Глутамат синтез из аспартата

Получены доказательства синтеза глюкозы из большинства аминокислот. Для некоторых аминокислот (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) связь с глюконеогенезом является непосредственной, для других она осуществляется через побочные метаболические пути. Следует особо подчеркнуть, что три а-кетокислоты (пируват, оксалоацетат и кето-глутарат), образующиеся соответственно из аланина, аспартата и глутамата, не только служат исходным материалом для синтеза глюкозы, но являются своеобразными кофакторами при распаде ацетильных остатков всех классов пищевых веществ в цикле Кребса для получения энергии. [c.547]

Наличие в тканях млекопитающих общей, активной в физиологических условиях, ферментной системы дезаминирования L-аминокислот до сих пор не доказано в то же время многие экспериментальные факты говорят о существовании активных систем переаминирования. Превращение азота большей части аминокислот в мочевину протекает двумя путями а) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию глутаминовой кислоты, с последующим окислительным дезаминированием последней освободившийся при этом процессе аммиак используется для синтеза карбамилфосфата б) путем реакций переаминирования, приводящих к образованию аспарагиновой кислоты. Одна из важных функций глутамат-аспартат-транс-аминазы состоит в образовании аспарагиновой кислоты, используемой для синтеза аргинина. Рассмотренные превращения можно схематически изобразить следующим образом [c.176]

В реакциях, катализируемых трансаминазами, пируват образуется из аланина, оксалоацетат—из аспартата и а-кетоглутарат—из глутамата. Вследствие обратимости этих реакций цикл может служить источником углеродных скелетов при синтезе заменимых аминокислот. Например [c.178]

Можно считать доказанным, что такой механизм синтеза аминокислот характерен для аспартата, серина, глицина, цо нельзя категорически утверждать, что аланин в хлоропластах образуется только в результате переаминирования. По-видимому, если не весь, то определенная часть аланина синтезируется за счет реакции прямого восстановительного амини-рования фосфоенолпирувата (Кретович и др.). Из фиг. 115 видно, что N обнаруживается в аланине уже при самых коротких экспозициях (так же, как в глутамате). [c.245]

Как отмечалось выше, скелетные мышцы служат основным резервом белка в организме. Они обладают также высокой активностью в отношении деградации одних и синтеза других аминокислот. У млекопитающих именно мышцы являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань окисляет лейцин до СО2 и превращает углеродный скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в интермедиаты цикла трикарбоновых кислот. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании и диабете возрастает в 3— [c.341]

На уровне кетоглутарата от цикла Кребса имеется ответвление, ведущее к системе глутамин — глутамат. Эта система является узлом, от которого отходят метаболические пути, ведущие к образованию аминокислот аргинина и пролина. Другое ответвление имеется на уровне оксалоацетата аспартата, участвующего далее в ряде реакций, приводящих к синтезу аспартата лизина, треонина и др. [c.218]

Таким образом, в результате реакций синтеза амидов глутамата и аспартата — соответственно глутамина и аспарагина, удаления аммиака с помощью глутаматдегидрогеназы и образования аммонийных солей в почках в целом происходит детоксикация и выведение около 10% аминного азота катаболизи-руемых аминокислот, аминов, азотистых оснований и других азотсодержащих компонентов. [c.391]

Цикл трикарбоновых кислот, являясь одним из наиболее важных циклов метаболизма аэробных организмов (бактерий, простейших, грибов, высших растений и человека), представляет собой к тому же типичный каталитический цикл. Во всех других циклах также принимают участие один или несколько первичных субстратов и по меньшей мере один регенерирующийся субсграт. Таким образом, с каталитическим циклом всегда ассоциирован метаболический путь, обеспечивающий синтез регенерирующегося субстрата. Хотя, как правило, и не требуется, чтобы такой синтез шел быстро, поскольку обычно бывает необходимо восполнить лишь небольшие потери регенерирующегося субстрата в побочных реакциях, однако используемый при этом метаболический путь обеспечивает механизм биосинтеза любых необходимых количеств любого промежуточного продукта, образующегося в ходе цикла. Так, клетки получают из цикла трикарбоновых кислот значительные количества оксалоацетата, а-кетоглутарата и сукци-нил-СоА, используя их для синтеза других клеточных компонентов. Например, аспартат и глутамат образуются непосредственно из оксалоацетата и а-кетоглутарата путем переаминирования [уравнение (8-16)]. Часто говорят, что цикл трикарбоновых кислот работает на биосинтез, однако, строго говоря, когда из цикла выводятся промежуточные продукты, работает неполный цикл. Правильнее сказать, что метаболический путь синтеза регенерирующегося субстрата и еще некоторые из ферментов цикла используются для формирования тех или иных путей биосинтеза. [c.323]

Анеуплоидные мыши в качестве модели для изучения развития. Установлено, что некоторые природные популяции мышей несут робертсоновские транслокации. У таких мышей с помощью скрещиваний удается получать трисомию и моносомию по различным хромосомам. Особую известность в этом отношении приобрела табачная мышь [1115]. Моносомия по наименьшей, 19-й хромосоме мыши приводит к задержке деления клеток начиная со 2-го дня после оплодотворения как правило, гибель наступает после образования бластулы. При слиянии таких эмбрионов с нормальными удается добиться выживания моносомных клеток в различных тканях, таким образом моносомия не обязательно летальна для отдельной клетки. Ген аспартат-амино-трансферазы-1, фермента, участвующего в синтезе аспартата из глутамата, находится в 19-й хромосоме. Если летальность при моносомии 19 как-то связана с недостаточностью этого фермента, в культуральную среду необходимо добавлять аспартат. Оказалось, что при этом клетки действительно живут на два дня дольше [1070]. [c.136]

Большой компартмент включает в себя относительно большие пулы промежуточных соединений, которые быстро обменивается с большим пулом глутамата и малым пулом глутамина. Глюкоза используется во всех компартментах, но в большой компартмент включается до 90% гликолитического потока и большая часть общего потока через ЦТК. Глюкогенные предшественники метаболируют преимущественно в этом ком-партменте, и глюкоза может рассматриваться как предпочтительный метаболит большого компартмента. Этот же компартмент содержит основную часть общего глутамата и аспартата. Однако скорость синтеза глутамина в нем относительно низка. [c.52]

При получении щтаммов промыщленных микроорганизмов генетические манипуляции, изменяющие регуляцию азотного метаболизма, имеют важное значение. Интенсификация процессов образования глутамина, глутамата и аспартата может повыщать продуктивность клеток в отнощении многих первичных метаболитов, для которых эти соединения служат предщественниками и негативный контроль биосинтеза которых устранен в результате дополнительных мутаций. В свою очередь, повышенное образование первичных метаболитов, и в частности аминокислот, может увеличить продукцию вторичных метаболитов, предшественниками или стимуляторами синтеза которых они являются. [c.45]

До 1940 г. аминокислоты обычно рассматривались как относительно стойкие строительные блоки, поступающие в организм с пищей. От этих представлений быстро отказались после начатых Шёнкеймером исследований метаболизма ННз и аминокислот, меченных изотопом Сразу же обнаружилось, что азот часто быстро переходит из одного углеродного остова в другой. Эти результаты подтвердили предположения, выдвинутые ранее Браунштейном (гл. 8, разд. Д). Браунштейн указывал, что С4- и С5-аминокислоты, аспартат и глутамат, тесно связанные с циклом трикарбоновых кислот, способны быстро обменивать свои аминогруппы на аминогруппы других аминокислот путем переаминирования [уравнение (14-12), стадии бив]. Поскольку при этом аммиак легко включается в глутамат [уравнение (14-12), стадия а ом. следующий раздел], нетрудно представить себе существование общего пути синтеза аминокислот. [c.88]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Аминокислоты глутамат, аспартат, аланин и глицин образуются непосредственно из а-кетокислот (а-кетоглутарата, оксалоацетата, пирувата и глиоксилата соответственно) в результате восстановительного аминирования и переаминирования. Аспартат, глутамат и глицин являются предшественниками других аминокислот, а также пуринов, пиримидинов и порфири-нов. Наряду с глицином в синтезе порфиринов используется сукцинил-КоА. Все эти взаимосвязи представлены ниже [c.120]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

Наиболее важные, узловые аминокислоты названы на схеме полностью (глицин, глутамат, аспартат, треонин, метионин), остальные обозначены сокращенными названиями. Гликолиз (I) связан с циклом Кребса (П) через ацетил-КоА. Оба эти звена питают всю цепь синтеза аминокислот. Линии между I и V указывают пути синтеза нуклеиновых кислот. Эти кислоты получаются из пуринов и пиримидинов, в свою очередь связанных с аспартатом и глицином. Глицин и аминолевулиновая кислота — сырье для синтеза важнейшего компонента дыхательной цепи — гема, на основе которого получаются цитохомы и активные группы различных окислительно-восстановительных ферментов. [c.123]

Глутамин поступает в организм с пищей. В нейроны он поступает из глии и служит предшественником для синтеза глутамата, аспартата и ГАМК [c.235]

ЩИХ В наружном растворе. Если поместить корни в солевой раствор, из которого катионы поглощаются легче, чем анионы, то количество поглощенных катионов превысит количество анионов. Растение компенсирует эту несбалансированность синтезом органических анионов, обычно карбоновых кислот сукцината, малата, цитрата и др. В условиях, обеспечивающих высокую нитратредуктазную активность корней, важным компонентом ксилемного сока могут быть аминокислоты глутамат, аспартат, лизин и др. [c.291]

Аспартат и глутамат переносятся через мембрану хлоропластов при помощи переносчика дикарбоновых кислот почти с той же скоростью, что и малат, а аспарагин и глутамин несколько медленнее. Однако, как следует из имеющихся экспериментальных данных, транспорт нейтральных аминокислот не может происходить быстрее, чем это необходимо для поддержания белкового синтеза [ 0,1 мкмоль-(мгХл) -ч ], Результаты исследования транспорта глицина и серина указывают на то, что эти соединения не могут непосредственно переноситься со скоростью, которая позволила бы им играть существенную роль в транспорте углеродных соединений из хлоропластов. [c.243]

Обратите внимание, на то, что в конечном итоге нет необходимости в непрерывном синтезе глутамата и 2-оксоглутарат а, так как эти два соединения регенерируются в цикле с участием аланин- и аспартатаминотрансфераз. NADPH также не требуется, но для превращения аланина и СОа в аспартат необходимо затратить две молекулы АТР, [c.322]

Зеленые листья в темноте, а этиолированные листья и в темноте, и на свету фиксируют СОг главным образом в виде органических кислот при этом значительная часть метки включается в малат. Тамас и др. обнаружили, что главными продуктами ассимиляции СОа в выращенных в темноте листьях ячменя (Сз-растение) являются малат, аспартат, глутамат и цитрат. Такое включение метки наблюдалось н в темноте, и иа свету. После освещения ткани листа в течение 2—4 ч синтез малата, аспартата и глутамата в листе резко возрастал, а первичным и основным продуктом ассимиляции был малат. Сгш-тез всех этих органических кислот может быть очень важен для дыхательного метаболизма и для образования белков и липидов в процессе развития хлоропластов. После предварительной экспозиции на свету в течение 6 ч главным продуктом фиксации СО2 в ткани листьев, выращенных в темноте, становится сахароза, точно так же, как и в зрелых листьях Сз-растений. [c.534]

Как мы видели, в орнитиновом цикле расходуется четыре макроэргических связи на каждый оборот цикла. Однако если рассматривать в целом процесс превращения аминокислот в безазотистые остатки и мочевину, то он, возможно, обеспечивает сам себя энергией. В самом деле, при регенерации аспартата из фумара-та на стадии дегидрирования малата образуется НАДН, который может обеспечить синтез трех макроэргических связей. При окислительном дезаминировании глутамата в разных органах также образуется НАДН, соответственно — три макроэргических связи. Но аммиак, образующийся в этой реакции, обезвреживается при участии глутаминсинтетазы, что сопряжено с расходованием одной макроэргической связи. [c.348]

Микроорганизмы используют АТР и сильный восстановитель для превращения N2 в ЫН4 Затем соли аммония используют-ся высшими организмами для синтеза аминокислот, нуклеотидов и других молекул. Основными соединениями ( пунктами входа ), в составе которых N114 вводится в промежуточный метаболизм, являются глутамин, глутамат и карбамоилфосфат. Организм человека способен синтезировать лишь половину основного набора двадцати аминокислот. Эти аминокислоты называются заменимыми в отличие от незаменимых, которые обязательно должны поступать с пищей. Пути биосинтеза заменимых аминокислот очень просты. Глутамат-дегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование а-оксоглутарата с образованием глутамата. Аланин и аспартат синтезируются путем трансаминирования пирувата и оксалоацетата соответственно. Глутамин синтезируется из N14 и глутамата, сходным образом образуется и аспарагин. Пролин синтезируется из глутамата. Серин, образующийся из 3-фосфоглицерата,- предшественник глицина и цистеина. Тирозин синтезируется путем гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланина. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот гораздо сложнее, чем заменимых. Эти пути в большинстве своем регулируются путем ингибирования по типу обратной связи, когда решающая реакция аллостерически инги- [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология