Химотрипсин классификация

Например, согласно системе. классификации, разработанной Комиссией по ферментам [90], химотрипсин имеет классификационный номер 3.4.4.5. В настоящей книге использована упрощенная терминология поскольку систематические названия слишком длинны, в большинстве случаев сохранены привычные тривиальные названия. [c.75]

Овомукоиды, полученные из яичных белков И различных видов птиц адсорбцией и элюированием с колонок, наполненных КМ- или ДЭАЭ-целлюлозой, приблизительно в тех же условиях, какие применялись для получения овомукоидов курицы (см. стр. 25), имели близкую величину общего азота (11—13%) и содержали очень мало триптофана (менее 1%) [12]. Однако по своей ингибиторной активности по отношению к трипсину и химотрипсину они очень резко различались, и на этой основе овомукоиды можно было разделить на следующие четыре класса овомукоиды курицы, фазана, индюка и утки. Физические и химические свойства (включая молекулярный вес) овомукоида утки очень сходны со свойствами овомукоида курицы. Исследование на ультрацентрифуге овомукоидов индюка и фазана показало, что молекулярный вес их также, по-видимому, близок к весу овомукоидов курицы и утки. Исследования, проведенные с учетом весовых взаимоотношений, привели к классификации различных видов овомукоида по количеству фермента, которое ингибируется соответственно одним молем овомукоида [c.38]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

БСИ, детально исследованный группой ВИткопа, применяется для решения различных задач [68—72], а именно а) для расщепления соседней с остатком триптофана пептидной связи при определении первичной структуры белков б) для определения содержания триптофана в) для классификации различных состояний остатков триптофана. В соответствующих условиях [73] этот реагент лишь частично модифицирует остатки триптофана в белках. Например, при pH 5,5—6,0 под действием БСИ окисляются 4 из 8 остатков триптофана в а-химотрипсине, тогда как при pH 4,0—4,5 окисление идет почти по всем точкам [73]. Аналогичные результаты были получены при исследовании трипсина [62, 73]. В этих умеренных условиях НБС модифицирует в указанных белках некоторые остатки тирозина, но не действует на гистидин, метионин и остатки цистина [74, 75]. Из 6 остатков триптофана в лизоциме к БСИ наиболее чувствителен Тгр 62 [76]. Данные по частичной модификации триптофана получены при исследовании бактериальной а-амилазы [77] и дитохрома с лошади [28]. Степень модификации определяют по уменьшению величины поглощения при 280—282 нм [68, 69]. [c.355]

Расшифровка структуры первых двух белков вызвала сенсацию. Оказалось, что единственная полипептидная цепь миогло-бина образует ряд а-спирализованных палочек, чередуюш,ихся с участками, отличными от р-структуры. Затем было установлено, что субъединицы гемоглобина идентичны четырем цепям миог-лобина (рис. 1.8). Однако по мере расшифровки структуры разнообразных белков картина становилась все более сложной. Лизоцим и карбоксипептидаза — первые ферменты, структура которых была установлена, построены из а-спиралей и р-струк-тур. Вскоре выяснилось, что молекула а-химотрипсина уложена почти целиком в виде р-структуры, за исключением двух сс-спирализованных участков. Стало очевидно, что установить общие правила укладки полипептидных цепей очень трудно. Первые шаги в этом направлении сделаны лишь в настоящее время, когда определена структура около ста белков. Выявлены отдельные регулярно повторяющиеся структурные особенности. Развиваются методы классификации структур. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология