Протеиногенные аминокислоты

Таблица 4.1.1. Протеиногенные аминокислоты.

Таблица 2.1. Классификация протеиногенных аминокислот

Таблица 1-10. Значения и протеиногенных аминокислот [138]

Таблица 1-4. Молекулярное вращение [Л/]д и удельное вращение [а]д протеиногенных аминокислот

Незаменимые аминокислоты [13 — 16]. Растения и некоторые микроорганизмы могут производить все аминокислоты, нужные им для синтеза клеточных белков. Животные организмы способны синтезировать только 10 протеиногенных аминокислот. Остальные 10 ие могут быть получены с помощью биосинтеза и должны постоянно поступать в организм в виде пищевых белков. Отсутствие их в организме ведет к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, отрицательный азотный баланс, расстройство биосинтеза белков и т. д.). Розе и сотр. [17] предложили для этих аминокислот название незаменимые аминокислоты (НАК). В табл. 1-2 приведены незаменимые для организма человека аминокислоты и минимальная суточная потребность в них. [c.18]

Рис. 1-16. Гх-анализ N-ГФБ-пропиловых эфиров 20 протеиногенных аминокислот.

Все они образованы протеиногенными аминокислотами, с той лишь особенностью, что некоторые из них имеют D-конфигурацию — D-Leu, D-Val, D-Phe, a в общем балансе их преобладают гидрофобные аминокислоты. Их биологический эффект связан с нарушением [c.310]

В первую очередь, выделяется группа генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислот — их всего двадцать (табл. 4.1.1) — это те аминокислоты, которые включаются в состав белков в процессе биосинтеза в рибосомах под контролем информационной РНК. Постольку они различаются между собой только функцией R, по свойствам последней их и классифицируют далее это углеводородные аминокислоты (Gly, Ala, Val, Leu, (le), для которых характерны гидрофобность или липо-фильность ароматические аминокислоты (Phe, Туг, Тгр) с их тенденцией к реакциям электрофильного замещения аминокислоты с повышенной кислотной способностью (Asp, Glu) и повышенной основностью (Lys, His, Arg) [c.69]

Вышеописанным протеиногенным аминокислотам сопутствует ряд аминокислот, являющихся их модификацией в результате различных ферментативных реакций. Как правило, это [c.71]

Анализировать весь этот список аминокислот в настоящий момент не имеет смысла, но можно взглянуть на некоторые из них, чтобы увидеть структурное их разнообразие и соответственно разнообразие в химических и биологических свойствах. Если в протеиногенных аминокислотах олефино-вые группы как бы запрещены, то здесь [c.72]

Схемы биосинтеза основных протеиногенных аминокислот достаточно многоступенчаты, но их можно свести к двум основным этапам — это формирование соответствующих окси- и оксокислот и аминирование последних до аминокислот В качестве исходных при синтезе аминокислот, как правило, выступают Сз-С -окси- и оксокислоты, образующиеся в фотосинтетическом цикле Кальвина (схема 4.3.3). [c.79]

Как мы увидели выше, шикимовая кислота — достаточно универсальный ключевой интермедиат, так как наряду с фенолами и фенолокислотами она образует и целую серию протеиногенных аминокислот. Но в то же время шикимовая кислота не столь универсальна, чтобы единолично решить задачу синтеза всех фенольных производных. Биосинтез флавоноидов представляет собой случай комплексного биосинтетического пути наряду с шикиматны-ми реакциями здесь используются и поликетидные. Активированные коэнзимом А коричные кислоты способны вступать во взаимодействие с типичными интермедиатами поликетидного биосинтеза, такими как малонил-З-СоА, образуя смешанные поликетиды, которые после восстановления и внутримолекулярной конденсации превращаются в гидроксилированные халконы, способные к последующему формированию у-пиронового цикла. Ступеней на этом пути немало, но все они достаточно логичны и реализуемы в рамках ферментативной химии (схема 8.4.12). [c.221]

В табл. 1-4 приведены значения удельного вращения и молекулярного вращения протеиногенных аминокислот в различных растворителях. Следует заметить, что зависимость оптического вращения от концентрации [c.23]

Конфигурацию протеиногенных аминокислот соотносят с о-глюкозой такой подход предложен Э. Фишером в 1891 г. В пространственных формулах Фишера заместители у хирального С-2 атома занимают положение, которое соответствует их абсолютной конфигурации (это было доказано через 60 лет). [c.26]

В отличие от нейтральных и кислых аминокислот значение pH, основных аминокислот вычисляют как среднее арифметическое значений p/fj и рК , например для лизина pH, = 9,82 = (9,12 + 10,53) 2. Большое биологическое значение имеет поведение гистидина в качестве буфера. Это единственная протеиногенная аминокислота, которая действует в физиологической области pH 6 — 8. [c.32]

ПУТИ БИОСИНТЕЗА ПРОТЕИНОГЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.114]

Информация, необходимая для построения определенной аминокислотной последовательности, содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК). Молекула ДНК является полинуклеотидом, образованным основаниями аденином (А), гуанином (G), цитозином (С), тимином (Т), остатками фосфорной кислоты и 2-дезоксирибозой в качестве углеводного компонента. Все ДНК построены как регулярные двойные спирали, структура которых стабилизирована водородными связями между комплементарными парами оснований А — Т и О — С. В ДНК каждые три следующих один за другим нуклеотида (триплетный код) кодируют одну аминокислоту (189 — 192]. Для 20 протеиногенных аминокислот существуют 64 кодовые единицы (кодона), из которых по 6 приходится на аминокислоты Leu, [c.391]

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой -формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка. [c.10]

Для одной из протеиногенных аминокислот, а именно для глицина, R представлен атомом водорода, для других аминокислот их боковая цепь имеет более сложное строение. Аминокислоты можно классифицировать на основе полярности их радикалов (табл. 2.1). [c.17]

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих минорных аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин. [c.17]

Для всех аминокислот, за исключением глицина, характерна оптическая активность. Они могут существовать в виде пары энантиомеров — D и L в связи с наличием хирального атома углерода. Протеиногенные аминокислоты существуют только в L-форме, однако в живой природе отмечено наличие D-амино-кислот, находящихся в свободном состоянии или в составе коротких пептидов. Способность синтезировать только L-формы аминокислот является уникальной [c.17]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Основное различие в реакциях путей катаболизма и анаболизма заключается в том, что они редко повторяют друг друга. Продукт катаболизма не идентичен тому источнику углерода, который используется в процессе анаболизма. Так происходит при синтезе многих аминокислот, например, при распаде ароматических аминокислот образуются ацетил-КоА и фумаровая или янтарная кислоты, тогда как для синтеза тех же аминокислот исходными продуктами служат фосфоенолпировиноградная кислота и эритро-зо-4-фосфат (см. подробнее тему 5 Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот ). [c.451]

Ни одна из 20 протеиногенных аминокислот не поглощает свет в видимой области спектра. Ароматические аминокислоты поглощают свет в ультрафиолетовой области спектра, причем триптофан и тирозин при 280 нм, а фенилаланин — при 260 нм. [c.20]

Из 20 протеиногенных аминокислот 10 синтезируются из промежуточных продуктов ЦТК (цикл трикарбоновых кислот) или других метаболитов клетки с помощью несложных реакций. Но есть и очень сложные пути синтеза, например, гистидина. Осталь- [c.116]

Заменимые и незаменимые протеиногенные аминокислоты [c.116]

Полипептидная цепочка состоит обычно из протеиногенных аминокислот, с той лишь разницей, что они могут иметь как Ь, так и - конфигурацию, а также дополнительную функци-онализацию. Кроме цепной структуры, липопептиды часто образуют циклопептидную и депси-пептидную структуры. [c.129]

Первой выделенной природной аминокислотой был аспарагин. Он был изолирован в 1806 г. Вокелином и Робике из сока спаржи. Эта аминокислота относится к 20 аминокислотам, являющимся основными составными частями животных и растительных белков, причем их встраивание в молекулу белка регулируется информащ1ей генетического кода. Этим так называемым протеиногенным аминокислотам посвящен следующий раздел. [c.17]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

На рис. 1-16 приведены результаты газохроматографического разделения 20 протеиногенных аминокислот в ниде N-гептафторбутирилпропило-вых эфиров. Получение производных осуществлялось взаимодействием с ангидридом гептафтормасляной кислоты. [c.62]

Протеиногенная аминокислота цистеин имеет дополнительные возможности соединения аминокислотных остатков, так как при окислении тиоль-ной функции могут образовываться дисульфидные связи [c.87]

Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент перти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенными аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [c.166]

Степень рацемизации прн конденсации и стерическую однородность полученного пептида нельзя ставить в непосредственную связь друг с другом. Так, к примеру, считают, что процесс протекает без рацемизации, если в результате операций очистки происходит более или менее полное разделение стереонзомеров. Из большого числа 0Ш1санных тестов рацемизации ясно, что идеального метода определения рацемизации нет. Все химические тесты испытываются на модельных пептидах. Поэтому распространение полученных результатов на огромное множество пептидных последовательностей, полученных нз 20 протеиногенных аминокислот, по меньшей мере спорно. За неимением лучших методов новые методы сочетания следует испытывать на нескольких различных модельных системах. [c.175]

Аминокислоты являются карбоновыми кислотами, содержащими аминную и карбоксильную группы, которые находятся у одного и того же углеродного атома. В организме человека найдено около 70 аминокислот, причем 20 из них входят в состав белков. Это так называемые протеиногенные аминокислоты. Применительно к аминокислотам используют как систематическую номенклатуру, так и тривиальные названия. Последние чаще всего связаны с источником их получения. Так, тирозин был впервые вьщелен из сыра (от греч. tyros — сыр), аспарагиновая кислота — из спаржи (от лат asparagus — спаржа) и т. д. Аминокислоты кроме карбонильной и аминной группировок содержат боковые радикалы, причем именно эти химические группировки определяют большинство свойств той или иной аминокислоты. В общем виде формула аминокислоты может быть представлена следующим образом [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология