Дисульфидная связь

Рис. УП.9. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами, а - водородные связи между цепями б - иопиые связи между [руппами к о - изаимодейстиия между неполярными группами Я, создающие области, из которых вытесняется вода, — тип взаимодействия в клеточных менбранах г - дисульфидная связь между двумя остатками цистеина (Су8).

Рис. УН.22. а — параллельные белковые цепи, удерживаемые дисульфидными связями б — химическая реакция (восстановление), разрушающая дисульфидные связи теперь цепи могут свободно передвигаться относителыю друг друга в - волос завивается или распрямляется г — химическая реакция (окисление) образования новых связей между

Сульфидная сера имеет большое биологическое значение и в виде группы SH или -S—S- входит в состав белков и аминокислот (цистеин, цистин, глутатион). Сульфидные (дисульфидные) связи поддерживают (наряду с водородными связями) вторичную структуру белковой цепи. [c.192]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Форма волос определяется, помимо прочего, способом образования дисульфидных связей между параллельными белковыми цепями. Перманентная завивка происходит в три этапа. Сначала старые дисульфидные связи разрушаются. Потом волосам придается новая форма. Наконец, химически образуются дисульфидные связи в новой ориентации волос. Рис. VII.22 иллюстрирует этот процесс. [c.479]

В последнее время были выделены циклические соединения с дисульфидными связями, образующиеся в процессе получения жидких тиоколов, с числом членов до 50—60. [c.162]

Восстановление дисульфидных связей под влиянием трибутил-фосфина протекает по схеме [c.362]

Ответ. Под влиянием щелочных обработок при повышенной температуре происходит распад дисульфидных связей в полимерном субстрате кератина -основного белка человеческого волоса, при этом деструкции полимерной цепи практически не наблюдается [c.359]

Как мы увидим, дисульфидные связи играют определяющую роль в форме волос (прямые и кудрявые). [c.455]

В состав белков клейковины входят остатки цистеина —- аминокислоты, содержащей меркаптогруппу —5Н. При окислении этих групп во время замеса теста кислородом воздуха или специально добавляемыми к тесту улучшителями окислительного действия (бромат калия, иодат калия, аскорбиновая кислота) образуются межмолекулярные дисульфидные связи —5—5— между отдельными молекулами белка и их агрегатами (пачками). Это упрочняет клейковину теста, делает ее более плотной и жесткой. [c.247]

Жидкие полимеры получаются в результате регулируемой химической деструкции дисульфидных связей высокомолекулярного полимера гидросульфидом натрия в присутствии сульфита натрия, протекающей по механизму нуклеофильного замещения по следующей схеме [c.556]

Каучуки А и FA вулканизуются окисью цинка, при этом происходит увеличение молекулярной массы с образованием дисульфидных связей. Необходимо отметить, что в данном случае образуются вулканизаты, в которых отсутствуют поперечные связи, что делает их нестойкими к сопротивлению остаточному сжатию. К этому типу эластомеров можно отнести и отечественный тиокол ДА, который также вулканизуется с применением окиси цинка. Предварительной пластикации этот полимер не подвергается. Вулканизация тиокола ST осуществляется окислением концевых меркаптанных групп с образованием дисульфидных связей при помощи окисей и двуокисей металлов, неорганических окисляющих агентов, га-хинондиоксима и др. Наиболее часто применяется двуокись цинка, иногда в сочетании с м-хинондиоксимом. [c.562]

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Ответ. При обесцвечивании волос (обычно при комнатной температуре 3-6%-ми растворами Н2О2 при pH 9+11 в течение 15-60 мин) происходит, кроме разрушения красящего пигмента волос меланина, разрушение примерно 1/3 всех дисульфидных связей кератина. Единственным устойчивым производным оказываются НС СН2-80з-остатки Очевидно, что прочной фиксации молекул красителя на этих группах происходить не может. [c.364]

По-видимому, основной стадией цепной реакции щерсть + моль дыры + возросшее количество моли является расщепление дисульфидных связей цистина в полипептидных цепях пищеварительными ферментами личинок моли. Предложить метод защиты шерсти от моли, основанный на химическом изменении дисульфидных связей. [c.395]

Волокна шерсти имеют чешуйчатое строение, по химическому составу они представляют собой белки амфотерной природы. Основная составная их часть — кератины. Поперечные связи между молекулярными цепями — дисульфидные. Прочность волокон обусловлена сильным межмолекулярным взаимодействием и наличием поперечных дисульфидных связей. Обычно в качестве наполнителей при- [c.173]

Большинство других белков, таких как белки крови, ферменты, гормоны, имеют не фибриллярную, а глобулярную структуру. Последняя состоит из спиралей, свернутых в клубок — глобулу, внутри которой отдельные части спирали сшиваются между собой большим количеством поперечных водородных и дисульфидных связей — мостиков. [c.40]

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Дисульфидная связь Водородная связь [c.292]

Чем больше серы, тем больше образуется дисульфидных связей. В результате этого процесса, который называется вулканизацией каучука, образуются мягкие или твердые резины. [c.482]

Окись цинка может принимать участие в формировании ди-сульфидных связей. Согласно опубликованным в последнее время данным, окись цинка окисляет образующиеся в начальный период вулканизации высокомолекулярные меркаптаны (гидросульфиды каучука), превращая их в меркаптиды, которые легко окисляются серой с образованием поперечных дисульфидных связей [c.145]

Работами ряда авторов экспериментально подтверждено образование 2п5, количество которого оказалось эквивалентным числу возникающих дисульфидных связей типа К—5—5—К. [c.145]

Очень существенную роль играет дисульфидная связь, образующаяся путем соединения остатков цистеина через серу [c.395]

Активность инсулина понижается при восстановлении дисульфидных связей сероводородом, цистеином или тиогликолевой кислотой. Примерно половина активности теряется, когда восстановлены только одна илн две дисульфидные группы. В этом случае единственным химическим изменением, которое можно заметить, является появление нескольких сульфгидрильных групп. Активность не восстанавливается при окислении обычными методами, что может быть объяснено на основании следующей схемы [c.699]

Реакция расщепления дисульфидных связей высокомолекулярного полимера осуществляется в водной дисперсии на границе раздела фаз. Молекулярная масса образующегося жидкого полимера зависит от количества примененного гидросульфида натрия, а также от соотношения NaHS и Na2SOз. [c.556]

Межцепной обмен в полисульфидных полимерах протекает по. механизму ионного гетеролитического расщепления дисульфидной связи [28]. Скорость реакций межцепного обмена зависит от степени полисульфидности полимера. Исследование кинетики межцепного обмена в массе полисульфидных полимеров позволило определить мольную энергию активации некатализируемого обмена, которая оказалась равной 52,8 кДж/моль. Это значение соответствует энергии активации анионного тиол-дисульфидного обмена низкомолекулярных соединений, осуществленного в полярной среде [29]. [c.561]

Пластикация осуществляется с помощью таких ускорителей, как бензотиазолдисульфид, тетраметилтиурамдисульфид и другие, при этом протекает типичная реакция межцепного обмена, приводящая к перераспределению дисульфидных связей и образованию более коротких цепей. [c.562]

В npoiie e вулканизации двуокисью свинца образуются связи сера — свинец, при добавлении серы выделяется сульфид свинца и возникают дисульфидные связи связи сера — свинец разрушаются при повышенной температуре с образованием тиоэфира и сульфида свинца [15, с. 115] [c.562]

Многие белки содержат также некоторое количество ковалентных связей, сшивающих цепи. Наиболее часто это - дисульфидные связи типа показанных на рис. УП.9,г. Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина (аминокислотный остаток - это та часть аминокислоты, которая присутствует в бепкотюй цепи). Группа К цистеина содержит группу -8-Н. Два остатка цистеина могут реагировать этими группами, теряя водород и образуя дисульфидную связь [c.455]

Инсулин — простой белок (стр. 297). Состав его молекул выражается формулой С Нд ЫбйО зЗв, мол. масса около 6000. Б молекулах инсулина две полипептидные цепи, соединенные двумя дисульфидными связями (стр. 292). Одна из цепей состоит из 21, вторая — из 30 аминокислотных остатков. Таким образом, инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка. Последовательность соединения аминокислотных звеньев друг с другом точно установлена. [c.293]

Проблема описанного изменения прически заключается в том, что эффект пропадает после второго увлажнения волос. Для получения прически, устойчивой к воде, испэльзуется перманентная завивка, которая обусловлена образованием новых дисульфидных связей, не зависящих от действия воды. [c.479]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Вопрос. Для укрепления человеческих волос часто используют реакции превращения цистиновой (дисульфидной) связи в лантиониновую. Каков механизм превращения Как изменяется строение макромолекулы белка [c.359]

Количество внутри- и межцепных дисульфидных связей в белке может быть определено по количеству тиола, количественно вьщеляющегося при взаимодействии белка и 1,4-дитиотрейтола К-8-СН2(СНОН)2СН25Н. Написать схему происходящих при этом реакций. [c.395]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистеина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется цистин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисульфидной связью (5 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8 — 8 28Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н и ОН , появляющиеся в клетках при расщеплеьши воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.202]

Примером может служить молекула рибонуклеазы, третичная структура которой фиксируется четырьмя дисульфид-ными мостиками (рис. 66). Если нативную (сохранившую свои природные свойства и, в частности, каталитическую активность) рибонуклеазу обработать мочевиной и меркаптоэта-нолом, то дисульфидные мостики разрываются — происходит денатурация с утратой биологической активности и изменением третичной структуры. После удаления реагентов, вызвавших денатурацию, рибонуклеаза под действием кислорода воздуха снова замыкает свои дисульфидные связи, принимая свойственную ей третичную структуру и вновь приобретая биологическую активность. [c.641]

Образовавшуюся группу—8—5— называют дисульфидной, или дитиогруппой, а связь между атомами серы — дисульфидной связью. При действии восстановителей эта связь разрывается, и дисульфиды снова образуют меркаптаны [c.132]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

При действии восстановителей цистин расщепляется по месту дисульфидной связи как показано на схеме, к атомам серы присоединяется водород в результате вновь образуются две молекулы цистеина. Далее мы увидим, что дисульфидные (цистиновые) связи имеются в сложных молекулах белков (стр. 292). [c.287]

В ряде белков, как, например, в некоторых кератинах волос, миозине и актомиозине мышц, фибриногене крови и др., несколько полииептидных цепочек, расположенных параллельно (или параллельно лишь на отдельных участках микроструктуры), свернуты спиралью, образуя как бы жгут из нитей (рис. 70). Цепи связываются между собой водородными и дисульфидными связями. Так, например. [c.176]

Наблюдается также увеличение реактивности некоторых химических групп в белке, которые до денатурации не обнаруживались или определялись в меньших количествах. К таким замаскированным группам могут быть отнесены фенольные группы тирозина, имидазольные кольца гистидина, сульфгидрильные группы цистеина и т. п. Может происходить также освобон<дение групп белковых цепочек так, например, в нативном р-лактоглобулине имеется 12 е-аминогрупп лизина, а после денатурации их обнаруживается 31 или, например, нативный яичный альбумин, предварительно обработанный гуанидином, дает более интенсивную окраску с раствором нитропруссида натрия в силу разрыва дисульфидных связей и увеличения количеств свободных 5Н-групп. [c.210]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

При взаимодействии каучуков с серой происходит образование дисульфидных связей между макромолекулами каучука по месту разрыва двойных связей (ссши-вание линейных макромолекул). [c.482]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот вторичную структуру — конформацию и третичную структуру характер расположения отдельных участков цепи даю-щии пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована ра ми Кендрью2. по -изучению мио глобина -кашалота (1-9(58—1960). [c.710]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.87 , c.88 , c.204 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.66 , c.184 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.66 , c.184 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.370 , c.372 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.37 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.374 , c.391 , c.411 , c.424 , c.425 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.422 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.145 , c.325 , c.332 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.178 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.30 , c.31 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология