Обратимость реакций, катализируемых ферментами

Рис. 23-22. Транскетолазная реакция. Этот фермент, которому для проявления активности требуются тиаминпирофосфат и ионы Mg , катализирует обратимый перенос кетоловой группы (выделена красным) с кетозофосфата на альдозофосфат.

Более гибким механизмом является обратимое взаимопревращение активных и неактивных форм ферментов. Яркий пример такого механизма представляет собой реакция фосфорилазы. Фермент катализирует обратимое присоединение глюкозы (в виде глюкозо-1-фосфата) к полисахариду гликогену, представляющему собой ту молекулярную форму, в которой животные запасают углеводы и тем самым легко доступные источники энергии. Фосфорилаза, таким образом, держит ключи от этого склада энер- [c.536]

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином суб-страт-лиазы . Например, фумарат-гидратаза (систематическое название Г-малат-гидролаза ) катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др. [c.161]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Реакции, катализируемые ферментами, подчиняются принципу микроскопической обратимости. Согласно этому принципу, механизм любой обратной реакции соответствует лишь обращенному механизму прямой реакции. Эта термодинамическая концепция очень полезна при исследовании природы переходного состояния на основании сведений об обратной реакции. Конечно, ферменты — это наиболее специфичные и мощные катализаторы в природе. Ни один из катализаторов, изготовленных человеком, не обладает той огромной катализирующей способностью, которую ферменты проявляют в мягких физиологических условиях. При этом наблюдается повышение скорости реакции в 10 °—10 раз по сравнению со сходными неферментативными реакциями. [c.208]

В основе процессов обмена веществ в большинстве случаев лежат простые обратимые реакции, которые многосторонне связаны друг с другом в цепочку последовательных конкурирующих реакций. Такие последовательности обратимых реакций часто называют подвиоюными равновесиями. Они тесно привязаны к узкой области температур, протекают в водных растворах и при строго определенных значениях pH. Эти реакции катализируются ферментами и регулируются гормонами. Высвобождающаяся при этом энергия проявляется в виде мускульной энергии или тепла или же накапливается за счет образования богатых энергией соединений (см. раздел 3.4). Энергия продуктов питания, используемая организмом, называется энергией физиологического сгорания. Для жиров она в среднем равна 9,4 ккал г ( 39,3 кДж-г ), для углеводов и белков — примерно равна 4,1 ккал-г (a 17,3 кДж г ). [c.698]

В заключение настоящего очерка хотелось бы подчеркнуть, что представление о различных путях синтеза и гидролиза АТФ в митохондриях может рассматриваться как частный случай более общей ситуации, возникающей при рассмотрении обратимости реакций, катализируемых ферментами. Хорошо известно, что многие метаболические реакции в клетке, обеспечивающие распад и синтез некоторых соединений, катализируются различными наборами ферментов (распад и синтез гликогена, окисление и синтез жирных кислот, синтез и деградация белков). На более простом уровне этот принцип, согласно которому прямая и обратная реак-.ции протекают различными путями, может быть иллюстрирован существованием изозимов — ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но обладающих различными кинетическими параметрами. По-видимому, проблема функционирования изозимов прямо связана с термодинамической предопределенностью кинети- [c.49]

В условиях, когда используются два или более сопрягающих фермента, можно провести сходные расчеты. Количество каждого фермента, необходимое теоретически, немного больше, чем в том случае, когда используется один фермент (Ктах//См 10 мин" для каждого фермента, но количество второго фермента зависит от того, в каком количестве присутствует первый, и наоборот). Вполне вероятно, что не все реакции в данной последовательности необратимы. Если это так, то потребуется больше того фермента, который функционирует на стадии, следующей за обратимой реакцией (рис. 8.11). В этих условиях нет смысла вводить больше фермента Ер, катализирующего обратимую реакцию. Однако фермент Eq вынужден будет работать при более низком уровне Q, и его придется брать больше. [c.302]

Триозофосфатизомераза — фермент гликолиза, катализирует обратимую реакцию превращения -глицеральдегид-З-фосфата в диоксиацетонфосфат [c.249]

Обратимая реакция енолизации, в процессе которой отщепление молекулы воды от 2-фосфоглицерата приводит к образованию макроэргической связи в фосфоеноилпирувате. Реакция катализируется ферментом енолазой [c.246]

Глицин, в молекуле которого содержатся два атома углерода, образуется из трехуглеродной аминокислоты серина путем отщепления одного атома углерода, а именно р-углеродного атома, т.е. С-З (рис. 22-6). Эта реакция катализируется ферментом, для которого коферментом служит тетрагидрофолат, представляющий собой активную форму витамина, называемого фолиевой кислотой (разд. 10.10). Тетрагидрофолат выполняет роль акцептора Р-углеродного атома серина при образовании глицина. Углеродный атом, отщепляемый от серина, образует метиленовый мостик (разд. 19.4) между атомами азота тетрагидрофолата в положениях 5 и 10, в результате получается М, К -метилентет-рагидрофолат (рис. 22-7). Реакция образования глицина из сфина обратима [c.658]

Пуриновые основания могут взаимодействовать с рибозо-1-фос-фатами (Р1Ф), образуя нуклеозиды и неорганический фосфат [45]. Такие реакции, относящиеся к реакциям трансгликозидирования, обратимы и катализируются ферментами нуклеозидфосфорилазами (К. Ф., 2.4.2.1) [c.177]

В условиях организма даже относительно простые реакции могут катализироваться ферментами, если некатализируемые реакции являются слишком медленными для обеспечения физиологических потребностей. Примером может служить обратимое взаимодействие СОг и НгО с образованием Н2СО3 в крови эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В отсутствие катализатора обмен СО2 между кровью н тканями, а также между кровью и легкими не может осуществляться со скоростями, обеспечивающими физиологические потребности. [c.239]

При сближении NH2- и СООН-групп в молекуле карбамиласпарагиновой кислоты между ними осуществляется взаимодействие с выделением молекул воды. Эта реакция катализируется ферментом из класса гидролаз—дигидрооротазой, названной так от дигидрооротовой кислоты, гидролиз которой она ускоряет вследствие обратимости данной реакции [c.236]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Глюкозо-1-фосфат—промежуточный продукт гликолиза. Его образование в результате фосфоролитического отщепления нередуцирующего концевого остатка глюкозы от гликогена катализируется ферментом гликогенфосфорилазой (КФ 2.4.1.1). Реакция обратима [c.58]

Многие реакции, которые ускоряются ферментами, могут катализироваться также кислотами или основаниями, а часто и соединениями обоих типов Хорошо изученным примером такого рода является мута-ротация — обратимое взаимное превращение а- и р-аномерных форм сахаров, в частности глюкозы [см. схему (6-75)]. Эта реакция катализируется специфическим ферментом мутаротазой, а также неорганическими кислотами и основаниями. Эти данные показывают, что между простыми кислотами и основаниями, с одной стороны, и ферментами — с другой, есть нечто общее с точки зрения каталитического действия. Поскольку многие боковые цепи аминокислот содержат кислотные и основные группы, мы приходим к вполне естественному заключению, что эти группы должны участвовать в катализе как кислоты и основания. Однако для того чтобы понять, как именно они участвуют в катализе, мы должны иметь представление о численных значениях некоторых констант равновесия и констант скорости. [c.50]

Примером фермента, детально изученного с точки зрения влияния-pH на кинетические параметры, может служить фумараза — фермент, катализирующий обратимую гидратацию фумаровой кислоты до яблочной [схема (6-64)]. В своей ранней очень интересной работе Алберт и др. [58] показали, что колоколообразная рН-зависимость имеет место как для прямой, так и для обратной реакции. Используя уравнения (6-88) и (6-89), эти исследователи рассчитали кажущиеся значения р/Са для групп а и Ь фермента в буферных растворах с ионной силой 0,01 (табл. 6-1). Важно отдавать себе отчет в том, что кинетика этой обратимой реакции описывается более сложными уравнениями, чем уравнения (6-87)—(6-89), и поэтому кажущиеся значения р/Са могут не совпадать с истинными. Однако очень заманчиво было бы допустить, что два значения р/Са для свободного фермента, равные 6,2 и 6,8, соответствуют идентичным группам, по-видимому, имидазольным, со значениями микроскопических р/Са. составляющими 6,5. Свойства фумаразы будут обсуждаться далее в гл. 7, разд. 3,6. [c.60]

Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты) [c.503]

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием г мс-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации-дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата [c.346]

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы —аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции [c.439]

Обратимая реакция окисления глицеральдегид-З-фосфата до 1,3-дифос-фоглицерата, которая катализируется ферментом глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназой (Е—8Н). В этой реакции участвуют кофермент этого фермента НАД" и неорганический фосфат. Реакция протекает в две стадии [c.245]

Число оборотов корбоангидразы. Карбоангидраза эритроцитов, имеющая молекулярную массу 30 ООО,-один из самых активных ферментов, известных в настоящеё время. Она катализирует обратимую реакцию гидратации СО [c.270]

Глюкозо- 1-фосфат - конечный продукт реакции, катализируемой гликоген-фос-форилазой (фосфорилазой крахмала), превращается в глюкозо-6-фосфат под действием фермента фосфоглюкомутазы. Этот фермент (он был выделен в чистом виде из многих источников) катализирует обратимую реакцию [c.458]

Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос а-аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами — аминотрансферазами, коферментом которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран аминотрансферазы проникают из тканей в кровь. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики таких заболеваний, как инфаркт миокарда, вирусный гепатит, цирроз печени и др. [c.167]

Реакция (б) обнаружена у бактерий и в митохондриях печени, но не у растений Интересно отметить, что, как показало изучение кристаллической глутаматдегидрогеназы из печени, этот фермент катализирует ряд обратимых реакций окислительного дезаминирования аминокислот, включая реакцию окислительного дезаминирования L-аланина. Глутаматдегидрогеназа состоит из четырех субъединиц, которые при совместном действии катализируют реакцию с глутаминовой кислотой. По отдельности же эти субъединицы активны по отношению к аланину, а не глутаминовой кислоте. [c.399]

В табл. 9-4 приведены величины Км для нескольких ферментов. Заметим, что одни ферменты, такие, как карбоангидра-затгкаталаза, требуют относительно высокой концентрации субстрата для достижения скорости, равной половине максимальной. Другие же ферменты, например гексокиназа из мозга, катализирующая перенос фосфатной группы от АТР на глюкозу, достигают скорости, равной половине максимальной, при очень низкой концентрации субстрата. Ферменты, имеющие два или более субстрата, такие, как гексокиназа или аспар-татаминотрансфераза, катализирующая обратимую реакцию [c.238]

Числом оборотов фермента называется число молекул субстрата, претерпеваю-пщх превращение в единицу времени в расчете на одну молекулу фермента (или один каталитический центр) в условиях, когда концентрация фермента является единственным фактором, лимитирующим скорость реакции (табл. 9-6). Карбонат-дегидратаза (карбоангидраза)-важный фермент, присутствующий в больших концентрациях в эритроци-,/ тах,-представляет собой один из наиболее активных ферментов с числом оборотов 36 ООО ООО в 1 мин в расчете на одну молекулу фермента. Этот фермент катализирует обратимую реакцию гидрата- [c.240]

Сахароза обладает наибольшей сладостью по сравнению с другими дисахаридами и глюкозой (табл. 11-1). Из-за постоянно возрастающей стоимости ввозимого в США тростникового сахара, сырьем для которого служит сахарный тростник и сахарная свекла, а также благодаря доступности в США больших количеств D-глюкозы, получаемой путем гидролиза кукурузного крахмала, в последнее время была предложена новая промьпиленная технология, позволяющая получать продукт, обладающий более сладким вкусом, чем глкжоза. По этой технологии крахмал сначала гидролизуют с образованием кукурузного сиропа -концентрированного нейтрального раствора D-глюкозы далее полученный раствор пропускают через большую колонку, заполненную инертным носителем, к которому ковалентно пришит выделенный из растений фермент глюкозоизомераза. Этот иммобилизованный на инертном носителе фермент катализирует обратимую реакцию [c.310]

Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]

Фермент фосфоглюкоизомераза (его удалось выделить в высокоочищенном виде из мыщечной ткани) катализирует обратимую реакцию изомеризации (рис. 15-3), в результате которой глюко-зо-6-фосфат (альДоза) превращается во фруктозо-6-фосфат (кетозу). Карбонильная группа перемещается при этом из положения 1 в положение 2 [c.447]

Это первая из двух реакций гликолиза, которые ведут к запасанию энергии в форме АТР (рис. 15-5). Фермент глице-ральдегидфосфатдегидрогеназа катализирует обратимую реакцию [c.450]

Это вторая реакция гликолиза, в результате которой образуется высоко-энергетическое фосфорилированное соединение фермент енолаза катализирует обратимую реакцию отщепления воды от 2-фосфоглицерата с образованием фосфоенолпирувата (рис. 15-5) [c.453]

Специальные ферментативные реакции, обеспечивающие пополнение пула промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты, носят название анаплероти-ческих ( пополняющих ) реакций. Наиболее важная реакция такого рода в животных тканях-это ферментативное карбоксилирование пирувата за счет Oj с образованием оксалоацетата (рис. 16-16) катализирует эту обратимую реакцию фермент пируваткарбоксилаза [c.496]

Гидролитич. )асщеплоние сложных эфиров карбоновых к-т можот катализироваться кислотами, щелочами либо специфич. ферментом — эстеразой. Кислотный гидролиз сложных эфиров является обратимой реакцией (см. Этерификация) и чаще всего протекает по бимо.текулярной схеме с разрывом связи ацил — кислород [c.461]

Номенклатура трансаминаз осложняется тем, что эти ферменты катализируют обратимые реакции, в которых участвует не менее четырех субстратов (а иногда и больше). В этой книге реакции переаминирования обозначены наименовзннями реагирующих веществ, соединенными дефисом, например реакции глутамат-пируват. Для обозначения обратимых реакций можно пользоваться наименовгниями исходной и конечной аминокислот. [c.213]

В названиях трансаминаз, катализирующих обратимые реакции, также указываются обе аминокислоты, являющиеся субстратами, например глутамат-аланин-трансаминаза. Если в реакцию могут вступать не две, а несколько аминокислот, то применяются такие обозначения, как глутамат-валин, лейцин, изолейцин-трансаминаза. Но если фермент катализирует реакции между любой из аминокислот, входящих в группу субстратов, и аналогичными а-кетокислотами, то наименования всех субстратов следует соединять дефисами, например глутамат-валин-дейцин-изолейцин-траисаминаза. Эта номенклатура в данное время представляется удобной после того как трансаминазы будут получены в высокоочищенном состоянии, возможно, окажется желательным и даже необходимым пересмотреть терминологию. [c.214]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология