Амиды Аминокислоты

В природе встречаются также два амида аминокислот [c.650]

Ионы металлов можно рассматривать как кислоты Льюиса. Они способны катализировать многие из реакций, катализируемых кислотами Бренстеда. Несколько лет тому назад Педерсен [34] открыл, что ионы двухвалентной меди в небольших концентрациях сильно катализируют реакцию бромирования ацетоуксусного эфира. В настояш,ее время известно, что некоторые кетокислоты легко декарбоксилируются в присутствии различных ионов металлов [35, 36], особенно ионов железа, меди и никеля, и что сложные эфиры и амиды аминокислот могут гидролизоваться в присутствии ионов двухвалентной меди со значительно большей скоростью, чем при наличии ионов водорода той же концентрации [37]. Во всех этих примерах для субстрата существенна его способность образовывать комплекс с ионом металла, хотя и не в очень сильной степени. Комплексообразование обычно протекает по карбонильному или карбоксильному кислороду аналогично способу присоединения иона водорода при кислотно-каталитической энолизации кетонов (стр. 66 , в реакциях энолизации основание затем отрывает другой протон, и, по-видимому, разумно, что образование комплекса с участием положительного иона дает тот же эффект. Таким образом, катализ реакции бромирования ацетоуксусного эфира можно описать [33] как образование промежуточного комплексного соединения V, реагирующего с основанием В [c.71]

Некоторые А. о. к. (напр., диметилформамид) применяют в качестве растворителей для многих неорганических и органических соединений, полимеров. А. о. к. используют при синтезе сульфамидных лекарственных препаратов, полимеров. Полипептиды и белки представляют собой амиды аминокислот, сульфамиды —амиды сульфокислот R—SO2NH2. [c.21]

ХИМОТРИПСИН, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьего X. 25 300, р1 9, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,0, состоит из трех цепей, связанных дисульфидными мостиками. По типу каталитяч. центра относится к группе серин-гистидиновых гидролаз. Образуется в поджелудочной железе позвоночных из предшественника (химотрипсиногена) последоват. отщеплением двух дипептидов в середине цепи. Катализирует гидролиз белков, пептидов, эфиров и амидов аминокислот проявляет специфичность к гидрофобным аминокислотам, участвует в расщеплении белков пищи в тонком кишечнике. Ингибируется ионами тяжелых металлов, борорг. к-тами, диизопропилфторфосфатом и др. Избирательно гидролизует белки пораженных тканей. Использ. для лечения тромбозов, ожогов. [c.654]

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

По разности между количеством общего и белкового азота находят содержание азота в небелковых веществах. При значительном содержании небелковых азотистых веществ прибегают к отдельным определениям азота, находящегося в форме амидов, аминокислот, азотистых оснований и т. д. [c.412]

ЛАКТАМЫ (от лат, la , род. падеж la tis-молоко), внутренние амиды аминокислот, содержащие в цикле группировку [c.572]

Первоначально при синтезе амидов аминокислот свободную карбоксильную группу активировали для реакции с амином. Для этого группу —С(0)—ОН превращали обычно в группу —С(0)—О—С(0)0С2Нб действием этилхлорформиата [c.394]

Последующий рост полимерной цепи осуществляется аналогичным образом, но с участием аминогруппы амида аминокислоты [c.113]

ЛАКТАМЫ, внутренние амиды аминокислот содержат в цикле группировку —СО—NR— (R — Н или орг. радикал). В зависимости от числа атомов в цикле различают а-Л. [c.295]

Полинг и Кори в 1951 г. показали с помощью рентгеноструктурного анализа аминокислот, амидов аминокислот и простых линейных пептидов, что пептидная связь С—N укорочена по сравнению с нормальной простой связью (рис. 2-1). [c.83]

Лактамы являются внутренними (циклическими) амидами аминокислот их называют по соответствующей карбоновой кислоте С5 — валеролактам, Сб — капролактам, С — энантолактам и т.д. [c.547]

Названия амидов аминокислот, тривиальные названия которых оканчиваются на -ин, образуют, прибавляя к названию кислоты окончание -амид или -диамид. [c.272]

Лактамы — внутренние амиды аминокислот, в которых амидная связь является частью циклической структуры [c.176]

Органические ингибиторы имеют низкую себестоимость и обладают повышенной защитной способностью. Основными органическими соединениями, применяемыми в качестве ингибиторов, являются амины, амиды, аминокислоты, альдегиды, кетоны, спирты с двойными или тройными связями. Молекулы этих органических веществ содержат атом азота, серы, мышьяка или фосфора, являющийся активным центром, и с его помощью адсорбируются на поверхности металла, образуя защитную пленку. [c.330]

ТРИПСЙН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот-аргинина и лизина катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т. [c.639]

Подобно аминолизу протекает и аммонолиз полимеров под действием аммиака, выделяющегося в процессе поликонденсации (напр., при синтезе полиамидов из амидов аминокислот). [c.199]

Наиб, обширную группу составляют К., содержащие в активном центре цистеин (тиоловые амидгидролазы). В эту группу входят К. В и С (дипептидилпептидаза), Н, L, N и S. Они имеют мол. м. от 25 тыс. до 35 тыс. нек-рые из них гликопротеины. Оптим. каталитич. активность К. В, С, Н и L при pH 4,0-6,0, К. N и S при pH 3,5. К. этой груш1ы катализируют наряду с гидролизом пептидов гидролиз амидов аминокислот. К. С обладает также сильно выраженной транспептидазной активностью-катализирует перенос олигопептидов на пептиды или аминокислоты. [c.352]

С. стабильны при pH 5,3-6,5, автолизуются при pH > 8, быстро теряют активность при pH < 5 стабилизируются солями Са . С. BPN катализирует гидролиз б ков и пептидов с макс. скоростью при pH 7-8, С. arlsberg-при pH IO-II. Оба фермента катализируют гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью при pH ок. [c.451]

Окислы, гидроокиси Mg, Са, Зг, Ва, их ацетаты, формиаты, карбонаты, оксапаты, бораты, фосфаты, сульфаты, нитраты Первичвые, вторичные и третичные амины, их соли амиды аминокислоты фосфины Тиоэфиры, тиодиуксус-ная кислота Амины [c.37]

Лммоиолнз обычно происходит в полимерах, при синте 1е которых выделяется аммиак, напрнмер в полиамидах, синтезируемых из амидов аминокислот. [c.196]

Синтез оптически активных комплексонов на основе этилендиамина основан на восстановлении соответствующих амидов аминокислот НМгК СНС (О)МНК до аминов с последующей обработкой монобромуксусной кислотой [20] (схема 1.1.13). [c.25]

Метнл-нли метокснзамещенные дифенилметильные группы вводятся реакцией N-защищенных амидов аминокислот с соответствующим карбинолом в присутствии кислот [148] [c.122]

При взаимодействии аминокислот или некоторых их производных с аммиаком образуются амиды аминокислот. Аналогично можно представить себе образование амидной связи между двумя аминокислотами [c.799]

Примечание. Гипобромит натрия не реагирует с а-аминной группой и амидами аминокислот. [c.381]

Ускорение реакций нуклеофильного замещения у ацильной группы благодаря участию соседней гидроксильной группы имеет большое значение с биохимической точки зрения в химии аминоацил-РНК. Эфиры этого класса являются промежуточными соединениями при синтезе белка [284, 285]. Высокая свободная энергия гидролиза эфиров аминокислот растворимой РНК при нейтральных значениях pH [286—288] свойственна ьсем эфирам аминокислот и обусловлена существенными изменениями констант диссоциации образующихся аминокислот по сравнению с их эфирами [289]. Также могут быть рассмотрены амиды аминокислот [290]. [c.170]

Мардашев С. Р. Энзиматическое декарбоксилирование аминокислот.Успехи современной биологии, 1949, т. XXVIII, стр. 365 Амиды аминокислот, их обмен и физиологическая роль в животном организме. Успехи современной биологии, 1955, т. 40, стр. 8. [c.377]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология