Глутамат-аланин аминотрансфераза

А. Одна из ключевых функций ГДГ —это содействие дезаминированию различных аминокислот трансаминазами, превращающими их аминогруппы в а-аминогруппу глутамата. Сочетание этих трансаминаз с ГДГ дает такой же эффект, какой мог бы быть получен, если бы существовали индивидуальные дегидрогеназы для каждой из остальных аминокислот. Рассмотрим, например, судьбу накапливающегося аланина в присутствии аланин-аминотрансферазы и ГДГ (рис. 62). В результате реакции аланина с а-кетоглутаратом образуются глутамат и пируват. Образующийся глутамат окисляется под влиянием НАД, что ведет к высвобождению МН " и регенерации ос-кетоглутарата. Конечным итогом будет окисление аланина восстанавливающимся НАД с образованием пирувата, МНТ и НАД-Н. [c.183]

Увеличение пула аминокислот может вести еще к двум важным регуляторным эффектам. Во-первых, обилие субстратов для различных аминотрансфераз обеспечит непрерывное образование в клетке глутамата. Во-вторых, в соответствии с необходимостью направлять азот в цикл мочевины аланин и серин будут тормозить активность глутаминсинтетазы (рис. 64). [c.187]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

К трансферазам же относятся трансаминазы, или аминотрансферазы (А. Е. Браунштейн), например глутамат-трансаминаза, аланин-гранс-аминаза и т. д., обменивающие функции у соответствующих а-аминокислот и а-кетонокислот. Коферментом аминотрансфераз служит пирид-иксаль-5-фосфат, и, следовательно, именно трансферазы образуются с участием витамина Ве. Схема действия кофермента а.минотрансфераз выражается так [c.706]

Образовавшийся при этом аланин может передавать свою аминогруппу на а-оксоглу-тарат с образованием глутамата. Две названные аминотрансферазы играют роль своего рода воронок , направляющих аминогруппы от различных аминокислот в глутамат для последующего превращения в NH . [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология