Реакция переаминирования

Рис. 13. Промежуточные формы пиридоксальфосфата в фермент-субстратном комплексе в ходе реакции переаминирования

Третьим источником глицина служит реакция переаминирования аминокислот с глиоксилатом (стадия е, рис. 14-12). Вне зависимости от природы донора аминогруппы константа равновесия в реакции переаминирования в этом случае всегда в сильной степени благоприятствует образованию глицина. [c.120]

Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина В ,, входит в состав ферментов, катализирую-ш,их превраш,ения а-аминокислот, основным из которых можно считать реакцию переаминирования. [c.278]

Имеющиеся сведения [305, 306] относительно этих процессов в значительной степени дополнены в результате изучения механизма и стереохимии реакций переаминирования. При решении [c.442]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Общие сведения. Транса минирование играет важную роль в процессах биологического распада и синтеза аминокислот. Реакция переаминирования, открытая советскими учеными Л. Е, Браунштейном и М, Г. Крицман,. заключается п переносе аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту, которая таким образом преобразуется в аминокислоту, Аминокислота - донатор аминогруппы, кетокислота—ее акцептор. Реакция катализируется [c.153]

Взаимодействие фермента с субстратом А приводит к образованию формы Е через комплекс ЕА. Е — это модифицированная форма фермента, в которой кофермент часто оказывается химически модифицированным (примером может служить реакция переаминирования гл. 8, разд. Д, 1). Одновременно субстрат А превращается в продукт Р, все еще связанный с ферментом. Отщепление продукта Р приводит к высвобождению формы Е, которая затем может взаимодействовать со вторым субстратом, В, и проходить вторую половину цикла с превращением формы Е в форму Е. [c.22]

Как пиридоксаль, так и PLP при полном отсутствии ферментов способны не только вступать в реакции переаминирования с аминокислотами, но могут и катализировать многие реакции превращений аминокислот, идентичные реакциям, катализируемым PLP-зависимыми ферментами. Таким образом, сам кофермент можно рассматривать как активный центр ферментов и исследовать его в модельных неферментативных реакциях. Ранние модельные исследования позволили сделать следующие выводы о PLP [34] [c.212]

Реакция переаминирования имеет вид [c.10]

Как следует из результатов исследований, большое влияние на скорость реакции переаминирования оказывает природа используемых растворителей. [c.11]

Применение полярных растворителей (табл.1) приводило к резкому увеличению выхода целевого продукта реакции переаминирования. [c.11]

Рис. 3. Зависимость скорости реакции переаминирования от кислотности спирта. ([ОМ]-0,1 моль/л., 100°С)

Как видно из приведенных результатов исследования, реакция переаминирования активируется как в протонном (спирте), так и в апротонном (диметилформамиде) растворителе, что следует объяснить свойствами исходного фенольного основания Манниха присоединять протон в протонодонорном растворителе и отрывать протон в апротонном растворителе. В протонном растворителе присоединение протона идет к [c.12]

Реакции переаминирования протекают с большой скоростью. [c.334]

Механизм реакции переаминирования изучался с применением дейте-рированных соединений 265, 274] и метилированных аминокислот, исключающих образование шиффовых оснований, в результате чего аминокислота лишалась сродства к аминотрансферазе [274 ]. [c.363]

Реакция переаминирования представляет собой основной процесс новообразования аминокислот в природе. Этот процесс был открыт в 1937 г. А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. При взаимодействии аминокислоты с кето кислотой (обычно с дикарбоновой) образуются новые амино- и кетокислоты. [c.469]

После такого короткого экскурса в химию карбаниоиов можем теперь приступить к рассмотрению моделей, которые Крам и сотр. использовали для изучения стереохимического выхода на стадиях переноса протона при биологических реакциях переаминирования, осуществляемых пиридоксалем [310]. Были изучены следующие модельные системы [311] [c.447]

Основной путь разрушения тирозина в организме животных начинается реакцией переаминирования с превращением в п-оксифенилпи-руват (рис. 14-20, реакция в). Фермент тирозинаминотрансфераза изучен довольно подробно, что объясняется индукцией его синтеза в печени в ответ на действие глюкокортикоидных гормонов (гл. 11, разд. Е, 7). Синтез этого фермента контролируется и на уровне трансляции [119], причем освобождение новообразованного белка из рибосом печени стимулируется циклическим АМР. Кроме того, этот фермент подвержен постранскрипционной модификации, включающей фосфорилирование [120], и характеризуется необычно быстрым оборотом [121]. [c.145]

Лереамннировапие. Перенос аминогруппы от одно11 молекулы к другой. Реакции переаминирования широко распространены в живых системах и представляют собой синтез одной аминокислоты [B H(NH2) 02H1 из другой. Ниже дай пример такой фер- [c.43]

ОБРАЗОВАНИЕ ИМИНОВ. В гл. 17 мы уже рассказали вам о реакциях альдегидов и кетонов с аммиаком, приводящих к образованию иминов. Первичные и вторичные амины взаимодействуют с карбонильными соединениями, давая карбиноламины, которые иодвергаются дегидратации до иминов [оснований Шиффа). Шиффовы основания играют калшую роль в ряде биологических процессов, например в цикле Кребса (разд. 20.9) и в реакциях переаминирования (гл. 17). [c.224]

Таким образом, в реакции переаминирования одна коферментная форма — пирндоксаль-5а-фосфат переходит в другую форму — пиридоксамин-5а-фосфат. Эта другая коферментная форма вступает в конденсацию с новой а-кетокислотой, на которую и переносит аминогруппу, проходя последовательно в обратном порядке все фазы реакции (через шиф вы основания II и I). Реакция оканчивается образованием новой а-аминокислоты и пиридо-ксаль-5а-фосфата в первоначальном неизмененном состоянии. [c.364]

Так как в процессе этой реакции не наблюдается промежуточного образования аммиака, то, очевидно, она осуществляется путем переноса аминогруппы на кетокислоту, почему и называется реакцией переаминирования. По современным представлениям, в организме она катализируется ферментами—аминоферазами. В этой реакции участвует пири-доксальфосфат, который своей альдегидной группой принимает на себя аминную группу и передает ее кетокислоте. [c.469]

Своеобразным путем можно получить комплекс свинца с L233 Он образуется в процессе реакции переаминирования исходя из РЬ, (L222) (S N)4 [317] [c.127]

Интересным подтверждением этих идей явилось наблюдение, что смена конфигурации аминокислоты [L- на D-) приводит к тому, что конформация (156), благоприятствующая уходу R, заменяется конформацией (157), способствующей потере Н и трансаминированию схема (100) . Перекрестную реакционную способность можно продемонстрировать на примере -серингидроксиметилазы последняя катализирует реакцию переаминирования D-аланина [125]. [c.642]

Исследована кинетика реакции переаминирования К,К-диметил-(3,5-ди-трет-бутил-4-гидроксибензил)-амина 1,3,5-триметилгексагидро-1,3,5-триазином с получением бис-К,К-(3,5-ди-трет-бутил-4-гидроксибензил)-метиламина. Показана зависимость выхода целевого продукта от полярности применяемого растворителя. [c.4]

Впервые осуществлён синтез бис-К,К-(3,5-ди-трет-бутил-4-гидроксибензил)-метиламина реакцией переаминирования К,К-диметил-(3,5-ди-трет-бутил-4-гидроксибензил)-амина 1,3,5-триметилгексагидро-1,3,5-триазином. Установлено, что выход целевого продукта значительно увеличивается при использовании полярных растворителей, в частности, при использовании метанола выход - 96%, а гептана - 30%. [c.23]

В реакциях переноса аминогрупп (реакции переаминирования) участвуют производные витамина Вб - пиридоксина, который в качестве кофермен-та имеет две формы - пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат (рис. 12). [c.38]

При биосинтезе пуриновых нуклеотидов первым образуется нуклеотид, в котором азотистым основанием является ксантин (КМФ), а из него образуется инозинмонофосфат (ИМФ), где азотистое основание - гипоксантин. Затем в ходе реакций переаминирования с участием глутамина, аспар- [c.50]

В реакции переаминирования с участием первичных и вторичных аминов направление процесса не зависит от летучести продуктов, более важную роль играют пространственные факторы [159. Так, несмотря иа то, что анилин вытесняет диметиламин из три-метилстаннилдиметиламина (схема 219), нрименение в этой реак- [c.192]

В реакциях переаминирования пиридоксаль-5а-фосфат ( LXVII) является перс1Юсчиком аминогруппы от одного компонента реакции к другому, но сам остается в конце реакции в неизмененном состоянии [265]. Реакцию переаминирования катализируют аминотрансферазы, простетической группой которых является пиридоксаль-5а-фосфат [256, 268, 269]. [c.362]

В реакции декарбоксилирования первая фаза аналогична реакции переаминирования. Во второй фазе реакции шиффово основание I ( LXXVI) подвергается таутомерной перегруппировке с отщеплением протона и двуокиси углерода, сопровождающейся перемещением двойной связи от формильиого атома углерода к а-углеродному атому с образованием переходной формы шиффова основания. В результате поляризации этого азометина вновь с перегруппировкой двойных связей и сосредоточением на а-углеродном атоме электронной плотности по этому центру присоединяется протон и возникает новое шиффово основание II ( LXXXVII) [c.369]

Алкилирование аминосоединений может быть достигнуто также в результате обменной реакции переаминирования . Сущность метода состоит в вытеснении одного основания другим в условиях, способствующих смещению равновесия. Например, метилмочевину получают при действии солянокислого метиламина на мочевину. Сдвигу равновесия способствует использование большого пабытка мочевины [c.173]

Пиридиновая структ>фа во многом определяет химическое поведение ряда биологически активных веществ, участвующих в различных биологачески важных процессах пиридоксин (витамин Вб), необходимый для развития и функционирования кожных покровов пиридоксаль (витамин группы В), требующийся дяя роста микроорганизмов никотиновая кислота и никотинамид (витамины группы Р), недостаток которых приводит к пеллагре пиридоксальфосфат, являющийся участником реакций переаминирования гидразид изоникотиновой кислоты, используемый под названием "тубазид" для лечения туберкулёза, и др. [c.24]

При обработке цитозина аминами в присутствии гидросульфита происходит реакция переаминирования. Как будет влиять на стабильность дуплекса переаминирование одно-замещенным (N112 ) и двузамещенным (МЩэ) аминами Изобразите комплементарные пары модифицированного цитозина с гуанином. [c.126]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология