Полиферментные системы

Полиферментная система — это совокупность ферментов, организованных во времени и (в определенной степени) пространстве, катализирующих некоторые последовательные (или последовательно-параллельные) реакции превращения метаболитов, связанные друг с другом отношениями субстрат — продукт. Особый интерес для физико-химической энзимологии представляют закономерности накопления и расходования промежуточных метаболитов и конечных продуктов, кинетические режимы действия системы ферментов, характер стадий, определяющих скорость действия [c.122]

Общий теоретический анализ кинетики гидролиза целлюлозы и других полисахаридов полиферментными системами с помощью моделирования на ЭВМ позволяет сформулировать необходимые и достаточные условия возникновения синергизма, а также провести оценку масштабов его проявления [115]. При моделировании использована кинетическая схема (3.2), представляющая собой несколько модифицированную схему (3.1) [c.75]

ЦПЭ — полиферментная система, акцептирующая электроны из цикла Кребса п цикла окисления жирных кислот. Электрон переносится по цепп [c.425]

Перенос электронов от субстратов цикла трикарбоновых кислот к кислороду, сопровождающийся образованием воды, осуществляется сложной полиферментной системой, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Последовательность функционирования отдельных дыхательных переносчиков в значительной мере была выяснена благодаря применению ингибиторного анализа, а также спектрофотометрических исследований. В настоящее время строение дыхательной цепи может быть представлено схемой на рис. 51. [c.435]

В некоторых полиферментных системах ферменты действуют незави- [c.433]

Кинетика полиферментных процессов. В организме (клетке) ферменты действуют не изолированно, а катализируют цепи трансформации молекул. Р-ции в полиферментных системах с кинетич. точки зрения можно рассматривать как последоват. процессы, специфич. особенностью к-рых является катализ ферментами каждой из стадий [c.83]

В цикле Кребса щавелевоуксусная кислота, являющаяся продуктом полиферментной системы, регулирует активность фермента сукцинатдегидрогеназы (Е1), катализирующего реакцию дегидрирования янтарной кислоты [c.434]

Следовательно, в стационарном режиме ферментативного гидролиза целлюлозы в условиях заметного превращения исходного субстрата в промежуточные метаболиты скорость образования конечного продукта реакции меньше скорости действия первого компонента полиферментной системы в число раз, соответствующее коэффициенту ф в формуле (137). Физический смысл данного положения определяется сменой лимитирующей стадии от действия первого фермента в системе Е) к действию Ег, Ез или Е (см. схему 117). [c.129]

Регулирование ферментативной активности по принципу обратной связи возможно и в том случае, когда продукт реакции значительно отличается от субстрата первой ферментативной реакции в цепи биохимических превращений. При этом продукт реакции взаимодействует с особым регуляторным аллостерическим центром, пространственно удаленным от активного центра фермента. Примером такого регулирования может служить полиферментная система, катализирующая превращение -треонина в -изолейцин [c.435]

Более сложной представляется роль тиаминдифосфата в окислительном декарбоксилировании а-кетокислот. В этом случае в состав полиферментной системы помимо тиаминдифосфата входят также липоевая кислота, кофермент А и МАО+. В результате происходит перенос с пировиноградной кислоты ацетальдегидного [c.633]

Чрезвычайное разнообразие полисахаридов, с одной стороны, и разрушающих их ферментов, е другой, вызвано, по-видимому, параллельным совершенствованием тех и других (зачастую с противоположными целями) в ходе эволюции живой природы. Одна из причин создания все новых и новых полисахаридов и все более усложняющейся структуры заключалась в защите организма от вторжения извне биологических факторов (в частности, микроорганизмов и их ферментов). Тем самым микроорганизмы вынуждены производить все более усложняющиеся наборы ферментов (полиферментных систем), способных обеспечить деструкцию полисахаридов, причем для надежного выполнения этой задачи природой были созданы ферменты, шунтирующие полиферментные системы, т. е. дублирующие работу сразу нескольких ферментов и иоэтому обладающие другими способами деструкции полимеров. [c.8]

ПОЛИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ. СОПРЯЖЕННЫЕ ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ РЕАКЦИИ В АНАЛИТИЧЕСКОЙ БИОХИМИИ. ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЛИМИТИРУЮЩЕЙ СТАДИИ ПРОЦЕССА [c.170]

Динамика сбраживания осахаренной массы из крахмалистого сырья значительно отличается от сбраживания сахаристого сырья уже потому, что этот процесс протекает под действием полиферментной системы. Крахмал, поступивший в осахаренную массу с сырьем и солодом, находится в ней в следующем виде [c.274]

Известны полиферментные системы, в которых скорость ферментативных реакций регулируется концентрацией конечного продукта в цепи последовательных превращений. В основе этого вида регуляции лежит ингибирование (или активация) ферментов первой стадии биосинтеза конечными продуктами реакции, называемое ингибированием (или активацией) по типу обратной связи. Ингибиторы и активаторы, действующие по принципу обратной связи, называются эффекторами. [c.434]

Определенную регуляторную роль при протекании ферментативных процессов в клетке выполняют субклеточные структуры, с которыми связаны отдельные ферменты и полиферментные системы, определенным [c.438]

В клетках существуют сложные координированные полиферментные системы, благодаря которым все жизненные процессы протекают чрезвычайно [c.189]

В полиферментных системах, примером которых является цел-люлазная (см. схему 117), установление стационарного состояния по отдельным компонентам обычно происходит в двух совершенно различных временных масштабах. Первым устанавливается стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам (на схеме 117 не показано), когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями (здесь и далее рассматривается кинетика при избытке субстрата по сравнению с концентрациями ферментов в системе). Как правило, данное условие начинает выполняться уже в начальный период реакции (в секундном диапазоне или еще быстрее), когда система в целом еще нестационарна по промежуточным метаболитам. Переход всей полиферментной системы в стационарное состояние, в котором концентрации промежуточных метаболитов практически не меняются во времени (точнее, когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями), происходит обычно достаточно медленно (нередко стационарное состояние вообще не достигается), для большинства изученных целлюлолитических реакций в реальных условиях в течение нескольких часов [24—26]. Это позволяет считать при анализе предстационарной кинетики полиферментных систем, что стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам устанавливается практически мгновенно и что образование и распад промежуточных метаболитов происходит в соответствии с обычным уравнением Михаэлиса — Ментен. Тогда в условиях превраи ения исходного субстрата на небольшую глубину, принимая гомогенное распределение ферментов и субстратов в целлюлазной системе и считая превращения практически необратимыми, кинетику ферментативного гидролиза целлюлозы (см. схему 117) описывает следующая система дифференциальных уравнений [c.125]

Отсюда следует важный вывод, что в стационарном режиме Лерментативного гидролиза целлюлозы в условиях превращения исходного субстрата на небольшую глубину скорость образования конечного продукта реакции (глюкозы) определяется только кинетическими параметрами действия первого фермента в полиферментной системе (подобная же закономерность была получена ранее для частного случая линейных полиферментных цепей [12]). Иначе говоря, в этих условиях стадия, лимитирующая скорость гидролиза, — превращение исходного субстрата. [c.128]

Предложены разнообразные реакторы с иммобилизованными ферментами - колонки, убки, полые нити. Для заполнения колонок применяют ооьгчно ферменты, ковалентно связанные с аминированным стеклом, акриловыми полимерами, агарозой, сефарозой, найлонЬвым порошком, силикагелем и т. д. Один из лучших носителей для колоночных реакторов - сефароза, активированная бромци-аном. На ней успешно иммобилизовали и полиферментные системы. Так, для определения 2-20 мкМ триптофана анализируемую смесь пропускали через колонку, содержащую со- [c.79]

В ферментных электродах м. б. использованы не только одноферментные и полиферментные системы, но и клетки микроорганизмов ( бактериальные электроды). Созданы ферментные электроды с ферментным реактором. В таком электроде иммобилизованный (напр., на стеклянных щари-ках) фермент помещен в небольшой реактор, через к-рый пропускают анализируемую пробу. Продукты р-ции - элект-роактивные в-ва, их детектируют с помощью проточных измерительных электродов. Ферментные электроды такого типа применяют для определения мочевины и аминокислот. [c.80]

Ферменты представляют собой молекулы белков (см. гл. 23.1) с1юлекулярными массами в пределах от десяти тысяч до нескольких миллионов. Многие ферменты либо содержат, либо функционируют в комплексе с коферментами или ионами металлов, являющимися важными для каталитической активности ферментов. Многие из них представляют собой агрегаты одного, иногда двух типов индивидуальных белковых субъединиц. Некоторые ферменты организованы в группы из небольшого числа различных ферментов, существующие либо в растворе (полиферментные комплексы), либо более или менее жестко присоединенными к определенным субклеточным структурам [4]. Эти полиферментные системы могут, таким образом, имея по одному ферменту на каждую стадию последовательности, катализировать последовательность нескольких реакций. [c.450]

Большинство исследователей, изучающих целлюлазы, отмечают, что синергизм можно рассматривать как основной результат действия полиферментной целлюлазной системы. Следовательно, обнаружить синергизм в полиферментной системе — тривиальная задача. Гораздо сложнее выявить его реальные причины в каждом конкретном случае и, зная их, направленно регулировать эффективность процесса гидролиза целлюлозы. [c.73]

Синицын А.П., Наджеми Б., Клесов А.А. Ферментативное получение глюкозы из целлюлозы влияние состава композиционного полиферментного целлюлазного препарата на эффективность гидролиза хлопкового линта // Полиферментные системы / Под ред. А.А. Глямжа и др. 1980. Ч. 1. [c.96]

Хорошо известно, что для осуществления эффективного гидро-1за целлюлозы необходимо согласованное действие определен-лм образом сбалансированной полиферментной системы, состо-цей из эндо- и экзоглюканаз, а также целлобиазы (/ -глюкозида-I). Общую схему ферментативного гидролиза целлюлозы можно >едставить в следующем виде [c.161]

Затем следует восстановление, дегидратация и дальнейшее восстановление до бутирил-КоА, который потом может присоединить другую молекулу аце-тил-КоА. Все эти реакции обратимы, и равновесие в них сдвинуто в сторону распада, а не синтеза. Вскоре был сделан вывод о необходимости изучения ферментных систем, хотя и способных синтезировать короткие цепи жирных кислот, но фактически предназначенных для разложения жирных кислот до ацетил-КоА. Однако у животных, растений и микроорганизмов были получены другие бесклеточные системы, которые синтезируют из ацетил-КоА высшие жирные кислоты (например, пальмитиновую). Интересная особенность этих систем состоит в том, что ожидаемые промежуточные соединения, такие, как сложные эфиры КоА жирных кислот с короткой цепью, не накапливаются. Установлено, что для синтеза необходим бикарбонат, хотя сам он в жирные кислоты не включается. Очистка ферментной системы, синтезирующей растворимые жирные кислоты, позволила обнаружить тот факт, что сложный полу-эфир малонил-КоА является промежуточным соединением и что он образован карбоксилирующей системой, представляющей собой фермент, содержащий биотин в качестве простетической группы. Основные особенности этой схемы приведены на рис. 10. Ацетил-КоА превращается в малонил-КоА, который потом включается в синтетазную систему. Таким образом, система, синтезирующая жирные кислоты, рассматривается как полиферментная система, характерной чертой которой является наличие активной SH-группы и связанного ФМН [31]. В ходе процесса малонат переносится к SH-группе фермента и конденсируется с ацетил-КоА, образуя ацетоацетильный фермент. Выделение [c.244]

Однако такие субстраты ферментативных реакций, как пиридин-нуклеотиды при окислительно-восстановительных реакциях, аденин-полифосфаты в процессах переноса фосфорильной группы или ко-энзим А при переносе ацильной группы, с биохимической точки зрения отнюдь не равноценны остальным. Характерной особенностью подобных соединений, отличающей их от обычных субстратов, является их регенерация в процессе метаболизма клетки, благодаря чему биохимические полиферментные системы используют обратимые изменения этих немногих соединений-переносчиков для осуществления ферментативных превращений широкого круга обычных субстратов. Старый термин коэнзим или кофермент подчеркивает это отличие, но он неудачен в том отношении, что перечисленные соединения в каталитической реакции все-таки играют роль субстратов, а не катализаторов. Поэтому для них в настоящей книге используется название специализированный субстрат , указывающее как на общность свойств, так и на различные биохимические функции субстратов двух типов. Рассмотрим некоторые простые примеры регенерации специализированных субстратов. Например, пиридиннуклеотиды NAD+ и NADP+ восстанавливаются в цикле Кребса при окислении изолимон-ной кислоты под действием изоцитратдегидрогеназы (К. Ф. 1.1.1.42) [c.128]

Рис. 10. Биосинтез жирных кислот [31]. К — н-алкильная группа 2-5Н — растворимая полиферментная система с сульфгидрильиой группой.

После того как было установлено, что многие витамины являются коферментами и что недостаток их в организме связан с разнообразными заболеваниями, возникла витаминотерапия, имеющая, в целом, ряд достижений. Сейчас для лечения многих болезней используют значительные количества витаминов, однако в применении их пока еще немало эмпирического. Интересно использование с терапевтическими целями антиметаболитов некоторых витаминов, т. е. антивитаминов действие обычно сводится к торможению (угнетению) конкретных ферментативных реакций или слолсных биохимических процессов, осуществляемых полиферментными системами. Так, аминоптерин — антагонист фолиевой кислоты — затрудняет синтез пуриновых и пиримидиновых оснований тем самым он замедляет размножение клеток опухолей. Дикумарол — антагонист витамина К — препятствует реакциям свертывания в крови и находит применение при лечении внутрисосудистых тромбов. Установлено, что сульфонамиды обладают антивитаминными свойствами по отношению к парааминобензойной кислоте — фактору, необходимому для роста многих вредных бактерий на этом основано лечебное действие сульфо-намидов. Предполагают, что поиски других антивитаминных препаратов, задерживающих рост бактерий, могут дать ценные лекарственные вещества. Некоторые из противомалярийных препаратов оказались антагонистами витамина Вг, но пока еще неизвестно, основан ли здесь лечебный эффект на конкурентном вытеснении (замещении) в ферментах рибофлавина. [c.320]

Основное достоинство книги Уэстли — последовательное изложение теории и методов ферментативной кинетики, начиная от простых односубстратных реакций и кончая сложными полиферментными системами. Автор, имеющий немалый опыт собственных кинетических [c.5]

Интересным представляется сопоставление количественных характеристик процесса инактивации и каталитической активности эндопероксидсинтетазы — первого фермента полиферментной системы, определяющего скорость синтеза простагландинов фермент до момента инактивации успевает превратить всего лищь [c.129]

В биохимических системах ферменты, как правило, действуют не изолированно, а катализируют целые цепи превращений молекул. Последовательности трансформации веществ образуют сложную схему метаболических путей (Дэгли, Никольсон, 1973). В настоящее время исследование кинетических закономерностей реакций в полиферментных системах составляет весьма быстро прогреооирующий и самостоятельный раздел биоюиветикв (Сель-ков, 1979 Береаин, Варфоломеев, 1979). [c.170]

Реакции в полиферментных системах с кинетической точки зрения можно рассматривать как последовательные процессы, специфической особенностью которых является катализ ферментами каждой из стадий реакции. Определенные успехи в настоящее время существуют в кинетическом описании и математическом моделировании реакций в полиферментных системах. Большую роль в этом играют методы качественного анализа систем нелинейных дифференциальных уравнений, описывающих кинетику сложных реакций (Иваницкий, Сельков, Кринский, 1978). В последние годы определенное развитие получили методы конкретного детального расчета кинетики процессов на основе подходов, разработанных при изучении отдельных ферментативных реакций. [c.170]

Формально-кинетические соотношения в линейных полиферментных системах рассмотрены в работах Варфоломеева (1977 а, 1977 6). Анализировались закономерности реакций для систем, скорость превращения реагентов на каждой стадии которых описывается уравнением Михаэлиса. Рассматривались кинетические Закономерности реакций в стационарном, предстационарном и релаксационном режимах. Методы графического анализа кинетики полиферментных реакций в линейных цепях обсуждались в работах Магаршака и Стефанова (1979). Применение методов качественного анализа систем дифференциальных уравнений для анализа достаточно сложных процессов детально рассмотрено в [монографии Иваницкого, Селькова и Кринского (1979). [c.170]

Взаимодействие флавопротеидной системы с цитохромной является весьма тесным, и обе эти системы образуют в клетках комплексы высокой химической организации. Например, редуктаза, которая реагирует только с цитохромом с, состоит из флавопротеина с простетической группой ФАД, из 3—5 атомов железа, связанных с цитохромом Ь, и цитохромоксидазы. Это пример сложного фермента, представляющего собой один из фрагментов полиферментной системы биологического окисления, находящейся в структурах клетки. [c.264]

Можно полагать, что ЧПЭ является полиферментной системой с сохранением примерно такой же топографии ферментов, как и в целом митохондрионе, и содержит набор различных осуществляющих окислительно-восстановительные реакции компонентов, через которые электроны переходят от сукцината, или НАД-Нг, к молекулярному кислороду. В этом наборе содержится не меньще шести различных белков с функциональными группами окислительно-восстановительного характера, в том числе два флавопротеидных фермента и четыре цитохрома. Эти ферментные белки в цепи переноса электронов содержатся в следующих пропорциях на каждую молекулу флавопротеида НАД-Нг цитохромредуктазы приходится одна молекула флавопротеида сукцинатдегидрогеназы, одна молекула цитохрома Си одна молекула цитохрома с, три молекулы цитохрома Ъ и шесть молекул цитохрома а. Кроме того, на одну молекулу сукцинатдегидрогеназы приходится около II атомов негеминового железа, 4 атома меди и 15 молекул убихинона. [c.270]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология