Белки, видовая специфичность полипептидных цепей

Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо, что более вероятно, изменение конфигурации концевых полипептидных цепей на поверхности глобулы (стр. 48). Возможно, что, помимо видовой и тканевой специфичности белков, существуют и некоторые отличия в физико-химическом строении и особенностях белков внутри вида, но эти отличия не обнаруживаются существующими биологическими реакциями. [c.327]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо изменение конфигурации полипептидных цепей (изменение вторичной и третичной структур белка) (стр. 46). [c.344]

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. [c.237]

В полипептидной цепочке содержатся остатки различных аминокислот. Но для каждого вида белка характерен свой набор аминокислот и свое их чередование. Этим определяется видовая специфичность белков. Не только замена, но и перестановка аминокислотных остатков в полипептидной цепи ведет к изменению строения и свойств белка. [c.118]

Кроме того, значительные совпадения первичной структуры характерны для белков, выполняющих сходные биологические функции. Это показано, например, для семейства ферментов, ускоряющих реакции дегидрирования разнообразных субстрактов, а также для многих гидролаз, у которых последовательность аминокислотных остатков вблизи активного центра крайне близка и стандартна. Особенно высоким структурным подобием отличаются белки, выполняющие у разных видов одну и ту же функцию, что наглядно выявляется при сопоставлении первичных структур инсулина (табл. 8), а также цитохро-мов, гистонов, гипофизарных гормонов и других белков. У цитохромов, выделенных из синезеленых, красных и бурых водорослей, первичные структуры совпадают на 48—67%. Таким образом, видовая специфичность первичной структуры гомологичных белков сводится к ограниченному числу аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях. [c.64]