Реакции, катализируемые гидролитическими ферментами

В состав ферментов, катализирующих гидролитические реакции, входят ионы металлов Са , М 2+, 7п +, Мп +. Ферменты, катализирующие редокс-процессы, содержат железо, молибден н кобальт. Последние группы более многочисленны и более важны для жизненных процессов. При гидролитических процессах не происходит переноса электронов и изменения степени окисления атомов субстрата. Поэтому металлоферменты, катализирующие [c.570]

Фермент амилаза катализирует гидролитическое расщепление крахмала с образованием мальтозы. Промежуточными продуктами могут быть различные декстрины. Степень гидролиза крахмала можно контролировать по цветной реакции с иодом. Крахмал дает с иодом синее окрашивание, декстрины в зависимости от размеров молекул окрашиваются иодом в разные цвета (фиолетовый, красно-бурый), а конечные продукты (мальтоза или глюкоза) с иодом окраски не дают. [c.75]

Гидролазы. К гидролазам относят ферменты, которые катализируют расщепление сложных веществ на простые, сопровождающееся присоединением воды, и ускоряют синтезы веществ, связанные с выделением воды. Эти реакции называются гидролитическими. Под влиянием гидролаз разрываются связи между атомами углерода и кислорода (в жирах и углеводах) и связи [c.120]

Дезаминазы — ферменты, катализирующие гидролитическое дезаминирование азотистых оснований и нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот (стр. 282), а также дезаминирование некоторых других соединений. Под действием дезами-наз реакции идут по следующей схеме [c.68]

Наиболее распространенный в растительном мире третий класс-гидролитические ферменты, которые регулируют в растениях процессы роста и развития в период их прорастания. Данный класс включает ферменты, имеющие, в основном, промышленное значение, и большинство пищеварительных ферментов. Общим свойством всех гидролаз является способность катализировать реакции гидролиза, то есть расшепление сложных соединений на простые с присоединением воды. [c.208]

Все ферменты разделяются на шесть главных классов 1) оксидоредуктазы, или окислительно-восстановительные ферменты 2) трансферазы, катализирующие перенос различных групп с одной молекулы на другую 3) гидролазы, катализирующие гидролитические реакции 4) лиазы, отщепляющие от субстратов ту или иную группу не-гидролитическим путем с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям 5) изомеразы, катализирующие изомеризацию органических соединений 6) лигазы или синтетазы, катализирующие синтетические реакции, сопровождающиеся отщеплением остатков фосфорной кислоты от АТФ или аналогичных три( юсфатов. [c.109]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Обратный процесс дефосфорилирования глюкозы идет только в трех тканях, клетки которых способны транспортировать глюкозу в кровь, а именно ткани печени, эпителия почечных канальцев и тонкого кишечника. Это становится возможным благодаря действию гидролитического фермента глюко-зо-6-фосфатазы, который катализирует реакцию [c.242]

Гидролазы, или гидролитические ферменты, катализирующие реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей. Эти ферменты участвуют в расщеплении и синтезе углеводов, жиров и белков, причем компонентом реакции является вода. К этому классу относятся карбогидразы, расщеп- [c.83]

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином суб-страт-лиазы . Например, фумарат-гидратаза (систематическое название Г-малат-гидролаза ) катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др. [c.161]

Найдено, что большинство гидролитических ферментов катализирует многие разнообразные реакции карбонильной группы в специфичных для них субстратах. Наиболее интересными из этих реакций являются реакции переноса ацила. [c.333]

В биохимических системах ускорение реакций вызывается иногда за счет одновременного изменения энергетического Е) и энтропийного факторов, а иногда только за счет энтропийного. Так фермент уреаза, катализирующий гидролитическое разложение мочевины, влияет и на энергию активации и на энтропию активации, а миозин, ускоряющий разложение аденозинтрифосфорной кислоты, действует только на энтропию активации, причем реакция ускоряется в 10 раз. [c.276]

Известно, что ферменты, катализирующие гидролитические реакции, могут катализировать обратные реакции (этерификация, полиэтерификации, переэтерификации) [419]. При проведении этерификации в присутствии ферментов возникают противоречивые моменты с одной стороны, ферменты приспособлены для работы в водной среде, с другой стороны, в присутствии воды в реакционной системе протекают реакции гидролиза. Термодинамически выгодно проводить этерификацию в среде органического растворителя, но в этих условиях фермент денатурирует. Это противоречие можно преодолеть двумя путями. Первый путь-стабилизация фермента путем его модификации закрепление белковой молекулы с помощью внутримолекулярных сшивок присоединением к носителю, механическим включением в поры носителя [420]. Второй путь пространственное отделение фермента от органического растворителя благодаря использованию двухфазных водноорганических систем. [c.265]

Исследование кинетики гидролитического действия липазы поджелудочной железы. О б щ и с сведения. Скорость химической реакции определяется количеством субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени. Единицей действия фермента называют то количество его, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при оптимальных условиях — соответствующей температуре, pH, концентрациях реагирующих веществ и фермента и т. д. [c.187]

Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты) [c.503]

Полная надежность этого регуляторного механизма и аналогичное регулирование обратного (биосинтетического) процесса обеспечиваются тем, что большинство фруктозо-1,6-дифосфатаз, специфичных ферментов, катализирующих гидролитическое превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат (реакция XI.5а), ингибируется высокими концентрациями субстрата, а также АМФ (последнее в результате аллостерического эффекта). [c.287]

I. Гидролазы и фосфорилазы. А. Гидролазы—ферменты, катализирующие процессы расщепления и синтеза веществ по типу гидролитических реакций с присоединением элементов воды они разрывают связь —С—О— между углеродом и кислородом (в сложных углеводах, эфирах) или связь —С—N— (в белках), но на связь —С—С— в органических молекулах гидролазы не действуют. Они делятся на следующие подгруппы [c.525]

Ферменты локализованы во всех компартментах клеток. Ядерные ферменты катализируют синтез информационных макромолекул, а также процессы их созревания, функционирования и распада. В митохондриях действуют ферменты энергетического обмена, в аппарате Гольджи — ферменты, катализирующие созревание белков, в лизосомах — гидролитические ферменты. Значительное число ферментов ассоциировано с внешней и внутренними мембранами. Так, ферменты, защищающие клетку от действия чужеродных химических веществ, локализованы в эндоплазматическом рети1сулуме. Распределение ферментов в клетках определяют методом дифференциального центрифугирования гомогената тканей. Локализация некоторых ферментов идентифицирована гистохимическими методами in situ. Для этого при помощи микротома получают срезы ткани и обрабатывают их раствором субстрата. Идентификация продуктов ферментативной реакции облегчена, если последние окрашены. [c.65]

Кроме этих органелл уже упоминались лизосомы - окруженные мембранами образования, содержащие набор гидролаз и обеспечивающие гидролитическое расщепление поступающих в клетку биополимеров. В отдельные структуры заключены ферменты, которые катализируют оксидазные реакции, приводящие к образованию пероксида водорода, и содержат каталазу для его уничтожения. Эти органеллы получили название пероксисом. [c.434]

Все зеленые листья содержат фермент хлорофиллазу, который катализирует гидролитическое отщепление фитильного остатка от хлорофилла а. Фермент сохраняет активность при высоких концентрациях органических растворителей (во время определения его активности часто присутствует до 4 % ацетона) и специфичен в отношении соединений с восстановленным кольцом О [77, 86]. Увеличение активности хлорофиллазы в зеленеющих тканях [96] свидетельствует в пользу классической гипотезы [77], согласно которой этот же фермент может катализировать обратную реакцию синтеза хлорофилла а из хлорофиллида а и фитола, хотя до сих пор не удалось однозначно доказать, что такая реакция действительно происходит [97]. В этой связи интересно отметить, что в других случаях биохимический гидролиз и синтез сложноэфирных связей обычно катализируется разными ферментами, причем при синтезе сложных эфиров промежуточно образуются активированные эфиры (схема 25). [c.665]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Взаимопревращения двух этих форм гликоген-фосфорилазы происходят под действием спехдафичных ферментов, катализирующих процесс ковалентной модификации (разд. 9.22) фосфорилазы. Фосфорилаза а превращается в менее активную фосфорилазу Ь под действием фермента, называемого фосфатазой фосфорилазы а этот фермент, катализируя гидролитический разрыв связей, удаляет из молекулы фосфорилазы а фосфатные группы, необходимые для каталитической активности (рис. 15-14). Фосфорилаза Ь вновь превращается в активную фосфорилазу а под действием фермента, называемого киназой фосфорилазы Ь он катализирует реакцию, в ходе которой АТР фосфорилирует остатки серина в активном центре молекулы фосфорилазы Ь, что и приводит к образованию фосфорилазы а. Таким образом, благодаря действию двух ферментов, фосфатазы фосфорилазы а и киназы фосфорилазы Ь, соотношение активной фосфорилазы а и сравнительно мало активной фосфори- [c.463]

Гидролитические ферменты катализируют и другие реакции, в результате которых образуются новые пептидные связи. К ним относятся превращения, названные трансамидированием и траис-пептидированием. Бергман и Френкель-Конрат [477] установили, что катализируемая папаином реакция [c.263]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Ферменты, как правило, катализируют реакции с участием двух субстратов. Односубстратные реакции в большинстве случаев являются частным случаем двухсубстратных, протекающих в режиме большого избытка одного из компонентов реакции. Например, гидролитические реакции протекают при большом постоянном избытке воды, и в силу этого реакции имеют кажущийся односубстратный характер. Известны случаи, когда механизм каталитического действия включает взаимные реакции большого числа субстратов. Так, первая реакция образования простагландинов под действием эндопероксидпростагландинсинтетазы из ненасыщенных тетраеновых кислот представляет собой двойное окисление с внедрением двух молекул кислорода, сопровождающееся последующим восстановлением перекисной группы в 15-м положении. [c.52]

Для того чтобы легче ориентироваться в массе ферментов, встречающихся в живых организмах, прибегают к их классификации. Название ферментам дается по веществам, на превращение которых они действуют. При этом к латинскому корню названия вещества добавляется окончание аза . Ферменты, катализирующие гидролитический распад белков, крахмала, мочевины, соответственно носят название протеиназы, амилазы (amylum — крахмал), уреазы (urea — мочевина) и т. д. Наряду с этим ферменты получают также названия по химическим процессам, в которых они участвуют. Ферменты, катализирующие реакции гидролиза, носят название гидролаз, участвующие в реакциях глубокого расщепления органических веществ,— десмолаз определенные ферменты, участвующие [c.177]

Таким образом, наличием двух различных каталитически актив ных систем можно объяснить действие М1Н0ГИХ гидролитических ферментов. Имеется ряд гидролитических ферментов, о которых нет сведений, однако можно надеяться, что интенсивные исследования даже нескольких ферментов могут помочь выяснить связи между структурой и каталитической активностью большого числа ферментов, катализирующих нуклеофильные реакции производных карбоновых кислот. [c.135]

НЫХ реагентов, в том числе с водой, спиртами и аминами, такими, как аминокислоты, гидроксиламин и фе-Нилгидразия (353—371]. Реакции субстратов и нуклеофильных реагентов в различных комбинациях, описанные выше, есть не что иное, как реакции производных карбоновых кислот. В качестве примера можно указать на гидролиз, транспептидацию, реэтерификацию (или алкоголиз), кислородный обмен в кислотах, превращение кислот в фенилгидразиды, гидроксиламинолиз эфиров, аминолиз амидов и др. В большинстве перечисленных примеров в качестве катализатора использовался химотрипсин, хотя в некоторых случаях применялись другие ферменты, такие, как ацетилхолинэстераза или папаин. Нельзя сделать вывод, что каждый гидролитический фермент будет катализировать любую реакцию в равной степени например, папаин катализирует транспептидацию в большей степени, чем химотрипсин [40]. Поскольку специфично(сть различных гидролитических ферментов еще е обсуждалась, было бы интересно затронуть вопрос о влиянии структуры на реакционную способность, которая связана с каталитическим действием. В связи с этим рассмотрим простую трактовку ферментативного катализа, данную Михаэлисом и Мен-теном, которые предложили схему [c.137]

Как показывают многочисленные исследования, постоянная активация АЦ не только не нужна, но и небезопасна для клетки. Так, течение одного из особо опасных заболеваний - холеры связано с необратимой активацией АЦ. Для нормальной жизнедеятельности клетки ингибирование АЦ может стать не менее важным моментом, чем ее активация. Поэтому чрезмерное накопление цАМФ, вызываемое активацией АЦ, предотвращается с помощью фосфодиэстераз циклических нуклеотидов, которые катализируют гидролитическое превращение цАМФ в нециклический АМФ. Реакция расщепления протекает в присутствии оптимум pH составляет 7,5-8,5. Показано, что активность фермента модулируется такими гормонами, как адреналин, про-стагландины и др. Механизм действия эффектора окончательно не выяснен, скорее всего он является опосредованным, поскольку зависит от присутствия Са " , состава фосфолипидов и других соединений. [c.77]

Ферменты делятся на шесть классов по характеру реакций, катализирующих окислительные и восстановительные процессы перенос различных химических групп от одного субстрата к другому гидролитическое расщепление химических связей субстратов отщепление от субстрата химической группы или присоединение таковой изменение в пределах субстрата соединение мо-ле10от субстрата с использованием высокоэнергетических соединений. [c.395]

Пути биосинтеза (анаболизма) часто идут почти параллельно путям биологического распада (катаболизма) (рис, 7-1), Например, катаболизм начинается с гидролитического расщепления полимерных молекул,, и образующиеся в результате такого расщепления мономеры подвергаются дальнейшему распаду до более мелких, двух- и трехуглеродных фрагментов. Биосинтез же начинается с того, что из мелких молекул образуются мономерные единицы, которые затем соединяются друг с другом, образуя полимеры. Механизмы индивидуальных реакций биосинтеза и биологического распада также часто протекают почти параллельно. Реакции образования связи С—при биосинтезе связаны с реакциями разрыва связи С—С при катаболизме. Сходны также между собой реакции образования полимеров и гидролиза. Тем не менее в большинстве случаев между путями биосинтеза и биологического распада существуют отчетливые индивидуальные различия. Поэтому первый принцип биосинтеза гласит пути биосинтеза, хотя и связаны с катаболи-ческами путями, могут существенно отличаться от них и часто катализируются совершенно другим набором ферментов [c.456]

В международной системе классификации ферменты в соответствие с их функцией подразделяют на следующие группы о к с и -доредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции и действующие на спиртовые гидроксильные группы, кетогруппы, двойные связи, связи С=М и т. д. тр а н с -ф е р а 3 ы, катализирующие перенос функциональных групп, таких, как С -группы, альдегидные, кетонные, ацильные, глико-зильные группы и т. д. гидролазы, способствующие гидролитическому расщеплению сложных эфиров, гликозидов, пептидов и т. д. л и а 3 ы, способствующие присоединению к двойным связям С=С, С=0 и С= К изомеразы, катализирующие реакции изомеризации л и г а з ы, влияющие на образование новых связей при отщеплении АТФ. [c.300]

Ферментативные пути, ведущие к синтезу пентозофосфатов, уже формировались в окислительном пентозофосфатном пути. Для восстановительного пентозофосфатного цикла уникальными являются два фермента, не участвующие в других метаболических путях фосфорибулокиназа и рибулозодифосфаткарбоксилаза. Первый из них связан с активированием молекулы акцептора путем вторичного фосфорилирования, а второй катализирует реакцию акцептирования рибулозо-1,5-дифосфатом молекулы СО2 и последующее гидролитическое расщепление образовавшейся гексозы на 2 молекулы 3-ФГК, одна из которых в карбоксильной группе содержит углерод из СО2. [c.294]