Белки, отличие от полипептидов

Белки. Класс высокомолекулярных полипептидов, выполняющих основные биологические функции. Некоторые биохимики считают, что белки отличаются от полипептидов тем, что они встречаются в природе и обладают биологической активностью . [c.412]

Простые белки — это полипептиды с относительно большой молекулярной массой, характеризующиеся, в отличие от просто полипептидов, разными уровнями организации — первичной, вторичной, третичной, четвертичной Хотя между полипептидами и белками трудно провести четкую грань, но белки — это полипептиды, способные к проявлению вторичной, третичной, четвертичной структур [c.880]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Уравнение (XVI. 4) можно получить на основании приближенной теории, исходя из модели связанных осцилляторов. В этом уравнении фигурируют три (а не четыре, как в двучленном уравнении Друде) параметра, определяемых экспериментально. В отличие от параметра параметры о и Яо почти не зависят от природы растворителя. Поскольку второй член в уравнении (XVI. 4) описывает вклад спиральной структуры в дисперсию оптического вращения, параметр Ьо может служить мерой содержания спиральных форм в макромолекуле. В большинстве случаев данные по дисперсии дают возможность достаточно точно определить эти три параметра. Параметр >о определяют по наклону кривой зависимости [/га ](Я —Хо) от построенной на основании уравнения (XVI. 4). Значение Яо подбирают методом проб й ошибок так, чтобы получить прямую линию. Поскольку как для хаотического клубка, так и для а-спиральной конфигурации многих белков и полипептидов Яо 212 ммк, вклад а-спиральной конфигурации характеризуется только величиной параметра Ьо- [c.289]

В заключение необходимо остановиться еще на двух методах оценки вторичной структуры полипептидов и ряда белков электронной микроскопии и спектроскопии в инфракрасной области. Эти методы, соответственно, позволяют нам получить прямые доказательства существования а-спиралей и четко отметить тип вторичной структуры макромолекулы. Однако эти приемы исследования вторичной структуры существенно отличаются от вышеизложенных тем, что они не могут быть применены для изучения белков и полипептидов в растворе. [c.107]

Дальнейшее более детальное исследование кривых д. в. поли-а-олефинов подтвердило существование ряда отличий от кривых д. в., характерных для белков и полипептидов. [c.112]

НИЯ (10) и (11) получены из уравнения (9), очевидно, что для белков и полипептидов, для которых уравнение (9) не соблюдается, степени спиральности, вычисленные из уравнений (10) и (11), будут заметно отличаться друг от друга (ср. две последние строки в табл. 2 и 3). Если учесть сделанные выше предположения, то точность метода составляет 5% степени спиральности, причем основную причину разброса результатов составляют ошибки при измерениях вращения и определении концентрации. Эта оценка будет обсуждена ниже после обобщения нового метода анализа на случай полипептидов и белков в органических растворителях. [c.223]

Увеличение числа титруемых щелочью кислотных групп при реакции аминокислот, белков и полипептидов с нейтральным формальдегидом является основой хорошо известного метода формольного титрования, который оказался полезным при определении а-аминоазота аминокислот. Можно было бы ожидать, что белки, которые также имеют аминные и карбоксильные группы (как амфотер-ные ионы), могут быть хорошо проанализированы таким же образом. Эти ожидания, однако, не вполне оправдываются, либо оттого, что, помимо немногих конечных свободных а-аминогрупп, свободные аминные группы белка являются конечными группами лизина, поведение которого отличается от поведения а-аминогрупп, либо же вследствие особого поведения белковой молекулы, благодаря ее сложности. Имеется ряд статей [125—127], [c.27]

Одна из самых интересных проблем белкового обмена — проблема биосинтеза белков. Этот вопрос с давних пор привлекает к себе внимание исследователей. Белки, как известно, построены из отдельных аминокислот. Различные белки отличаются друг от друга по составу аминокислот и по расположению их в полипептидных цепях. Каким образом соединяются аминокислоты друг с другом Какие ферментативные механизмы обеспечивают расположение всегда по строгому плану отдельных аминокислот в полипептид-иых цепях Без выяснения этих вопросов проблема биосинтеза белков не может быть разрешена. [c.426]

Вопрос. Как отличить процесс О- и N-ацилирования полипептида белка [c.368]

Термодинамические методы широко используются при исследовании природных и биополимеров. Вместе с тем, в отличие от обширной литературы, посвященной белкам, полипептидам и нуклеиновым кислотам, термодинамические свойства полисахаридов представлены достаточно скудно. Имеющийся обзор [81] дает некоторые общие сведения о термодинамических характеристиках полисахаридов в растворах и их взаимодействиях с ионами металлов. Термодинамические характеристики комплексообразования иода с полисахаридами существенно расширяют представления о процессах кооперативного взаимодействия. [c.37]

АК отличаются большим структурным разнообразием, содержат различные функциональные группы, поэтому образуют самые разные связи и прежде всего - пептидную, вследствие чего из АК образованы полипептиды - белки. [c.8]

Белки состоят из пептидных цепей, т. е. из аминокислотных остатков соединенных амидными связями. Они отличаются от полипептидов более высоким молекулярным весом (выше 10 ООО) и более сложной структурой. [c.1054]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Прежде всего следует иметь в виду, что, в отличие от рас- Смотренных выше членов потенциальной функции, являющихся вкладами во внутреннюю энергию (энтальпию) полипептида, гидрофобные взаимодействия представляют собой вклад в свободную энергию системы полипептид — растворитель. Далее, эту компоненту имеет смысл учитывать лишь при обсуждении пространственной структуры белков или нерегулярных полипептидов, достаточно больших, чтобы в них уже можно было бы различать внутреннюю и внешнюю области. В расчетах конформаций олигопептидов гидрофобными взаимодействиями в большинстве случаев можно пренебречь. [c.112]

В отличие от рассмотренных сейчас полипептидов, фибриллярные белки и моделирующие их полипептиды состоят из регулярных или почти регулярных сополимеров (например, (Гли-Про-Про) ), которые способны образовывать двойные, [c.143]

Переходя к более сложным соединениям, рассмотрим сначала синтетические полимеры. Их синтезировано довольно большое число, и некоторые амиды производятся промышленностью в очень больших количествах. В наиболее важных образцах синтетических полиамидов амидные группы разделены углеродной цепочкой не очень большой длины, и их структура отличается от структуры полипептидов. Поэтому они могут служить модельными соединениями только для белков р- или вытянутой формы (см. разд. 10.4.3, структурные модели). [c.262]

Полипептиды и белки (а белки являются полипептидами большой степени конденсации) очень широко распространены как в растительном, так и в животном мире — это обязательные компоненты любого живого организма. Их также отличает большое разнообразие. Провести четкую грань между полипептидами и белками нельзя, так как в природе найдены представители этого класса производных а-аминокислот практически сплошного спектра распределения по массе или по количеству аминокислотных остатков от нескольких аминокислот (3-5) до нескольких десятков и даже сотен тысяч таких компонент в одной такой био-полимерной молекуле. Разнообразие полипептидов можно подсчитать, исходя из того факта, что в их построении может участвовать (и обычно участвует) 20 аминокислот, которые могут соединяться между собой в любом порядке, в любом сочетании, с любой степенью повторяемости. Полипептид-ная цепь из 300 аминокислотных остатков на базе 20 протеногенных аминокислот может быть представлена 10 5° структур. Это практически бесконечное число возможных изомеров. Отсюда и бесконечные возможности белковых молекул в плане полифункциональности их свойств, поэтому они и составляют основу всего живого. [c.81]

Инициация синтеза полипептидной цепи представляет собой реакцию между двумя аминоацил-тРНК, несущими остатки, соответствующие первой и второй аминокислоте создаваемого белка. При этом первой аминокислотой, как правило, является метионин. В тех преобладающих случаях, когда N-концевая аминокислота зрелого белка отличается от метионина, последний удаляется в ходе процессинга синтезируемого полипептида. При этом в стадии инициации участвует специальная метиониновая тРНК, которая называется инициаторной и обозна- [c.189]

Белки отличаются от пептидов большей длиной цепи, и границг между ними весьма условна соединения, включающие 50—100 остатков а-аминокислот, иногда относят к полипептидам, а иногда — к белкам. [c.414]

Полиамиды — гетероцепные полимеры, содержащие в основной цени макромолекулы амидные группы —СО—NH—. Карбоцепные полимеры с боковыми амидными груииами—СО—NH3, напр, полиакриламид, обычно к П. не относят. Полиамидами являются также белки и полипептиды, которые, однако, резко отличаются от обычны х П. но структуре, физическим и химическим свойствам, вследствие чего их и выделяют в особые классы соединений. Амидные группы содержат также поли.иочевины и полиуретаны. [c.368]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Химотрипсин образуется в виде химотрипсиногеча (профермента) в поджелудочной железе и выделяется с ее соком. В отличие от трипсиногена, химотрипсиноген не активируется энтерокиназой. Он превращается в химотрипсин под влиянием ничтожно малых количеств трипсина. Химотрипсин энергично действует на казеиноген молока, превращая его в казеин. Химотрипсин также катализирует гидролиз различных белков и полипептидов. Установлено, что трипсин и химотрипсин катализируют не только гидролиз пептидных связей, но и гидролиз сложно-эфирных связей. Они также катализируют реакции перенесения аминокислотных остатков от одних полипептидов на другие. [c.181]

В отличие от многих ранее распространенных точек зрения в настоящее время известно, что обсуждаемая реакция совершенно неспецифична. Противоречивые объяснения, имевшиеся в ранних публикациях, были вновь обсуждены в серии исследований Френкель-Конрата с сотр. [151 — 155), причем этими авторами были рассмотрены и изучены типы реакций, которые имеют место при взаимодействии формальдегида с белками. Так, было показано [151 ], что при pH 3—7 и температуре 70° происходит взаимодействие альдегида с первичными аминными и первичными амидными группами белков, но при этом лишь в незначительной степени затрагиваются фенольные группы или пептидные связи основной цепи. Эти выводы были сделаны на основании опытов с производными белков, синтетическими полипептидами, а также с простыми модельными соединениями, содержащими максимальное или минимальное количество потенциально реакционноспособных групп. Полиглутамид, полученный из полиглутаминовой кислоты, как оказалось, связывает большее количество формальдегида (88 молекул формальдегида на 100 амидных остатков), чем любой из изученных белков. Однако полиглутаминовая кислота, полиглицин и полигексаметиленадипамид связывают менее одной молекулы формальдегида на 100 элементарных звеньев, из чего следует, что карбоксильная и пептидная или вторичная амидная группы не реагируют с формальдегидом в сколько-либо значительной степени. Белки, предварительно модифицированные реакцией с фенилизоцианатом или подвергнутые дезаминированию, проявляют пониженную способность к взаимодействию с формальдегидом. Продукты реакции в рассматриваемой работе анализировали на общее количество связанного формальдегида, а также на содержание свободных аминогрупп (по методу Ван-Сляйка), общее содержание групп основного характера и содержание первичных амидных групп. Проведение реакции при pH 3,5 и температуре 70° в течение 4 суток приводит к получению продуктов, содерн ащих максимальное количество связанного формальдегида, причем 50% от этого максимального количества формальдегида связывается с белком за 8 час, а 90% — за 24 час. Полиглутамин связывает 47 молекул формальдегида на 10 г при pH 3,4 и 31 молекулу при pH 6,7. Оказалось, что основные группы проявляют большее сродство к формальдегиду при увеличении pH. Так, изменение соотношения амидных групп и групп основного характера может в значительной [c.363]

Физические и химические свойства нуклеиновых кислот существенно отличаются от свойств белков и полипептидов. Это является следствием совершенно разного химического состава и строения двух указанных классов молекул. В то время как полипептидный остов электрически нейтрален и к нему присоединены боковые цепи приблизительно двадцати типов, остов нуклеиновой кислоты представляет собой сильно заряженный полиэлектролит, который несет боковые группы только четырех (в большинстве случаев) типов. Далее, боковые цепи нуклеиновых кислот проявляют специфическую комплементар-ность (спаривание оснований), которая отсутствует у аминокислот. Эта комплементар-ность частично ответственна за образование спиральных палочкообразных структур как в двух-, так и в одноцепочечных молекулах. Кроме того, заряженный остов затрудняет переход нуклеиновых кислот в компактные глобулярные конформации, столь типичные для белков. [c.287]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полипептидами, хотя имеется неск. нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомных белков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (30S) содержит ок. 20, большая (50S)-ok. 30 разл. белков в эукариотической Р. 40S субчастица включает ок. 30 белков, а 60S-ок. 40 (обычно Р. не содержат двух или неск. одинаковых белков). 1 ибосомиые белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой они занимают преим. периферич. положение в ядре, состоящем из рРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. [c.264]

Белки проявляют селективность во взаимодействиях с компонентами клеток. В отличие от белков, встречающихся в природе, химически синтезированные полипептиды ведут себя как малые дети они задевают , связывают и разрушают многие низкомолекулярные метаболиты [614]. Природные полипептиды — белки, приученные эволюцией взаимодействовать только с небольшим набором молекул [586]. Это могло произойти только потому, что в отличие от синтетических полипептидов белки приобрели способность образовывать определенные компактные структуры. Специфическое связывание является индивидуальным свойством белков, и наиболее общим результатом организации белковых структур оказалась скорее тенденция к несвязываемости, чем к связываемости. [c.243]

Изучение пространственных моделей и построение математических моделей позволяют предположить существование таких свойств упорядоченных конформаций углеводных цепей, по которым они отличаются от конформаций других важных биополимеров— белков и нуклеиновых кислот. Во-первых, углеводные цепи значительно жестче и, следовательно, число форм, которые может принимать полисахаридная цепь, более ограничено из-за пространственных запретов. Расчет по методу твердых сфер для цепей, в которых последовательно соединенные остатки разделены двумя связями, показывает, что обычно реализуется лишь 5 % возможных конформаций цепи [18]. Во-вторых, изменение последовательности углеводных остатков в полисахаридной цепи может приводить к гораздо более начительному изменению стереохимии молекулы, чем изменени порядка расположения аминокислотных или нуклеотидных остатков, поскольку в случае полипептидов или полинуклеотидов происходит перестройка лишь боковых цепей при сохранении структуры основной цепи, тогда как в полисахаридах изменение конфигурации или положения гликозидной связи ведет к существенным изменениям именно в основной цепи. В-третьих, углеводные цепи часто имеют разветвленную структуру с различным типом связей в точках ветвления, и взаимодействие [c.285]

Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Белки являются самой важной частью животного организма, его основной стрзтстурной субстанцией, определяющей то особое качество, которое отличает живую материю от неживой — постоянный обмен веществ с окружающей их внещней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка (Ф Энгельс) Бесконечное разнообразие животного мира возможно при бесконечном разнообразии структуры белка Такое разнообразие существует именно благодаря полипептидной природе белка, составленного из фрагментов 22 основных а-аминокислот В чем разница между полипептидами и белками > [c.880]

Под первичной структурой подразумевают определенную последовательность фрагментов аминокислот в полипептидной цепи Как отмечалось выше, в отличие от полисахаридов, составленных из фрагментов одного (иногда 2-3) моносахарида, полипептиды содержат фрагменты до 22 разных аминокислот Представление о возможных комбинациях фрагментов в полнпептидных цепях дают следующие примеры Так, если из остатков разных аминокислот составить комбинации, в которых при одинаковом конечном числе фрагментов меняется только порядок их расположения, то число комбинаций составит из 5 аминокислот — 20 комбинаций, из 8 — свыше 40 тысяч, из 12 — около 500 млн, для пептида, состоящего из 15 аминокислотных остатков 22 различных аминокислот, возможны 22 вариантов Общее число различных белков всех видов живых организмов на Земле составляет величину порядка 10 °-10 , то есть реализуются далеко не все возможные варианты [c.881]

Это неверное утверждение. Хотя термин полимер и употребляется в настоящее время во все более шжроком смысле слова, все же из сопоставления формулы, например гликокола и соответствующего полипептида, включающего п молекул, ясно, что последний не может быть назван полимером первого, так как состав обоих веществ отличается НА п — 1 молекул воды. Полипептиды (и белки) — продукты поликонденсации а-аминокислот.— Прим. ред. [c.535]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология