацетона (2) и 3-фосфат О-глнцери-вого альдегида (3). Эти соединения вовлекаются в дальней-1е превращения. [c.399]


    Под влиянием триозофосфатизомеразы глицеринальдегид-ро фосфат превращается в диоксиацетонфосфат (см. стр. 156) и затем под влиянием альдолазы два триозофосфата конденсируются с образованием 1,6-фруктозодифосфата. Последний при действии фосфатазы превращается во фруктозо-6-фос-фат и фосфорную кислоту. [c.260]

    В активном центре как альдолазы, так и трансальдолазы найден остаток лизина е-аминогруппа лизина взаимодействует с кетогруп-пой С 3-фрагмента )-фруктозо-1,6-дифосфата (в случае альдолазы) или фруктозо-6-фосфата (в случае трансальдолазы) и после разрыва связи С-3—С-4 дает промежуточный продукт—фермент-С з-фраг-менты, имеющие строение шиф1фовых оснований (А и Б)  [c.176]

    В большинстве случаев, однако, фермент-субстратные производные недостаточно устойчивы по сравнению с исходными и конечными продуктами, и потому выделить их в сколько-нибудь заметных количествах не удается. Иногда такие лабильные промежуточные продукты можно стабилизировать за счет химической модификации. Так, например, инкубация альдолазы с радиоактивным диоксиацетонфосфатом или трансальдолазы с радиоактивным фруктозо-6-фосфатом в присутствии боргидрида натрия (восстанавливающий агент) приводит к необратимому включению радиоактивной метки в белок. В обоих случаях среди продуктов полного кислотного гидролиза белка был идентифицирован К-е-глицериллизин. Таким образом, при этих реакциях должно происходить образование шиффова основания (в результате реакции между кетогруппой молекулы субстрата и Е-аминогруппой остатка лизина), которое затем восстанавливается боргидридом натрия в стабильный вторичный амин  [c.197]

    Д-Глицеральдегид-З-фосфат (79) является важнейшим веществом в промежуточном метаболизме. Его ( )-модификацию можно получить из диэтнлацеталя глицидного альдегида (80) реакцией с дизал1ещениым фосфатом калия и последующим удалением ацетальной группы водной кислотой [256]. Д-Глицеральдегид-З-фос-фат образуется прп фотосинтезе [257] на очень ранней стадии фиксации углерода путем восстаиовлеиия 1,3-фосфата глицериновой кислоты. Он образуется также при гликолизе за счет рет-роальдольного расщепления 1,6-дифосфата фруктозы с участием фермента альдолазы, которое приводит к смеси О-глицеральдегид- [c.558]

    ТРАН АЛЬДОЛАЗА (диоксиацетонтрансфераза) — фермент, катализирующий межмолекулярный перенос диоксиацетона от молекулы В-седогептулозо- (-фосфата (1) на D-глицеральдегид-З-фосфат (II) с образованием В-эритрозо-4-фосфата (III) и D-фруктозо-б-фос-фата (IV). [c.116]

    Уравнения (10) — (14) описывают последовательность превращения ФГК в фруктозо-б-фосфат (VIII). Эти превращения протекают при участии следующих гликолитических ферментов фосфоглицераткиназы [реакция (10)], три-озофосфатдегидрогеназы [реакция (И)], триозо-фосфатизомеразы [реакция (12)1, альдолазы [реакция (13)] и фосфатазы [реакция (14)]. [c.541]

    Таким образом, наличие в проводящих путях активных ферментов — гексокиназы, фосфогексоизомеразы, альдолазы — свидетельствует о том, что начальный этап дыхательного процесса осуществляется в проводящей системе по гликолитическому пути. Существование активного гликолиза в проводящих тканях подтверждается присутствием в них пировиноградной кислоты, а также небольшого количества молочной кислоты. Весьма характерным в этом отношении оказался также и состав фосфорных эфиров сахаров проводящих тканей, в которых преобладающим фосфорилированным сахаром оказался глюкозо-6-фосфат присутствует также фруктозо-6-фосфат, но в меньшем количестве. В некоторых случаях была обнаружена фосфоглицериновая кислота. Фосфорные эфиры, типичные для окислительного распада гексоз — рибо-зо-5-фосфат, седогептулозо-7-фос-фат,— в проводящих тканях не были обнаружены. [c.250]

    Фруктозо-6-фосфат переходит в фруктозо-1,6-дифосфат при участии АТФ и фермента фосфогексокиназы. Дифосфат фруктозы перегруппировывается в ациклическую форму кетозы и под влиянием фермента альдолазы симметрично делится на глицеральдегид-З-фосфат и диоксиацетонфосфат. Эти два соединения с тремя атомами углерода (триозофос-фаты) способны к взаимному превращению через енолизацию с отдачей протона и последующим его присоединением  [c.162]

    Альдолаза, или фруктозодифосфатальдолаза (фруктозо-1,6-дифосфат—D-глице-ральдегид-З-фосфат-лиаза, К-Ф-4.1.2.13) — фермент гликолиза, катализирует обратимый распад фруктозо-1,6-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. [c.94]

    Как было установлено, в животных организмах альдолаза присутствует в виде форм А к В. Для формы А лучшим субстратом является фруктозо-1,6-дифосфат, а для формы В —фруктозо-1-фосфат [7]. Эти альдолазы имеют близкую молекулярную массу (порядка 150 ООО), сходный аминокислотный состав, но иную последовательность аминокислот, хотя некоторые части их молекулы построены одинаково. Альдолаза А диссоциирует в кислоте на четыре неактивные субъединицы, нейтрализация приводит к ассоциации субъединиц с образованием молекул, обладающих многими свойствами нативнога фермента. Альдолаза В также дает в кислоте четыре субъединицы, но нейтрализация восстанавливает активность молекулы лишь на 20%. [c.174]


Смотреть страницы где упоминается термин Альдолазы фруктозо фосфата: [c.225]    [c.184]    [c.276]    [c.508]    [c.34]    [c.240]    [c.246]    [c.356]    [c.482]    [c.521]    [c.463]    [c.700]    [c.380]    [c.558]    [c.136]    [c.278]    [c.362]    [c.120]    [c.227]    [c.113]    [c.126]    [c.176]    [c.527]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Альдолаза

Фруктоза

Фруктоза Л Фруктоза

Фруктоза фосфаты

Фруктозаны



© 2025 chem21.info Реклама на сайте