спектры обработка гидроксиламином

Антрон не образует оксима при обработке гидроксиламином дает фиолетовое окрашивание с хлоридом железа Но он отличие от фенолов легко восстанавливается до 9,10-дигидро-[трацена Все это, а также данные ИК-спектров дает основание итать, что для антрона характерна кето-енольная таутомерия [c.282]

В ИК-спектрах (таблетки с КВг) тейхоевых кислот, содержащих остатки D-аланина, наблюдается полоса поглощения при 1751 см — характеристическая полоса поглощения эфиров карбоновых кислот. Тейхоевую кислоту (0,5 мг) и этиловый эфир аланина (0,25 мг) по отдельности обрабатывают 100 мкл смеси спирт — гидроокись аммония d 0,88 1 1 по объему) и выдерживают 12 ч при 25°С. Анализ методом бумажной хроматографии (проявление смесью н-пропанол— гидроокись аммония—вода, 6 3 1 по объему) свидетельствует о наличии в каждом образце аланина и его амида. Аналогичная обработка гидроксиламином привадит к образованию аланилгидроксамовой кислоты [15]. [c.134]

Спектрофотометрические данные, полученные Диксоном и Нейратом [1], показали, что для ацетил-химотрипсина при pH 3 не наблюдается характерного адсорбционного максимума N-ацетилиыидазола при 245 ммк. Это говорит о том, что прямой нуклеофильный катализ имидазолом в разбираемой реакции мало вероятен, так как в противном случае удалось бы наблюдать спектр промежуточного соединения, соответствующего N-ацетилимидазолу. Вместе с тем высокая активность серина проявляется только в нативном ферменте. Например, ацетил-химотрипсин легко реагирует с гидроксиламином, образуя ацетилгидро-ксамовую кислоту, однако при денатурации белка 8М мочевиной ацетил-химотрипсин реагирует с гидроксиламином не быстрее, чем обычный эфир [2]. При обработке мочевиной исчезает лабильность О-ацетильной связи на стадии де-ацилирования фермента, так что скорость гидролиза ее становится сравнимой со скоростью гидролиза N, О-диацетилсеринамида [3]. Лабильность О-ацетильной связи восстанавливается при диализе, в результате которого удается удалить денатурирующий агент. Учитывая все сказанное, можно прийти к выводу, что серин в а-химотрипсине скорее играет роль вспомогательного субстрата, а высокая скорость распада промежуточного соединения обусловлена либо необычной конформацией ацил-серина в нативном ферменте, либо эффективным взаимодействием близко расположенной каталитической группы. [c.161]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология