Метилирование белков

Рассмотренные выше белки расположены таким образом, чтобы продемонстрировать различные аспекты структуры и функции. Эта классификация в известной степени произвольна. Так, читатель может принять во внимание, что гемоглобин и мышечные белки могут рассматриваться в разделе белок-белковых взаимодействий, тропонин С —как белок, связывающий ион металла, а миозин — как белок, претерпевающий посттрансляционное метилирование. Белки можно изучать в нескольких аспектах, включая биосинтез, структуру, взаимодействия и биологическую роль. Любая попытка их классификации будет, по-видимому, лишь частично успешной, однако она дает возможность выдвинуть на передний край сходства и различия. Рассмотренные белки охватывают очень широкую область, вследствие чего описания являются вынужденно краткими. Рекомендуем читателю обратиться к цитированным обзорам. [c.579]

Рис. 12.5. Обработка сигнала в бактерии при хемотаксисе сопровождается метилированием рецепторов внутренней мембраны. Метилирование посредством метилтрансфераз осуществляется благодаря активной метильной группе S-аденозилметионина (SAM). В высших организмах фосфорилирование и метилирование белков принимают участие в обработке сигнала на молекулярном

Адаптация обусловлена метилированием белков [35] [c.388]

Адаптация обусловлена метилированием белков 388 [c.537]

Адаптация обусловлена метилированием белков [29] [c.288]

При бактериальном хемотаксисе передача информации обеспечивается метилированными белками [c.352]

Пример 10. Очистка метилазы белка из мозга теленка на SAH-сефарозе [Kim et al., 1978]. Метилазы, катализирующие метилирование белков, как и лучше изученные метилазы тРНК, в качестве донора метила используют S-аденозилметионин (SAM), который после переноса метильной группы на белок превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAH). Последний, являясь ингибитором метилазной активности, обладает высоким сродством к ферменту. [c.432]

Более важным по сравнению с метилированием белков является ме тилирование нуклеиновых кислот. Если в молекулах ДНК избиратель но метилируется лишь незначительная часть оснований (гл. 2, разд Г, 8), то молекулы тРНК после синтеза подвергаются не только интен сивному метилированию, но также модификациям другого типа. Адениновые кольца могут метилироваться по атому N-1 или по —ЫНг-груп-пе. Метилированию подвергаются также урациловое, цитозиновое и гуаниловое основания, а в некоторых случаях и 2 -0Н-группы рибозных колец РНК. Из большого числа других, хорошо известных типов модификации отметим Ы-ацилирование и М-изопентенилирование аденино-вых колец (гл. 15, разд. Б, 4). [c.497]

Метилирование [174] Asp, Gin, His, Lys, Arg -Ы-Метиллизин в ответвлении белка Несмотря На широкую распространенность этих реакций, примеров, Доказывающих прямую взаимосвязь между метилированием белка и определенной функцией, нет [c.79]

Метод применялся для анализа шерсти [248, 249], желатины [249, 253], грамицидина [252, 256], тироцидина [250], миозина и фибрина [173а], при изучении продуктов гидролиза метилированных белков [257, 258], а также грамицидина-С [109а]. [c.81]

Белок Содержание в белке функциональных групп, л1оль/104 г белка Содержание функциональных групп в метилированном белке по сравнению с исходным, % [c.343]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология