Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Соматолиберин

    Соматолиберин недавно выделен из природных источников. Он представлен 44 аминокислотными остатками с полностью раскрытой последовательностью. Биологической активностью соматолиберина наделен, кроме того, химически синтезированный декапептид  [c.254]

    Секреция гормона роста человека регулируется совместным действием двух других гормонов, выделяемых гипоталамусом (рис. 22.27). Это рилизинг-фактор гормона роста человека, известный также под названием соматолиберина или соматокринина, и гормон, ингибирующий гормон роста, известный также как соматостатин. Гормон роста человека оказывает непосредственное воздействие на весь организм, но в особенности на рост скелета и скелетных мышц. Он обладает также опосредованным действием, стимулируя высвобождение малых белковых гормонов, называемых соматомединами, из печени. Соматомедины, известны также как инсулиноподобные факторы роста, потому что по своей структуре и по некоторым функциональным аспектам они похожи на инсулин, опосредуя или регулируя некоторые эффекты гормонов роста человека. Схема, иллюстрирующая регуляцию секреции этих гормонов и их воздействие на организм, представлена на рис. 22.27. [c.140]


    СТГ состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 191 аминокислотный остаток (у человека). Его молекулярная масса равна 22 kDa. Биосинтез гормона роста индуцируется действием гормона гипоталамуса — соматолибе-рина. После синтеза в клетках гипофиза полипептидного предшественника в результате локального протеолиза образуется активный СТГ. Секреция сома-тотропина регулируется биогенными аминами, опиоидными пептидами и глюкагоном. Независимая регуляция его синтеза осуществляется инсулиноподобными факторами роста, которые ингибируют секрецию соматолиберина и стимулируют секрецию соматостатина. [c.148]

    Биосинтез и секреция С. находятся под сложным контролем, включающим регуляцию гормонами гипоталамуса-соматостатином и соматолиберином, а также нек-рыми др. гормонами и продуктами обмена в-в. [c.384]

    Соматотропиый гормон [602—604] (СТГ, соматотропин, гормон роста) образуется в передней доле гипофиза под контролем соматолиберина. Название соматотропин , т. е. действующий на все тело , отражает его широкий спектр активностей, обусловленный анаболическим действием, хотя основная функция гормона — регуляция процесса роста. В частности, СТГ стимулирует рост эпифизарных хрящей и вследствие этого удлинение костей. В период половой зрелости андрогены вызывают сращивание эпифиза с диафизом, что приводит к прекращению роста. [c.243]

    Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. — см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны—производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде. [c.251]

    Другие полипептиды имеют более сложное строение. Так, кортиколиберин состоит из 42 аминокислотных остатков, соматолиберин — из 44 и т. д. [c.144]

    Рилизинг-фактор гормона роста (соматолиберин) Гормон, ингибирующий высвобождение гормона роста (соматостатин) Гормон роста (см. разд. 22.5.1) Больщинство тканей [c.341]


    Посредником действия рилизинг-гормонов на аденогипофиз первоначально считали сАМР, однако недавние опыты с гонадолиберином и тиролибери-ном позволяют предположить участие в соответствующих процессах кальций-фосфолипидного механизма, подобного описанному вьпие (см. рис. 44.5). Вопрос о том, влияют ли рилизинг-гормоны помимо секреции и на синтез соответствующих гормонов гипофиза, остается спорным недавно было показано, что соматолиберин повыщает скорость транскрипции гена гормона роста, а тиролиберин оказывает аналогичное действие на ген пролактина. [c.172]

    На высвобождение ГР оказывает влияние множество агентов, в том числе эстрогены, дофамин, а-адренергические соединения, серотонин, опиатные полипептиды, гормоны кищечника и глюкагон. Точкой приложения действия всех этих факторов является вентромедиальное ядро гипоталамуса, где осуществляется регуляция секреции гормона роста по типу обратной связи (рис. 45.5). Короткая петля системы включает положительный (стимулирующий) регулятор секреции—соматолиберин—и отрицательный (тормозящий) регулятор—соматостатин. Периферическая петля включает инсулиноподобный фактор роста 1 (ИФР-1, известный также как соматомедин С и сульфирующий фактор). [c.174]

    Представленные в табл. I Приложения структуры НП различаются молекулярными размерами число аминокислотных остатков в молекуле меняется от 3 (тиролиберин) до 44 (соматолиберин). В работе И. П. Ашмарина и М.А. Каменской (1988) представлены данные о продолжительности существования НП в плазме и спинномозговой жидкости, которые показывают, что малые пептиды из 3—8 аминокислотных остатков имеют время полураспада 1—2 мин, хотя тиролиберин в различных тканях остается активным до 1 ч. Более длинные пептиды сохраняют эффективность в течение нескольких часов. [c.65]

    Сведения о структуре других рецепторов РП пока немногочисленны. Отметим лишь последние данные о рецепторах ВИП. Из коры больших полушарий крыс выделен белковый компонент этого рецептора с = 46 i , обладающий высоким сродством к ВИП, значительно меньшим сродством к части родственных пептидов — секретину, соматолиберину и другим — и полным отсутствием сродства к глюкагону, гастринингибирую-щему пептиду и холецистокинину-8. Молекула этого белка способна прочно связывать одну молекулу ВИП. [c.326]


Смотреть страницы где упоминается термин Соматолиберин: [c.711]    [c.253]    [c.259]    [c.259]    [c.252]    [c.253]    [c.255]    [c.205]    [c.370]    [c.143]    [c.143]    [c.546]    [c.135]    [c.783]    [c.274]    [c.381]    [c.423]    [c.294]    [c.174]    [c.212]    [c.168]    [c.172]    [c.174]    [c.299]    [c.301]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.319 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.254 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.205 ]

Биохимия (2004) -- [ c.143 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.783 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.287 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.171 , c.172 , c.174 , c.175 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.171 , c.172 , c.174 , c.175 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте