Глютаминаза

Амидазы катализируют гидролиз амидов уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды аспарагиназа и глютаминаза — аспарагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [c.120]

Образование глютамина и аспарагина из аммиака и глютаминовой и аспарагиновой кислот является одним из путей обезвреживания аммиака, так как аспарагин и глютамин токсическими свойствами не обладают (стр. 356). Далее глютамин выполняет функцию транспортной формы аммиака, перенося последний из тканей в почки. Было, например, показано, что основным источником аммиака мочи является глютамин крови, который, проходя через почки, дезаминируется глютаминазой образующийся при этом аммиак выделяется из организма в виде аммонийных солей. [c.375]

Реакцию (XI.17) могут катализировать три типа глутаминазы. Глутаминаза I (почечный энзим) и глютаминаза II (активированный пируват) считаются непригодными в электродных конструкциях. Глутаминазу III, полученную от бактерий и имеющуюся в продаже, применяли для создания электродов [50], время установления потенциалов которых составляло 1—2 мин в области концентраций глутамина 10 —10 УИ. [c.338]

Аспарагиназа и глютаминаза отщепляют амидную группу от аспарагина и от глютамина, например [c.343]

Работы в этом направлении с меченым азотом показали, что аммиак реагирует с глютаминовой кислотой, образуя глютамин. Эта реакция обратимо катализируется ферментом глютаминазой, обнаруженной в большинстве тканей у животных. Установлено также, что глютамин содержится в довольно значительных количествах во многих тканях, включая даже кровь. Вполне вероятно, что этот амид синтезируется в тканях при наличии избытка аммиака и распадается, освобождая аммиак в случае надобности. [c.368]

Общее (конечное) обезвреживание аммиака. Образование и выведение аммонийных солей. В тканях (преимущественно в почках) есть фермент глютаминаза, который катализирует освобождение аммиака из глутамина. Фермент активируется в присутствии протонов [c.261]

Таким образом, ассимиляция растением аммиака возможна лишь в условиях, обеспечивающих бесперебойный синтез амидов (аспарагина и глютамина), который осуществляется в живой ткани при участии соответствующих ферментов — аспарагиназы и глютаминазы. [c.449]

Аспарагиназа и глютаминаза являются ферментами, катализирующими гидролиз аспарагина и глютамина. Аспарагиназа расщепляет аспарагин на аспарагиновую кислоту и аммиак [c.149]

Глютаминаза гидролизует глютамин на глютаминовую кислоту и аммиак [c.149]

Наряду с этим, в тканях животных и растений содержатся ферменты, катализирующие реакции гидролитического отщепления аммиака от глютамина (глютаминаза) и от аспарагина (аспарагиназа). Наибольшей глютаминазной активностью обладает ткань почек, затем ткани головного мозга, печени, мышц. [c.379]

Р нтепсивным источником образования аммиака в почках служит доставляемый с кровью к ночкам глютамин. В почках содержится активная глютаминаза, катализирующая отщепление амидной группы глютамина в виде аммиака. Изучение артериовенозной разницы глютамина с учетом интен- [c.493]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология