Гидролиз глютамина

В процессе кислотного гидролиза амиды аминокислот, аспарагин и глютамин, переходят в аспарагиновую и глютаминовую кислоты, освобождая аммиак, образующий хлористый аммоний. [c.39]

Определение свободного аммиака проводят следующим образом 50 см фильтрата помещают в колбу для отгона и добавляют раствор буры в щелочи. Отгон проводят в вакууме, при 40°С (с. 374 - 376), получаем Хз-Более надежные результаты дает использование при гидролизе глютамина фосфатно-боратного буфера, а при отгоне аммиака рекомендуем пользоваться не магнезией, а щелочным раствором буры. [c.376]

Эти аминокислоты, а также их амиды — аспарагин и глютамин — получаются при ферментативном гидролизе белков. В глютамине и аспарагине аминогруппа замещает гидроксил в карбоксильной группе, наиболее удаленной от углерода, связанного с группой —МНг- [c.205]

Аспарагин и глютамин играют важную роль в качестве резерва групп —NHa. Они образуются в тканях, когда последние содержат избыток аммиака, и подвергаются гидролизу в том случае, когда необходим аммиак для синтеза аминокислот. Таким образом, в животном организме, который не способен откладывать запасы аминокислот и белков, образуются запасы аммиака в нетоксичной форме. Аспарагин и глютамин играют важную роль в транспорте аммиака из тканей в печень. [c.205]

В состав белков входит 20 аминокислот и 2 амида—аспарагин и глютамин. Строение их представлено на страницах 32 и 33. Расщепление белков до аминокислот происходит при гидролизе — в растениях под влиянием специфических протео литических ферментов, в лабораторных условиях под действием крепких кислот или щелочей при высокой температуре. [c.34]

Разделение аспарагина основано на более легкой гидролизуемости глютамина по сравнению с аспарагином, который гидролизуется только в кислой среде. [c.376]

Колбу с обратным холодильником помещают в баню и при регулярном помешивании кипятят 3 часа. По окончании гидролиза охлаждают и нейтрализуют содержимое колбы сухой содой до слабокислой реакции. Методом отгона определяют содержание аммиака. Получаем сумму аммиачного азота, которую представляем аммиак свободный + аммиак аспарагина + аммиак глютамина, т.е. Zz- [c.376]

Глютаминаза гидролизует глютамин на глютаминовую кислоту и аммиак [c.149]

Амидазы катализируют гидролиз амидов уреаза — мочевину до аммиака, углекислоты и воды аспарагиназа и глютаминаза — аспарагин и глютамин до аммиака и соответствующей аминокислоты. [c.120]

С целью имитации ситуации, имеющей место нри гидролизе белков 6 н. НС1 при 110°, когда производят защиту серусодержащих аминокислот от неконтролируемого окисления, вместо цистеина и метионина на рис. 160 фигурируют цистеинсульфокислота и метионин-сульфон — продукты окисления цистеина и метионина надмуравьиной кислотой по этой же причине отсутствуют аспарагин и глютамин [c.482]

Большинство аминокислот устойчиво в водных растворах и выдерживает кратковременное автоклавировайие (до 2 часов) при температуре 100—200° без заметного разложения. Исключение составляют глютаминовая кислота и глютамин, которые при этих условиях претерпевают циклизацию. Устойчивость различных аминокислот к концентрированным растворам кйслот и щелочей весьма различна и подробно уже обсуждалась при рассмотрении гидролиза белка (см. 1). [c.49]

После того, как в 1927 г. Абдергальден провел успешные опыты по изучению ферментирования чистыми ферментными препаратами некоторых ангидридов, содержащих дополнительный третий аминокислотный остаток [65], Вальдшмидт-Лейтц в своих работах убедительно показал, что глицил-глютаминил-дикетопиперазин и дикетопиперазин аспарагиновой кислоты, а также некоторые другие дикетопиперазины, не гидролизуются очищенными ферментами [455, 458]. На основании этого, а также на основании того, что подобные циклические структуры не расщепляются при величинах pH, характерных для кислых или щелочных пищеварительных соков, Вальдшмидт-Лейтц сделал вывод о неправомерности дикетопиперазиновых гипотез и высказал предположение, что в построении обычных, расщепляемых протеолитическими ферментами белковых веществ роль дикетопиперазинов может быть только второстепенной. [c.118]

Аспарагиназа и глютаминаза являются ферментами, катализирующими гидролиз аспарагина и глютамина. Аспарагиназа расщепляет аспарагин на аспарагиновую кислоту и аммиак [c.149]

В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология