Белки особенности структуры

Гидрофобные взаимодействия. Биополимеры — белки и нуклеиновые кислоты — функционируют главным образом в водном окружении. Гидрофобные силы — силы специфического отталкивания между неполярными атомными группами и молекулами воды. Это энтропийный эффект, определяемый особенностями структуры воды как конденсированной системы. Гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль в формировании структуры белков, надмолекулярных систем (мембраны) и т. д. [c.58]

ОЛИГОМЕРНЫЕ БЕЛКИ. ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ И РЕГУЛЯЦИЯ ФУНКЦИЙ НА ПРИМЕРЕ ГЕМОГЛОБИНА [c.18]

Характерная особенность структуры мицелл — это гидрофобное ядро, образованное углеводородными цепями молекул ПАВ, окруженное гидрофильным слоем их головных групп. Этим создается некоторое подобие мицеллярной структуры со структурой глобулярных белков (см. гл. I). Однако если белковая глобула — это относительно жесткое и весьма неоднородное образование, то мицелла ПАВ, напротив, носит псевдожидкий характер [1001 и образована совершенно идентичными молекулами ПАВ. Хотя эти различия и накладывают существенные ограничения на использование мицелл как моделей ферментов [1011, с другой стороны, именно благодаря простоте в построении мицелл в мицеллярных системах наиболее четко и достоверно могут быть прослежены такие эффекты, как стабилизация переходного состояния химической реакции за счет дополнительных сорбционных взаимодействий (или же сближение реагентов при их концентрировании), далее сдвиг р/Са реагирующих групп и влияние микросреды на скорость реакции. [c.115]

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

В живых организмах белки существуют не просто в виде длинных, гибких цепей более или менее хаотической формы. Белковые цепи закручиваются или распрямляются определенным образом, принимая специфические формы, необходимые для функционирования того или иного белка. Эта особенность структуры белков называется их вторичной структурой. Одной из важнейших и наиболее распространенных вторичных структур является ос-спираль, впервые установленная Лайнусом Полингом и Р. Б. Кори. Схематическое изображение спиральной структуры белка дано на [c.448]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

К характерным особенностям структуры молекулы лизоцима (рис. 2-9) относится также присутствие четырех поперечных дисульфидных связей (дисульфидных мостиков) между различными участками цепи. Эти мостики возникают самопроизвольно в тех случаях, когда —SH-группы двух боковых цепей цистеина подходят близко друг к другу и окисляются в присутствии Оа или некоторых других реагентов [уравнение (2-8)]. Дисульфидные связи довольно часто встречаются в белках, секретируемых клетками, и значительно реже образуются во внутриклеточных ферментах. Вероятно, внутри клеток ферменты защищены от многих внешних воздействий и не нуждаются в дополнительной стабилизации. [c.101]

Каковы особенности структуры белков и нуклеиновых кислот [c.256]

Среди советских биохимиков, научные труды которых получили развитие в послевоенные годы, следует назвать А. Н. Белозерского (1905—1972) — профессора Московского университета. Ему принадлежат исследования белков (нуклеиновых кислот). Он открыл наличие дезоксирибонуклеиновой кислоты в растениях, обнаружил специфические особенности структуры нуклеиновых кислот у различных бактерий. Широко известны работы А. Н. Энгельгардта по энергетическим и химическим функциям белков мышечной ткани. [c.303]

Твердофазный секвенатор позволяет получать наилучшие результаты при анализе пептидов, содержащих от 5 до 40 аминокислотных остатков. Иногда он применяется и для изучения структуры более крупных пептидов и белков, особенно гидрофобных, легко вымываемых из реакторов жидкофазного прибора. С помощью этого метода удается определять последовательность 20 — 25 аминокислотных остатков. [c.66]

Стратегия изучения первичной структуры белка, особенно на первых этапах, всецело определяется его аминокислотным составом и молекулярной массой. Дальнейший план исследования зависит от полученных результатов и должен подвергаться постоянной коррекции. [c.76]

Электронная микроскопия —информативный метод анализа четвертичной структуры белков, особенно крупных молекул со мно гимн субъединицами. Главные ограничения метода сравнитель ная прозрачность белков по отношению к пучку электронов и их недостаточная стабильность в условиях эксперимента. Обычно [c.120]

Безусловно, сдвиг максимальной прочности межфазных слоев по оси концентраций, наблюдаемый для различных белков, связан с особенностями структуры и поведения этих белков в водных растворах. Крупные ассоциаты казеина не способны к адсорбции, их возникновение в объеме раствора эквивалентно уменьшению концентрации поверхностно-активного компонента [149]. [c.212]

За работы по определению структур белков, особенно инсулина [c.703]

Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов (Си, РЬ, Hg, Ре и др.), кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют структуру и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация наступает для многих белков и при нагревании. [c.334]

По мере расшифровки структуры различных белков (особенно в последние годы) становилось все более очевидным, что глобулярные белки, как и миоглобин, сохраняют свою структуру преимущественно благодаря взаимодействию между гидрофобными остатками. Внутри молекулы белка боковые группы уложены исключительно компактно. Если где-нибудь в структуре остается свободное пространство, оно обычно заполняется водой [24, 25]. Например, плотность упаковки (отношение объема, ограниченного вандерваальсовой оболочкой, к полному объему) молекул лизоцима и рибонуклеазы составляет 0,75 для сравнения укажем, что для плотно упакованных сфер теоретическое значение плотности упаковки равно 0,74. Полярные группы обычно находятся на поверхности, но иногда бывают утоплены внутрь, образуя водородные связи с другими группами внутри молекулы белка. На отдельных участках поверхности встречаются и неполярные боковые цепи, которые в ряде случаев сгруппированы в гидрофобные кластеры. Последние могут обусловливать взаимодействие с другими белками или с липидными участками мембран. [c.96]

В настоящее время мы располагаем основными сведениями о химическом строении и функциях молекул и макромолекул, участвующих в работе таких фабрик. Техническая документация носит название ДНК (расшифровывается как дезоксирибонуклеиновая -ислота). Молекулы ДНК конструируются таким образом, чтобы их легко было копировать при создании новых пакетов документации. Кроме того, они содержат всю информацию, необходимую для синтеза белков — производственных мощностей новых организмов. Наиважнейшими среди белков являются ферменты. Это инженеры, руководящие постройкой практически всех деталей организма. Ферменты высокоселективно катализируют реакции химического синтеза многих веществ, необходимых для жизнедеятельности. Высокой селективности они достигают благодаря особенностям структуры своей поверхности, выполняющей роль шаблона или изложницы, что позволяет им распознавать нужные реагенты среди питательных веществ и формировать продукты требуемой структуры. [c.113]

Характерная особенность структуры пептидов и белков заключается в том, что они состоят из аминокислот, соединенных между собой амидными связями. Пептиды классифицируются в соответствии с числом аминокислотных остатков в цепи и называются как производные аминокислоты, которой заканчивается цепь с карбоксильной стороны . Такую кислоту называют С-концевой кислотой. Кислота, а-аминогруппа которой находится на другом конце цепи, носит название М-концевой кислоты. [c.114]

В этом обзоре мы подчеркнули большую роль точных стереохимических данных для определения структурных основ функции и реакционной способности иона металла в белках и ферментах. Была обсуждена разрешающая способность рентгеноструктурного анализа белков и указаны пределы точности, достигнутые к настоящему времени при изучении структуры белков, в сравнении с результатами рентгеноструктурного анализа малых молекул. Обсуждены возможные пути уточнения стереохимических деталей структуры белков, особенно в области координационного центра металл — лиганды. [c.123]

Желание понять структурные, функциональные и динамические факторы, характеризующие поведение воды на поверхности белка и других поверхностях, а также их взаимосвязи стимулирует интерес исследователей к этой проблеме. Спектроскопия ядерного магнитного резонанса позволяет получить информацию как о структуре, так и о динамике процессов взаимодействия. В настоящей работе внимание сосредоточено на динамических аспектах взаимодействия воды с белком. Особенно подробно обсуждено явление перекрестной релаксации между протонами воды и белка и приведены новые доказательства существования этого процесса. Непонимание значения перекрестной релаксации приводит к неправильным заключениям относительно динамики воды на белковых поверхностях. [c.149]

Нейтронографический анализ [1] является идеальным методом для исследования структуры воды в белках, особенно в тех случаях, когда обыкновенная вода заменена на дейтериевую (тяжелую). Фактор рассеяния от атомов водорода (табл. 12.1) хотя и отрицателен, но достаточно велик, чтобы дать ясное представление о расположении атомов водорода на картах Фурье высокого разрешения. Однако часто водород замещают дейтерием с целью уменьшить величину большого некогерентного рассеяния от атомов водорода. [c.220]

Вторая часть пособия включает описание особенностей структуры, физических и химических свойств функциональных производных углеводородов различных классов, содержащих кислород, азот, серу, фосфор, к-ремний, металльг. Рассматртается характер строения и свойства гетероциклических соединений, включающих атомы кислорода, серы и азота. Особый класс представляют полифункциональные соединения, содержа1цие несколько различных функциональных гр тт. Приведены также принципиальные особенности строения, методов получения и свойств основных классов биохимических веществ - полисахаридов, полипептидов и белков. [c.13]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Остаток L- . встречается во всех организмах в составе молекул белков, особенно много их в фиброине шелка остаток С. входит также в молекулу фосфатидилсерина. Активность ряда ферментов (трипсин, химотрипсин, холин-эстераза) связана со специфич. реакц. способностью гидроксигруппы остатка С., входящего в структуру их активных центров. [c.325]

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности связей между боковыми лрутпами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная Конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность ироявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств. [c.535]

Так, наличие сети из непереваримых углеводных компонентов, окружающих белковые макромолекулы, или структура самих белков, особенно существование дисульфидных мостиков, способны ограничивать доступность белков для пищеварительных ферментов. [c.579]

При поиске решения структурной проблемы белка особенно вдохновляющими примерами явились результаты теоретических исследований Л. Полинга и Р. Кори регулярных структур полипептидов [53] и Дж. Уотсона и Ф. Крика двойной спирали ДНК [54]. В этих работах с помощью простейшего варианта конформационного анализа - проволочных моделей, получивших позднее название моделей Кендрью-Уотсона, а также ряда экспериментальных данных, прежде всего результатов рентгеноструктурного анализа волокон (в случае ДНК еще и специфических соотношений оснований Э. Чаргаффа), удалось предсказать наиболее выгодные пространственные структуры полимеров. Собственно, предсказана была как в случае пептидов, так и нуклеиновых кислот, геометрия лишь одного звена, которое в силу регулярности обоих полимеров явилось трансляционным элементом. Белок же - гетерогенная аминокислотная последовательность, и поэтому таким путем предсказать его трехмерную структуру нельзя. Но то обстоятельство, что простейший, почти качественный, конформационный анализ привел к количественно правильным геометрическим параметрам низкоэнергетических форм звеньев, повторяющихся в гомополипептидах и ДНК, указывало на большие потенциальные возможности классического подхода и его механической модели в описании пространственного строения молекул. [c.108]

Молекулярная биология занимает -особое место в развитии науки второй половины XX в. Именно ее рождение и последующий бурный рост выдвинули биологию в целом в ряды самых передовых и популярных наук, а XX в. стали иногда называть веком биологии . Возникнув как отрасль биохимии, молекулярная биология получила мощное развитие благодаря внедрению в нее вдей и методов генетики и физики. Открытый и сформулированный в 1953 г. принцип комплементарности в нуклеиновых кислотах, объяснив особенности структуры этих макромолекуляр-ных соединений и обладая предсказательной силой в отношении их функций, лег в основу нового направления науки. Огромное научное и методологическое значение молекулярной биологии состояло в том, что наиболее фундаментальное и таинственное свойство живой материи — воспроизведение себе подобного — оказалось возможным объяснить на молекулярном уровне. Молекулярная структура вещества, в котором записана (закодирована) генетическая информация, механизмы воспроизведения генетической информации в поколениях клеток и организмов и механизмы реализации генетической информации через биосинтез белков —вот три направления, по которым развивалась эта наука и где были сделаны решающие успехи. Кроме того, структура и механизмы функционирования белков стали также предметом молекулярной биологии. [c.3]

Таким образом, белок независимо от изменений природы аксиального лиганда может существенно усиливать или понижать каталитическую активность комплексов в реакциях перекиси водорода с различными субстратами. Нужна ли для каждого субстрата, для которого имеется существенное отличие от других субстратов в области процесса, какая-то специфическая особенность структуры белка Или, наоборот, имеется какое-то общее свойство белка, которое обусловливает эти эффекты, различающиеся как по отношению к различным субстратам, так и между разными ферментами Поскольку замедление реакции может быть связано с такими неспецифичными факторами, как пространственные затруднения или кулоновское отталкивание, мы сосредоточим свое внимание главным образом на механизме увеличения скорости процесса. Тот факт, что усиление каталазной активности, по-видимому, сопряжено с усилением неклассической пероксидазной активности в реакциях окисления таких субстратов, как этанол и муравьиная кислота, явно указывает на то, что у процессов этих двух типов имеется какое-то общее звено. Данные, приведенные в табл. 16, показывают также, что условия, необходимые для повышения каталазной и неклассической пероксидазной активности, не совпадают с условиями, требуемыми для повышения классической пероксидазной активности с такими субстратами, как пирогаллол. Поэтому приходится допустить существование по крайней мере двух структурных особенностей ( приспособлений ) в белке, которые обеспечивают его способность усиливать каталитическую активность простых железопорфириновых комплексов. Однако данные о суммарной каталитической реакции не позволяют ответить на вопрос, обеспечивается ли каждый из типов активности — классической каталаз- [c.212]

Независимо от типа РНК синтезированный в клетке продукт транскрипции (см. главу 13) всегда представлен единственной цепью, упакованной во вторичную структуру не случайно, а в соответствии с программой ДНК. Поскольку в составе РНК имеются свободные 2 -оксигруппы рибозы, не связанные со стандартным крик-уотсоновским спариванием азотистых оснований, появляются дополнительные возможности образования вторичной и третичной структур, содержащих выпуклости, щпильки, или крестообразные структуры. Особенности структуры тРНК имеют прямое отнощение к процессу трансляции, поэтому более подробно они рассмотрены в разделе биосинтеза белка (глава 14). [c.111]

Итак, регуляция активных генов осуществляется с помощью различных регуляторных белков-репрессоров и активаторов транскрипции. С физической точки зрения наиболее интересным свойством этих белков является их способность у.чнавать специфические нуклеотидные последовательности ДНК. Установлено, что в комплексе с регуляторными белками сохраняется обычная -подобная конформация ДНК. Узнавание белками их специфических связывающих мест на ДНК основывается на прямом чтении белком последовательности оснований в узкой и/или широкой бороздках ДНК. Специфичность связывания обеспечивается образованием большого числа водородных связен и других слабых взаимодействий между функциональными группами белка и основаниями ДНК. Одна и та же последовательность оснований может быть прочитана как со стороны узкой, так и со стороны широкой бороздки ДНК. Однако характер и пространственное расположение функциональных групп оснований — потенциальных доноров и акцепторов водородных связей— в узкой и широкой бороздках ДНК значительно отличаются. Поэтому часто говорят о двух каналах передачи информации. В узкой бороздке ДНК атомы 02 пиримидинов и N3 пуринов могут служить в качестве акцепторов водородных связей, в то время как 2-аминогруипа гуанина часто является донором водородной связи. Важной особенностью структуры ДНК является пространственная эквивалентность положений всех этих акцепторных групп для пуриновых и пиримидиновых оснований, находящихся в одной и той же полинуклеотидной цепи. Кроме того, атомы N3 пурина и 02 пиримидина в каждой паре оснований связаны осью симметрии второго порядка. Поэтому при чтении текста со стороны узкой бороздки ДНК АТ- и ГЦ-пары легко узнать, в то время как АТ- и ТА-пары различить трудно, так как оии несут геометрически эквивалентные группы сходной химической природы. [c.290]

Перенос белка от места синтеза к месту сборки мембраны обычно сопровождается посттрансляционными изменениями его структуры. Многие мембранные белки, особенно предназначенные для плазматической мембраны эукариотических клеток, подвергаются гликозилированию. N-Гликoзилиpoвaниe проходит через две основные стадии (рис. 319). Начальная стадия протекает в полости эндоплазматического ретикулума и представляет собой перенос [c.588]

МИ водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов (Си, РЬ, Hg, Рё и др.), кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены.. При осаждении некоторые белки меняют структуру и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация наступает для многих белкбв и при нагревании. [c.296]

Оптическую активность денатурированного белка можно отнести за счет его структурных единиц, а именно L-аминокислот. Среднее удельное вращение L-аминокислоты равно примерно —100°, т. е. равно среднему удельному вращению денатурированного белка. В нативных белках существует, по-видимому, какая-то особенность структуры, обусловливающая меньщее значение отрицательного вращения. Исходя из модели макромолекулы, построенной из одинаковых (в отношении конфигурации) асимметричных остатков и имеющей спиральную конформацию, можно оценить, какой вклад в величину ее оптического вращения вносят асимметричные мономеры и какой — спиральная структура (точнее — избыток правых или левых спиралей). [c.287]