Ацетил-КоА малоната

Превращение ацетата в малонат катализирует фермент (Е), содержащий биотин (ацетил-КоА-карбоксилаза) (схемы 14, 15). Остальные реакции катализирует группа ферментов (синтетаза [c.27]

Так, при добавлении небольшого количества меченого ацетата метка часто преимущественно накапливается в стартовом звене ацетил-КоА. В других экспериментах меченый малонат в результате декарбоксилирования в значительном количестве вводит метку в стартовое звено, а в особо неблагоприятных случаях метка может распределиться равномерно по всем звеньям. В лаборатории автора данного обзора было показано, например, что добавление [1- С] ацетата к культуре Peni illium urti ae приводит к преимущественному (превышение на 5%) включению метки в стартовое звено 6-метилсалициловой кислоты (6), образующейся из ацетил-КоА в то же время в сравнимых условиях из [2- С] малоната в стартовое звено перешло приблизительно 25 % активности, найденной в каждом из звеньев, которые образуются из малоиил-КоА. [c.416]

Образовавшиеся коричные кислоты затем активируются в реакции с коферментом А (рис. 4.10), аналогичной синтезу ацетил-СоА из ацетата. Циннамоил-СоА (4.28) служит затравкой в поликетидном процессе (разд. 3.6.3), в ходе которого он конденсируется с тремя молекулами малоната, активированных СоА, или сходного тиоэфира. В результате циклизации поликетидной системы (4.29) образуется гидроксили- [c.141]

Известны и другие примеры такого рода разделения внутриклеточного пространства на отдельные отсеки . Внутримитохондриальпый аце-тил-КоА, сам по себе диффундирующий наружу с большим трудом, сначала превращается в цитрат, а затем последний в цитоплазме расщепляется с образованием ацетил-КоА, который теперь может быть использован для реакций, происходящих в этой части клетки. Добавленные извне сукцинат и малонат свободно поступают к митохондриальной сукцинатдегидрогепазс. Совсем не так обстоит, однако, дело с фумаратом и оксалоацетатом. Митохондриальная фумараза так ке непосредственно недоступна д.пя добавленного фумарата. [c.367]

Затем следует восстановление, дегидратация и дальнейшее восстановление до бутирил-КоА, который потом может присоединить другую молекулу аце-тил-КоА. Все эти реакции обратимы, и равновесие в них сдвинуто в сторону распада, а не синтеза. Вскоре был сделан вывод о необходимости изучения ферментных систем, хотя и способных синтезировать короткие цепи жирных кислот, но фактически предназначенных для разложения жирных кислот до ацетил-КоА. Однако у животных, растений и микроорганизмов были получены другие бесклеточные системы, которые синтезируют из ацетил-КоА высшие жирные кислоты (например, пальмитиновую). Интересная особенность этих систем состоит в том, что ожидаемые промежуточные соединения, такие, как сложные эфиры КоА жирных кислот с короткой цепью, не накапливаются. Установлено, что для синтеза необходим бикарбонат, хотя сам он в жирные кислоты не включается. Очистка ферментной системы, синтезирующей растворимые жирные кислоты, позволила обнаружить тот факт, что сложный полу-эфир малонил-КоА является промежуточным соединением и что он образован карбоксилирующей системой, представляющей собой фермент, содержащий биотин в качестве простетической группы. Основные особенности этой схемы приведены на рис. 10. Ацетил-КоА превращается в малонил-КоА, который потом включается в синтетазную систему. Таким образом, система, синтезирующая жирные кислоты, рассматривается как полиферментная система, характерной чертой которой является наличие активной SH-группы и связанного ФМН [31]. В ходе процесса малонат переносится к SH-группе фермента и конденсируется с ацетил-КоА, образуя ацетоацетильный фермент. Выделение [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология