Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Лизоцим амидные группы

    Измерение изотерм сорбции и десорбции воды позволило оценить число молекул воды в более прочно удерживаемом первом слое на поверхности белка. Оно составляет от нескольких десятков (лизоцим 45-64) до сотен (а-химотрипсин 72-103) молекул. Основными центрами первичной гидрации белка являются гетероатомы боковых полярных групп аминокислот и пептидные группы. Амидные группы и ионные пары не принимают такого активного участия в удержании гидратационной воды и представляют собой более слабые центры связывания. Среднее число молекул воды составляет в среднем четыре на один центр. [c.235]


    Несмотря на некоторое сходство, эти два белка имеют совершенно разную конформацию, что еще раз подчеркивает важную роль аминокислотной последовательности и размера цепи в определении конкретной структуры. Рассмотрим сначала лизоцим (129 остатков), морфология которого может быть описана вытянутым эллипсоидом (45 х 30 х 30 А) с удаленной клинообразной областью. Образовавшаяся щель представляет собой активный центр фермента. Молекула содержит лишь небольшое число участков, подобных а-спирали (остатки 5 — 15, 24 — 34, 88 — 96), и несколько более коротких участков, остатки которых имеют почти такие же углы фиф, как и у а-спирали или 3,о-спирали . Важная особенность структуры — наличие -слоя (рис. 5.18). Он образован тремя антипараллельными цепями (остатки 42 — 48, 49 — 54 и 57 — 61), связанными водородными связями, в которых участвуют амидные и карбоксильные группы, а также атомы боковых цепей серина, треонина, аспарагина и глутамина. Некоторые из перечисленных боковых групп принадлежат не остаткам самого -слоя, а остаткам, расположенным дальше по цепи. Считается, что эта 3-структура играет очень важную роль в определении нативной конформации фермента и ее стабилизации. Сомнительно, однако, чтобы указанная область со столь большим числом поперечных водородных связей была так же важна для формирования структуры в целом, как гидрофобные взаимодействия, поскольку сама молекула белка может денатурировать в водном растворе мочевины. [c.275]


Смотреть страницы где упоминается термин Лизоцим амидные группы: [c.122]    [c.122]   
Методы химии белков (1965) -- [ c.198 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Амидные группы

Лизоцим



© 2025 chem21.info Реклама на сайте