Белки мутации

Невозможность перекрывающегося кода следуе также из отсутствия мутационных замещений двух соседних аминокислотных остатков в белке. Мутация нуклеотида, общего для двух соседних остатков, должна приводить к такому двойному замещению. [c.259]

Лабораторное занятие 25 Синтез белка. Регуляция синтеза белка. Мутации [c.312]

Синтез белка. Регуляция синтеза белка. Мутации 313 [c.313]

В случае бактериальных генов, содержащих 1000 пар оснований каждый, частота мутирования соответствует изменению одного нуклеотида из 10 -10 в расчете на поколение. Если говорить только о точковых мутациях, такой подсчет является сильным упрощением, поскольку не все мутации приводят к заметным изменениям фенотипа. Мутации, не приводящие к заметным изменениям, называют молчащими мутациями. Различают два типа молчащих мутаций. В случае мутаций одного типа замена основания не приводит к аминокислотной замене в соответствующем белке. При мутациях второго типа замена основания сопровождается заменой соответствующей аминокислоты, однако эта замена не влияет на функциональные свойства белка. Мутации этого типа называют нейтральными заменами. [c.41]

ГО полипептида или некоторой его части. Воздействие других мутаций на организм связано с аминокислотными заменами в полипептидной цепи, кодируемой данным мутантным геном (рис. 10.12). Аминокислотные замены могут, в частности, затрагивать и функционально важные аминокислотные остатки, а также вызывать заметные искажения пространственной структуры. В зависимости от того, насколько сильно эти искажения сказываются на структуре функционально важных участков, может наблюдаться снижение и даже полное исчезновение ферментативной или какой-либо иной функциональной активности белка. Мутации, чувствительные к температуре, могут быть связаны с аминокислотными заменами на участке, существенном для стабилизации вторичной и третичной структуры данного белка. Нормальная конфигурация, присущая при пермиссивной температуре мутантным полипептидам этого типа, при переходе в область рестриктивных температур может подвергнуться существенным искажениям. [c.28]

Точковые Сворачивание белко-мутации вой глобулы [c.48]

Скрещивание двух сублиний продемонстрировало различие в одной паре генов неагрессивность доминировала над агрессивностью. Активность всех трех ферментов сегрегировала вместе с поведенческим признаком. Вполне возможно, что повышение активности этих ферментов обусловлено снижением уровня их деградащш. Помня о тех изменениях, которые вызывают в белках мутации, и о потенциальных последствиях таких изменений для функции фермента, предложим ряд гипотез для объяснения этих данных. Например, все три фермента могут содержать одинаковую полипептидную цепь, изменяемую мутацией может быть уменьшена активность фермента, осуществляющего деградацию три структурных гена могут быть тесно сцеплены между собой и, наконец, может произойти мутация регуляторного гена, который влияет на все три структурных гена. Возможно также, что тип наследования не является моногенным. В любом случае наличие корреляции между уровнем ферментов и агрессивным поведением не обязательно означает, что высокий уровень ферментативной активности и, следовательно, высокий уровень образования катехоламинов вызывают такое поведение. Поскольку, однако, другие эксперименты также указывают на возможную роль [c.59]

Повышая стабильность дефектных белков, мутация Ion частично супрессирует температурно-чувствительную делецион-ную мутацию rpoD800, повреждающую основную сигма-субъеди-ницу РНК полимеразы Е. соИ. Клетки, несущие эту мутацию, растут при температуре 30°С, но не могут расти при 41,5 С, очевидно, в связи с деградацией поврежденного белка. Двойные мутанты RpoD800Lon развиваются при указанной температуре, хотя в отличие от бактерий дикого типа не способны к росту при 43 С. [c.54]

Повторяющиеся элементы последовательности Sph (рис. 8.29), ответственные за функционирование энхансера в нелимфоидных клетках (например, клетках HeLa), влияют на активность энхансера, связываясь с каким-то не охарактеризованным пока белком. Мутации в элементе Sph приводят к параллельному уменьшению активности энхансера и бе-локсвязывающей способности. Интересно, что белок, присоединяющийся к элементу Sph, отсутствует в лимфоидных клетках, в которых этот элемент не участвует в функционировании энхансера, а тот же самый частично очищенный белок связывается также с элементом GTH, неродственным Sph и расположенным левее его. Влияет ли эта двойная специфичность (и если да, то каким образом) на активность энхансера, неясно. Таким образом, обнаруживается одна странная, но характерная особенность некоторых факторов транскрипции способность связывать два разных и неродственных элемента последовательности. [c.57]

Сущность генных мутаций составляют нерепарированные наследуемые изменения первичной структуры ДНК, которые ведут либо к прекращению синтеза белка, кодируемого поврежденным геном, либо к синтезу измененного, неправильного белка. Мутации в регуляторных участках оперона ведут к нарушению регуляции или прекращению синтеза белка. Механизмы мутагенеза сложны и недостаточно изучены. Сравнительно простой пример дает мутагенное превращение цитозина в урацил (окислительное дезаминирование), которое можно вызвать, действуя на клетки азотистой кислотой (рис. 5.3). [c.158]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология