Соматостатин

Рис. 5.13. Первичная структура молекулы соматостатина

Рис. 5.14. Схема синтеза соматостатина в бактериальной системе

Интерес в последнее время привлекает также другой пептидный гормон, а именно соматостатин (гл. 16, разд. А, 1), который ингибирует процесс высвобождения глюкагона и инсулина из клеток поджелудочной железы. Состояние некоторых больных, страдающих диабетом прн введении этого гормона, улучшается. [c.505]

В одноцепочечных молекулах существуют внутрицепочечные дисульфидные связи. Если имеется только один внутрицепочечный дисульфидный мостик, как, например, в окситоцине, вазопрессине, соматостатине, то говорят о моноциклических одноцепочечных молекулах. Одноцепочечную молекулу, содержащую много внутрицепочечных дисульфидных мостиков (гормон роста, рибонуклеаза и др.), называют полициклической. [c.204]

Соматостатин (гормон, ингибирующий выделение соматотропина) [658, 659] [c.259]

Таблица 2-16. Биологическая активность некоторых аналогов соматостатина (подавление секреции инсулина, глюкагона н соматотропина активность соматостатина принята за 100%) [658]

Структурно-функциональные исследования соматостатина показали, что К-концевой дипептид, вероятно, не имеет существенного значения для биологического действия. Соматостатин с заменой на в-Тгр в восьмом положении обладает в восемь раз более высокой биологической активностью по сравнению с нативным гормоном. Чрезвычайно сильный интерес к аналогам с пролонгированным действием (время полураспада природного гормона в организме составляет лишь несколько [c.261]

В гипоталамусе синтезируется также ряд факторов, подавляющих выделение гормонов [8]. Один из них — соматостатин — ингибируе-г высвобождение соматотропина, снижая таким образом эффект сам<н толиберина. Соматостатин вызывает большой интерес еще и по другой причине. [c.319]

Биосинтез и секреция С. находятся под сложным контролем, включающим регуляцию гормонами гипоталамуса-соматостатином и соматолиберином, а также нек-рыми др. гормонами и продуктами обмена в-в. [c.384]

Аналогичным путем был синтезирован соматостатин — гормон гипоталамуса (рис. 5.13). Молекула соматостатина состоит из 14 аминокислотных остатков. Соматостатин подавляет вьщеление инсулина и гормона роста челов ека. В Национальном медицинском центре Хоуп (Калифорния) бьш осуществлен химико-ферментативный синтез гена длиной в 42 нуклеотида, способного кодировать соматостатин. Участок ДНК, кодирующий гормон соматостатин, получен путем соединершя тринуклеотидов. Из 52 н. п. синтетического гена 42 пары составляли структурный ген гормона, а остальные служили для присоединения синтетического гена к плазмиде рВК322, [c.135]

Основные этапы генно-инженерного синтеза соматостатина показаны на рис. 5.14. Синтетический ген соматостатина был встроен в плазмиду pBR322 Е. соН вблизи конца гена, кодирующего фермент -галакгозидазу. Между двумя генами был помещен кодон метионина. После выделения рекомбинантной плазмиды в бактериальную клетку кишечная палочка стала синтезировать гибрид- [c.137]

Биосинтез проходит через стадию образования препросоматостатина, состоящего из 121 аминокислотного остатка, в котором последовательность соматостатина является С-концевой [661а]. [c.259]

Широта биологического эффекта ограничивает применение соматостатина в медицине. Практическое значение имеют синтетические производные природного гормона с целенаправленным действием и аналоги соматостатина, действующие при приеме внутрь. По имеющимсв в настошцее время данным, соматостатни оказывает заметное побочное действие. [c.261]

Рис. 2-38. Схема синтеза соматостатина соединением полностью синтетического гена с /3-галактозидазным геном в плазмиде pBR 322 Е. oli 1666].

Особенно следует отметить результаты группы Вебера [ббЗ], проводящей систематические исследования с целью повышения метаболической стабильности соматостатина. Особенно действенными оказались циклические аналоги с укороченной цепью. В связи с избирательностью действия следует упомянуть синтетические аналоги, селективно ннгибируюише секрецию гормона роста, гормона роста и глюкагона или гормона роста и инсулина, как, например, синтезированный Гарски [D-Trp - соматостатин [665]. [c.262]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.534 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.319 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.28 , c.194 , c.204 , c.253 , c.256 , c.259 , c.288 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.254 , c.289 , c.292 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.32 ]

Биохимия (2004) -- [ c.143 , c.167 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.534 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.780 , c.781 , c.783 , c.795 , c.800 , c.801 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.287 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 , c.64 , c.66 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 , c.373 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.159 , c.161 , c.171 , c.174 , c.175 , c.190 , c.247 , c.250 , c.265 , c.268 ]

Нейробиология Т.2 (1987) -- [ c.179 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.159 , c.161 , c.171 , c.174 , c.175 , c.190 , c.247 , c.250 , c.265 , c.268 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.223 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.223 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.50 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 , c.373 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.174 , c.542 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.213 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология