Аминокислоты действие энзимов

Большинство природных а-аминокислот оптически активно, вследствие чего протеиновый энзим тоже оптически активен. Этим и объясняется способность природных оптически активных энзимов предпочтительно действовать на одну из форм, содержащихся в ( )-смеси. [c.103]

Инактивация энзимов излучением меняется с величиной pH (ср. с аминокислотой, стр. 242). Органические буферы вносят дополнительное осложнение вследствие сходного действия радикалов на органические молекулы [В67, М34, Р60]. Трипсин наиболее устойчив к инактивации излучением вблизи pH 7. При термической инактивации энзим, напротив, наиболее устойчив при pH 2,3 [В67, М34]. Дезоксирибонуклеаза более устойчива к излучению при pH 8 [01], а химотрипсин при pH 5—9 [М79]. [c.260]

Многие вещества, встречающиеся в растительных или животных организмах, способны существовать более чем в одной стерео изомерной форме однако обычно эти формы могут встречаться раздельно, а некоторые из них могут вообще не еуществовать в природных продуктах. Сохранение одной какой-либо стереО изомерной конфигурации в процессе многочисленных превращений, непрерывно протекающих в результате обмена веществ в клетках, связано с селективным действием энзимов. В современных теориях энзиматического действия делается предположение, что энзим образует с соединением, на которое он действует (т. е. с его субстратом), комплекс энзим-субстрат, который затем распадается на свободный энзим и продукты энзиматической реакции. Способность энзима различать стереоизомеры означает наличие согласующейся стереоизомерии в точках присоединения, или активных центрах, поверхности энзима. Эта мысль становится вполне приемлемой, если мы вспомним, что.энзимы во своей химической природе являются белками и, следовательно,.построены в значительной мере из аминокислот, обладающих Д.-конфигурацией. [c.611]

Для ферментативного определения Ы-концевых групп иногда применяют и аминопептидазы — ферменты, которые последовательно отщепляют аминокислоты с Ы-конца полипептидной цепи. Наиболее хорошо изученным и часто применяемым ферментом является лейцинаминопептидаза, выделяемая из почек свиньи. Этот энзим был использован для изучения Ы-концевой последовательности инсулина и рибонуклеазы. В опытах на синтетических пептидах и амидах аминокислот было показано, что весьма медленно отщепляются те Ы-концевые аминокислоты, рядом с которыми стоят лизин, аргинин И ароматические аминокислоты. Эта относительно узкая специфичность действия энзима затрудняет его применение специфичность действия других аминопеп-тидаз изучена недостаточно. [c.75]

Декарбоксилирование ДОФА до дофамина выполняется ДОФА-декарбоксилазой (КФ 4.1.1.26), которая требует в качестве кофактора пиридоксальфосфат. В мозге энзим неспецифичен, действует на широкий спектр ароматических аминокислот, включая 5-гидрокситриптофан. [c.65]

Вторым энзимом, который осуществляет декарбоксилирование гистидина, является неспешинфическая декарбоксилаза ароматических аминокислот (КФ 4.1.1.28), действующая на ДОФА, 5-гидрокситриптофан, а также на гистидин. Представлено большое количество доказательств, что именно этот энзим является ответственным за декарбоксилирование гистидина в ЦНС. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология