Первичная структура, определение

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Со структурной точки зрения у белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Под первичной структурой, как и в случае пептидов, понимается точная последовательность отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле. Вторичная структура определяется тем, что вследствие образования внутримолекулярных водородных связей макромолекулы предпочитают находиться в определенных конформациях (чаще всего это а-спираль — белковая цепь свернута в правовинтовую спираль, а расположенные друг [c.192]

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

Хроматографический метод исследования используется для установления аминокислотного состава гидролизатов и первичной структуры белков в изучении аминокислотного состава плазмы и других биологических сред, при количественном определении витаминов, гормонов и иных биологически активных соединений. В силу высокой чувствительности и разрешающей способности метода хроматография применяется для выделения различных веществ в чистом виде и их идентификации. В настоящее время хроматографический анализ биологических жидкостей успешно служит целям диагностики разнообразных заболеваний. [c.174]

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Пространственное расположение всей полипептидной цепи белка составляет его третичную структуру. Третичная структура, конечно, в еще большей степени, чем вторичная структура полипептидного скелета, зависит от природы боковых цепей аминокислот и, следовательно, от первичной структуры. Определение третичной структуры белков методом рентгеновской кристаллографии оказалось делом крайне трудным. В 1937 г. Макс Перутц, бывший тогда учеником Дж. Бернала, взял в качестве темы для своей диссертации задачу об определении методом рентгеновской кристаллографии структуры гемоглобина. К счастью для него, Перутц получил степень до того, как определил структуру этого белка, так как для завершения этой темы ему понадобилось 25 лет. Строго говоря, гемоглобин (к которому мы еще вернемся в гл. 17 и 18) не является ферментом. Это главный белок эритроцитов позвоночных животных, который благодаря свеей способности обратимо связывать молекулярный [c.94]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (pH среды, концентрация попов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой. [c.436]

В то же вре.чя многие регуляторные белки эукариот, как и у прокариот, составляют ничтожную долю всех белков. Регуляторные последовательности эукариотических генов иногда удалены от промотора на значительное расстояние (энхансеры, см. гл. X, раздел 2) и расположены впереди или позади него. Эго затрудняет поиск белков, узнающих определенные последовательности ДНК-ДИК в хроматине свернута в спираль с шагом около 80 и.о., и сайт узнавания может быть составлен из фрагментов разных участков, разнесенных в первичной структуре на эту величину. Поэтому изучение и моделирование механизма узнавания ДНК в хроматине требуют разработки совершенно новых подходов. [c.250]

На сегодняшний день существуют четыре основных подхода к разработке методов определения вторичной структуры (ВС) глобулярных белков по известной первичной структуре. Первый основан на поиске стереохимических закономерностей [I], второй использует физические модели формирования ВС [2.3). третий базирует- [c.112]

При исследовании первичной структуры белка, а также для идентификации в них определенных аминокислотных остатков белковую Молекулу сначала расщепляют по ограниченному числу мест на более мелкие фрагменты. [c.139]

Химическое определение первичной структуры даже простого полипептида, каким бы методом оно не проводилось, требует огромной затраты времени и сил. В 1958 г. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии по химии за расшифровку первичной структуры инсулина — полипептида, состоящего всего лишь из 51 аминокислоты (рис. 25-4). [c.404]

Таким образом, различная доступность связей - ONH- гидролитическому распаду определяется преимущественно особенностями первичной структуры макромолекулы. Это явление позволяет решать задачи выбора специфических деструктирую-щих реагентов, способных селективно разрывать пептидные связи между определенными аминокислотными звеньями. Наиболее подходящими в этом отношении являются гидролитические ферменты. Например, фермент трипсин разрывает связь ONH- практически исключительно между Arg и Lys. Другой фермент, химотрипсин, разрывает пептидные связи преимущественно между звеньями, имеющими ароматические ядра (например, между Туг и Phe). [c.360]

Последовательность аминокислотных остатков в белковой цепи называется ее первичной структурой. Определение первичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь нежду определенными остатками. Так, трипсин режет лишь связи, образованные СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь пептидов — коротких фрагментов белковой цепи. Их идентификация производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, электрофорез). Воздействуя вторым ферментом, можно разрезать другие связи в белке и получить смесь других фрагментов (пептидов) и т. д. [c.33]

Последовательность аминокислотных остатков в полипептид-,ной цепи называется ее первичной структурой. Определение пер.-вичной структуры производится путем частичного гидролиза белка с помощью специфических протеаз, катализирующих расщепление пептидной связи лишь между определенными остатками. Так, трипсин атакует лишь те пептидные связи, которые образованы СО-группами остатков основных аминокислот — Apr или Лиз. В результате образуется смесь коротких полипептидных цепей, олигомеров. Такие короткие цепи называются пептидами. Их исследование производится посредством химических и физико-химических методов (хроматография, масс-спектроскопия). Воздействуя другим ферментом, можно разрезать белок по другим связям, получить смесь других пептидов. N- и С-конце-вые остатки белка (см. стр. 68) определяются в результате их химической модификации, предшествующей частичному гидролизу. Зная строение пептидов, полученных при специфическом расщеплении различными ферментами, можно установить первичную структуру белка. Допустим, что белковая цепь имеет структуру [c.73]

Предполагается, что структура ДНК твердо фиксирована, на ее содержание не оказывает существенного влияния внешняя среда, питание и физиология клетки изменение возможно лишь в тех случаях, когда возникают мутанты. Мутация — это наследуемое изменение какого-либо свойства живого организма, возникающее в результате изменения первичной структуры определенных участков ДНК. Мутация возникает либо спонтанно, либо в результате воздействия химическик или физических факторов. [c.304]

Несомненный интерес представляет цикл работ Со-морджая и сотр. [174—177] по исследованию кинетики различных реакций (в том числе дегидроциклизации) на монокристаллах металлов (Р1, 1г, N1, Ag) с одновременным определением структуры и состава поверхности методом дифракции медленных электронов и Оже-спект-роскопии. Показано, что атомные ступеньки на поверхности монокристалла Р1 являются активными центрами процессов разрыва связей С—Н и Н—Н. Зависимость скоростей реакций дегидрирования и гидрогенолиза циклогексана и циклогексена от структуры поверхности Р1 свидетельствует о существовании изломов и выступов на атомных ступеньках. Такие дефекты структуры являются особенно активными центрами процесса расщепления С—С-связей. Установлено, что активная поверхность Р1 в процессе реакции покрывается слоем углеродистых отложений свойства этого слоя существенно влияют на скорость и распределение продуктов каталитических реакций. Показано, что дегидрирование циклогексана до циклогексена не зависит от структуры поверхности (структурно-нечувствительная реакция). В то же время дегидрирование циклогексена и гидрогенолиз циклогексана являются структурно-чувствительными реакциями. Полученные результаты позволили расширить классификацию реакций, зависящих от первичной структуры поверхности катализатора и от вторичных изменений поверхности, возникающих в процессе реакции. При проведении реакций на монокристаллах 1г показано, что ступенчатая поверхность 1г в 3—5 раз более активна в [c.252]

Так, для определения оптимальных параметров пористой структуры можно предложить следующую последовательность расчетов. Целесообразно начинать расчет, ориентируясь на биди-сперсную структуру. Если расчеты имеют предварительный характер, то их можно выполнить безотносительно к технологии изготовления катализатора. Если при расчете ориентироваться на определенную технологию формирования гранул, то необходимо учитывать взаимосвязь между пористостью и средним радиусом пор, образующихся при формировании гранул. Пористость и средний радиус пор первичной структуры определяются технологией приготовления порошка, исходного для формирования гранул. Параметром оптимизации является относительная пористость X = е /е (ё — пористость узких пор, г — пористость катализатора). [c.168]

Возникновение дальнего порядка во взаимном расположении макромолекул, т. е. способность к кристаллизации, определяется регулярностью сфоения полимерных цепей. Известно, что в макромолекуле элементарные звенья и заместители могут располагаться в определенной последовательности и быть определенным образом ориентированы в пространстве (изо-тактические, синдиотактические и другие типы полимеров, имеющих регулярную первичную структуру). Если же присоединение носит статистический характер (наряду с присоединением по типу голова к хвосту присоединение голова к голове или хвост к хвосту ), а заместители не имеют преимущественной ориентации в пространстве, то такие полимеры имеют нерегулярное строение и относятся к группе атактических. Полимеры этого типа могут находиться только в аморфном состоянии. [c.142]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

Задача. Каждый вид белка в живом организме несет определенную фукцио-нальную нагрузку. Вместе с тем все белки отличаются друг от друга своей первичной структурой, т. е. относительным содержанием и порядком чередования [c.337]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Полипептидная цепь — это первичная структура белковой молекулы с определенной последовательностью расположения рис, во. Схема а-спиралн микрострук-аминокислот. туры белка [c.199]

Современные методы определения нуклеотидной последовательности ДНК позволяют в одном эксперименте просеквенировать (от англ. sequen e — последовательность) ее фрагмент длиной в 150—300 нуклеотидных остатков (и.о.). Поэтому исходная молекула ДНК предварительно фрагментируется. Для этого чаще всего ДНК гидролизуют рестриктазами (причем проводится независимое расщепление двумя рестриктазами или более, в результате чего образуются перекрывающиеся фрагменты (рис. 5). Это позволяет после определения нуклеотидной последовательности соответствующих фрагментов реконструировать первичную структуру всей [c.15]

В числе продуктов ранних генов — фагоспецифическая РНК-полимераза, закодированная в гене 1. Это относительно простой фермент, который в отличие от бактериальной РНК-полимеразы содержит всего одну полипептидную цепь (Мг=107 ООО). Вирусный фермент узнает иной набор промоторов — поздние промоторы, которые имеют сходные между собой, но не идентичные первичные структуры. Поздние промоторы расположены преимущественно в поздней области фагового генома, но встречаются и в ранней, в частности они предшествуют участку оП, с которого начинается репликация вирусной ДНК. Поздние гены транскрибируются с разной эффективностью и в определенной последовательности. Не все механизмы этой регуляции расшифрованы, но некоторые из них достаточно понятны. В частности, в поздней области есть районы, которые организованы сходно с активно транскрибируемы. районом генома нитчатых фагов (см. с. 290) такие участки имеют несколько промоторов и ограничены общим сильным терминатором. Отсюда считывается набор молекул мРНК разных размеров, но с одинаковыми З -концами. Чем ближе ген примыкает к тер.минатору, тем чаще он представлен в таком наборе. мРНК- С другой стороны, есть участки ДНК, которые содержат общий промотор и несколько последовательно расположенных относительно слабых терминаторов, ко- [c.298]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология