Белки, видовая специфичность

Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо, что более вероятно, изменение конфигурации концевых полипептидных цепей на поверхности глобулы (стр. 48). Возможно, что, помимо видовой и тканевой специфичности белков, существуют и некоторые отличия в физико-химическом строении и особенностях белков внутри вида, но эти отличия не обнаруживаются существующими биологическими реакциями. [c.327]

Видовая специфичность. Белки, содержащиеся в тканях и органах человека, животных, растений и т. д., по своему строению резко отличаются друг от друга они обладают высокой видовой специфичностью. Чужеродный белок при введении в кровь другого животного оказывает на данный организм очень сильное токсическое воздействие. Поэтому необходимым условием усвоения специфических белков пищи является их предварительный гидролиз в желудочно-кишечном тракте на аминокислоты, лишенные специфичности. Из аминокислот каждая клетка может синтезировать свой специфический белок. [c.218]

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. [c.237]

Настоящее сообщение ограничено структурными и биосинтетическими аспектами принципы химического синтеза, используемые в этой области, рассмотрены в другом месте настоящего издания. Значительное число первичных структур малых пептидов, охарактеризованных к настоящему времени, систематизировано в [1]. Быстрое накопление данных о последовательности дает ключ к разгадке эволюционных и функциональных взаимосвязей между пептидами. Во многих случаях пептиды, которые выполняют одни и те же задачи в сходных организмах, обнаруживают тонкие различия в своей первичной структуре. Видовая специфичность пептидов обеспечивается благодаря строгому генетическому -контролю при биосинтезе белков, из которых они образуются. [c.286]

Главными причинами избирательности действия некоторых гербицидов на растения различных систематических групп являются видовая специфичность цитоплазматических белков и ферментов, проявляющаяся в особенностях обмена веществ, а также обладание каждым организмом защитными свойствами в онтогенезе. [c.117]

Анализ ферментативных гидролизатов белков. В 1957 г. Ингрэм [61 впервые показал, что двухэтапным разделением с помощью хроматографии и электрофореза на бумаге можно анализировать сложные пептидные смеси, ферментативные гидролизаты и т. п. Такой анализ выявляет самые незначительные различия, с которыми можно встретиться, например, при изучении видовой специфичности или в других сравнительных исследованиях. Метод отпечатков пальцев можно назвать одним из важнейших методов современной биохимии, молекулярной биологии и иммунохимии, так как он позволяет выделить в чистом виде определенный пептид или провести микропрепаративное разделение сложной смеси. [c.103]

Интерфероны — противовирусные агенты универсального действия. Они активны против любых вирусов, но, как правило, обладают видовой специфичностью—каждому виду животных свойствен свой интерферон. Как сейчас установлено, интерфероны — это семейство белков, каждый со специфическим спектром дейст- [c.224]

Механизм биосинтеза белков со всем многообразием их биологической активности и видовой специфичности был одной из крупнейших проблем в истории биохимии. В течение многих лет невозможно было ответить даже на очень простые вопросы относительно белкового синтеза. Например, образуются ли белки сразу как одно целое или же создаются путем сборки из множества коротких предварительно синтезированных пептидов Или такой вопрос может быть, все белки клетки образуются из одного длинного полипептида-предшественника в результате специфических изменений его боковых (К) групп До начала 1950-х годов не было достоверно установлено даже то, что белки-это индивидуальные химические соединения с определенной молекулярной массой, определенным аминокислотным составом и определенной последовательностью аминокислотных остатков. [c.926]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. [c.327]

По данным И. И. Иванова и сотрудников, эта реакция лишена видовой специфичности и легко удается с белками, выделенными из поперечнополосатых мышц животных, весьма далеко отстоящих друг от друга в системе классификации (например, с белками лягушки и голубя , лягушки и морской свинки, даже кролика и таракана и т. д.). [c.417]

Появление антител в крови после введения чужеродного белка может быть легко обнаружено различными путями. Так, кровь кролика иммунизированного сывороткой барана (т. е. кровь кролика, которому были сделаны инъекции сыворотки крови барана), способна давать с белками сыворотки барана специфические осадки — п р е ц и п и-т а т ы. В этом случае реакция преципитации может быть получена с белками сыворотки крови только барана, но не какого-либо другого вида животного. Таким образом, реакция преципитации имеет строгую видовую специфичность. Видовая специфичность белков весьма устойчива и может сохраняться длительное время. Так, при помощи реакции преципитации удалось, например, показать тождество белков, полученных из мышц высохших мумий египетских фараонов, пролежавших в замурованных гробницах несколько тысяч лет, с белками мышц ныне живущих людей таким же путем была доказана большая близость тканевых белков ископаемого мамонта, сохранявшегося в промерзшей почве Сибири в течение нескольких десятков тысяч лет, к белкам мышц современного слона. Наконец, таким же путем была обнаружена близость человека к высшим антропоидным обезьянам. Это явилось одним из доказательств правильности теории происхождения человека и антропоморфных обезьян (гориллы, шимпанзе, орангутанга, гиббона) от общего предка. [c.344]

Из сказанного следует, что белки, находящиеся в различных тканях и органах человека, различных животных, растений, многочисленных микроорганизмов, обладают весьма высокой видовой специфичностью. Высокая видовая специфичность белков может иметь причиной либо различия в химическом строении тканевых белков, либо изменение конфигурации полипептидных цепей (изменение вторичной и третичной структур белка) (стр. 46). [c.344]

Другой важной особенностью белков, которая отличает их от всех других составных компонентов клетки, является специфичность. У нас нет, например, данных о видовой специфичности липидов, но хорошо известно, что каждый вид животных или растений и даже бактерий и вирусов имеет свои специфические белки. В некоторых случаях можно даже установить вариации белков у индивидуумов, принадлежащих к одному и тому же виду. Нет сомнения в том, что белки должны рассматриваться как важнейшие факторы, с которыми связана передача потомству наследственных признаков. [c.5]

Ясно выраженная видовая специфичность белков заставляет предположить, что эта складчатость сообщает молекуле каждого отдельного белка свою определенную форму. Поскольку видовая специфичность белков не исчезает при их растворении или при последующем высаливании их из раствора, необходимо принять, что эта высокоспецифическая внутренняя структура не меняется при указанных воздействиях. [c.120]

Набор питательных веществ, входящих в кормовую среду, хорошо известен, поскольку потребность в них одинакова у всех насекомых к ним относятся азотистые соединения (белки и аминокислоты), липиды (жиры и стерины), углеводы, витамины и минеральные соли. Групповая и даже видовая специфичность насекомых может проявляться только в соотношении в кормовом субстрате разных питательных веществ и степени гидролиза главных из них. Насекомые, питающиеся листьями, потребляют больше углеводов и стеринов, а виды, питающиеся плодами, нуждаются в большем количестве азотистых веществ и жиров [15]. В большинстве случаев удобнее иметь дело с искусственным или смешанным кормом. Крайне затруднительно или даже невозможно длительное разведение Р сосущих фитофагов вследствие невозможности получения растений-хозяев в те- [c.17]

Обмен веществ представляет собой сложный ансамбль многочисленных, тесно связанных друг с другом биохимических процессов, соединяющий в единую систему представителей всех классов биологически активных природных соединений. Ведущая роль в этих превращениях принадлежит белкам. Благодаря каталитической функции белков-ферментов осуществляются процессы распада и биосинтеза. С помощью нуклеиновых кислот создается видовая специфичность при биосинтезе важнейших биополимеров. В результате обмена углеводов и липидов постоянно возобновляются запасы АТФ — универсального донора энергии для химических преобразований. Эти же соединения являются источником простейших органических молекул, из которых строятся биополимеры и другие вещества. [c.391]

В настоящее время известно, что имеются отклонения от этого идеального состояния. Инсулин в кислой среде или при разбавлении распадается на составляющие его субчастицы. Образцы инсулина, полученные из быка, свиньи или овцы, проявляющие, повидимому, одинаковую физиологическую активность, химически отличаются друг от друга [124]. Несмотря на известную видовую специфичность белков, одинаковая, повидимому, активность различных образцов инсулина указывает на то, что физиологические свойства белка не требуют строгого постоянства его состава. [c.262]

Гемоглобин состоит из белка глобина и пигментной части — гема. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена особенностями в структуре глобинов. Строение гема одинаково во всех сложных белках геминовой природы. По химической природе гем представляет собой соединение протопорфирина с двухвалентным [c.51]

В полипептидной цепочке содержатся остатки различных аминокислот. Но для каждого вида белка характерен свой набор аминокислот и свое их чередование. Этим определяется видовая специфичность белков. Не только замена, но и перестановка аминокислотных остатков в полипептидной цепи ведет к изменению строения и свойств белка. [c.118]

Метод отпечатков пальцев является, но-видимому, весьма перспективным и находит все большее применение в генетических исследованиях на молекулярном уровне а также для решения вопроса о видовой специфичности белков. Однако следует отметить, что этот метод дает лишь предварительные данные и при сравнении двух белков требуется тщательное воспроизведение условий эксперимента. [c.83]

Высокополимерные РНК этого типа в клетках связаны с белками. Они, по-видимому, и создают структуру клеточных образований — рибосом. Рибосомальные РНК составляют 90% всех РНК в клетках. Они обладают видовой специфичностью. [c.81]

Для решения определенных биологических проблем вовсе не обязательна расшифровка всей последовательности изучаемого белка. Например, при выяснении связи между структурой и функцией или при анализе видовой специфичности, а также при решении ряда других проблем требуется выяснить последовательность определенной части структуры того ответственного (marked) пептида, который непосредственно участвует в рассматриваемом процессе. В зависимости от изучаемой функции понятие ответственный пептид может быть достаточно широким. Это либо активный центр, либо участок связывания, либо, наконец, локус специфичности. [c.40]

Гемоглобин состоит из белка—г л о б и и а и простетической группы — г е м а. Видовая специфичность гемоглобина человека и различных животных обусловлена не гемом (гем имеет одинаковое строение во всех гемоглобинах), а белковой частью — глобином. На это указывает, в частности, различное содержание некоторых аминокислот в гемоглобинах млекопитающих, что видно из табл. 6. [c.62]

В тех случаях, когда белковое голодание связано с невозможностью приема пищи per os, больному можно помочь введением парентерально препаратов, содержащих продукты распада белков. К таким препаратам относятся, например, лишенная, видовой специфичности сыворотка Н. Г. Беленького, Парэнпит Б. И. Збарского и др. [c.370]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Если химический аллерген не обладает жесткой структурой (алифатические цепи, эпоксидные и альдегидные группы и т. д.), то он вряд ли может сам по себе обеспечить стабильность гаптенной иммунодоминанты. По-видимому, в этом случае стабильность конформации имму-нодоминанты и всей детерминанты обеспечивается носителем и специфичность их обусловлена присоединением гаптена в строго определенном участке молекул различных белков (рис. 4, г). При этом довольно вероятно, что новая детерминанта замещает детерминанту носителя. Так, хорошо известно, что формалинизация белков приводит к потере их видовой специфичности (см. главу 4). Формально такие нестабильные гаптены являются дена-тураторами белка. Однако денатурированный под влиянием химического соединения белок достаточно строго специфичен, и, следовательно, вполне правомерны такие термины, как ГЗТ или антитела к формальдегиду, эпоксидным соединениям и т. д., хотя, безусловно, их специфичность менее строгая, чем специфичность гаптенов, обладающих жесткой структурой. [c.46]

Гемоглобины различных животных обладают видовой специфичностью. Специфичность отдельных гемоглобинов может быть установлена не только иммунологически [178] (как устанавливается специфичность многих белков), но и по различиям в форме их кристаллов [179, 180], в растворимости и аминокислотном составе (табл. 14) [181 —183]. Концевые группы пептид- [c.250]

В нижеследующих разделах данной главы будут рассматриваться только те гормоны, которые являются белками. Одним из первых вопросов, которые следует обсудить, является вопрос о том, обладают ли белковые гормоны видовой специфичностью. Видовая специфичность белков обычно исследуется иммунологически. по способности вызывать образование антител. Такого [c.312]

В 1897 г. Крауз [1] показал, что не только бактерии или клетки, но и некоторые растворимые вещества могут действовать как антигены. Антигены осаждаются соответствующими антителами. Этот феномен, так называемая реакция преципитации, служит самым простым (а некогда и единственным) методом изучения видовой специфичности белков. Огромное значение этого метода в химии белка совершенно очевидно. [c.329]

Предполагают, что положительно заряженные группы диаминокислот белка реагируют с отрицательно заряженными группами фосфорной кислоты нуклеиновых кислот и что таким образом возникает негативный отпечаток нуклеиновой кислоты, которая выполняет в данном случае функцию шаблона [140, 146]. Однако, по мнению автора, высокая кислотность нуклеиновых кислот вряд ли может служить доказательством того, что именно они играют роль специфического шаблона, так как их кислотность настолько велика, что они неспецифически реагируют со многими белками. Кроме того, необходимо принять во внимание, что нуклеиновые кислоты состоят только из семи или восьми различных составных частей аденина, гуанина, цитозина, урацила, тимина, фосфорной кислоты и рибозы или дезоксирибозы. Трудно поэтому представить себе, что нуклеиновая кислота как шаблон может определить столь небольшие различия между белками, как те, которые наблюдаются, например, между сывороточными альбуминами человека и быка, лишь незначительно отличающимися друг от друга по своему аминокислотному составу [147]. Далее, мы до сих пор не знаем, обладают ли нуклеиновые кислоты видовой специфичностью. Если они не обладают этим свойством, то они вообще не могут образовывать специфических шаблонов. Однако если даже допустить видовую специфичность нуклеиновых кислот, то очень трудно представить себе, каким образом могут они определять специфичное положение различных аминокислот в образующейся пептидной цепи, поскольку фосфорная кислота нуклеиновых кислот должна реагировать главным образом с щелочными аминокислотами белка. [c.405]

Соматотропный гдрмон стимулирует рост и развитие тела, увеличивает рост трубчатых костей в длину, усиливает синтез белка, нуклеиновых кислот и гликогена, т. е. проявляет анаболическое действие. Кроме того, он способствует мобилизации жиров из жировой ткани, усиливает их окисление, а также транспорт аминокислот через мембраны. Этот гормон уменьшает скорость окисления углеводов в тканях, что способствует повышению ее уровня в крови. Недостаток соматотропного гормона в раннем возрасте приводит к карликовости без нарушения умственного развития, а избыток — к гигантизму. Если избыток гормона проявляется в юношеском возрасте, то могут несимметрично увеличиваться конечности и подбородок. Возникает заболевание акромегалия. В настоящее время получен синтетический гормон роста, идентичный человеческому, что позволяет успешно лечить больных с нарушением секреции этого гормона СТГ — единственный гормон, который имеет видовую специфичность действия. [c.141]

Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру и состоит из четырех белковых субъединиц — двух а (а, и а ) и двух (уЗ и уЗз), каждая из которых имеет характерную для нее третичную структуру и небелковую часть (рис. 92). Небелковая часть гемоглобина называется гемом, а белковая — глобином. Гем содержит четыре пиррольных кольца, связанных в центре с атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (Ре ) или в ферриформе (Ре " ) и обеспечивает связывание кислорода (О ). Связывание кислорода осуществляет только двухвалентное железо. Присутствие гема придает белкам красный цвет. Глобин обеспечивает видовую специфичность гемоглобина. [c.243]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Результаты изучения химической структуры ДНК, изолированных из различных живых организмов, показали, что ДНК обладают видовой специфичностью, которая зависит от количества различных мононуклеотидов, входящих в состав ДНК, и от последовательности размещения их в молекулах ДНК. Как известгю, видовой специфичностью обладают также и белки. Нуклеотидный состав РНК, о котором можно судить по содержанию в них аденина, гуанина, цитозина и урацила, варьирует в значительно меньших размерах, чем нуклеотидный состав ДНК. Только у далеко отстоящих друг от друга видов можно наблюдать различия в нуклеотидном составе РНК. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология