Глутаматдегидрогеназа специфичность

Растительная глутаматдегидрогеназа специфична по отношению как к НАД, так и НАДФ и существует в виде связанного с субклеточными частицами фермента, катализирующего и прямую и обратную реакцию дезаминирования Ь-глутаминовой кислоты (см. Яковлева В. И., К р е т о-в и ч В. Л., Гильманов М. К., Био.химия, 29, 463, 896, 1964).— Прим. ред. [c.406]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Все разнообразные обратимые окислительно-восстановительные реакции субстратов осуществляются почти исключительно при участии двух кофакторов — НАД и НАДФ. Высокая специфичность фермента к субстрату обусловливается почти исключительно структурой бе,тка —последовательностью соединения -аминокислот и их пространственного расположения. Молекулярная масса ферментов составляет от 84 ООО для алкогольдегидрогеназы из печени до 1 000 000 для глутаматдегидрогеназы из митохондрий печени быка. [c.317]

Восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты играет весьма важную роль при включении аммиака в органические соединения. Глутаматдегидрогеназа растений специфична по отношению к НАД и локализуется в митохондриях Этому ферменту обычно приписывают двоякую роль, т. е. считают, что он катализирует как восстановительное аминирование а-кетоглутаровой кислоты, так и окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты, причем продукт последней реакции — а-кетоглутаровая кислота — окисляется посредством реакций цикла Кребса. Данные, полученные в опытах с митохондриями животных, показывают, что только небольшая часть глутаминовой кислоты окисляется подобным образом, а большая ее часть окисляется до аспарагиновой кислоты посредством следующих реакций [c.406]

Для кристаллической глутаматдегидрогеназы из нечени характерна высокая субстратная специфичность, однако она осуществляет аминирование а-кетовалериановой кислоты с образованием Ь-норвалина — аминокислоты, до сих пор не обнаруженной у высших организмов. Хотя эта реакция не имеет биологического значения, она свидетельствует о том, что у-карбоксильная [c.208]

Глутаматдегидрогеназа обнаружена практически у всех высших растений. Она присутствует и в листьях, и в корнях, однако в корнях активность этого фермента, как правило, значительно выше. Фермент локализован преимущественно в митохондриях, хотя имеется также в цитозоле и хлоропластах, где его активность в несколько раз ниже. Полагают, что ГДГ корней и митохондриальная ГДГ NADH-зависимы, тогда как в хлоропластах ГДГ специфична к NADPH. Растительные ГДГ имеют М, 200 — 300 тыс. и состоят из 4 —6 субъединиц. Обнаружено до 13 изоформ ГДГ. Это фермент обратимого действия. Соотношение аминирующей и дезаминирующей активности ГДГ митохондрий сильно зависит от соотношения NAD+/ NADH и уровня pH. Оптимум pH для аминирования на 1 — 1,5 единицы ниже, чем для дезаминирования. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология