АсАТ

Изучают активность АлАТ и АсАТ в тканях сердца и печени (используя экстракты этих тканей), а также в сыворотке крови (в норме и при патологии). [c.87]

Размер повреждения миокарда при возникновении ишемии, снижение активности ферментов в сердечной мышце и возрастание активности соответствующих ферментов в сыворотке крови (например, креатинкиназы) в значительной мере коррелируют друг с другом. Следует признать, что в диагностике инфаркта миокарда определение активности креатинкиназы, АсАТ и ЛДГ в сыворотке крови —наиболее чувствительные тесты. Повышение активности указанных ферментов, особенно креатинкиназы, является постоянным и наиболее высоким. Важно также исследование в сыворотке крови изоферментных спектров креатинкиназы (повышение активности изофермента МВ) и ЛДГ (увеличение активности изоферментов ЛДГ и ЛДГ,). В последние годы четко показано, что определение в сыворотке крови миокардиально специфичных белков (миоглобин, тропонин Т и др.) —весьма чувствительный ранний тест повреждения миокарда. [c.660]

АсАТ (1-аспартат 2-оксоглутаратаминотрансфераза) и АлАТ (Ь-аланин 3-оксоглутаратаминотрансфераза) обладают различной активностью в разных органах. Так, наибольшая активность АсАТ наблюдается в сердечной мышце, а АлАТ — в ткани печени. В сыворотке крови в норме активность аминотрансфераз очень низка и заметно повышается при нарушении целостности мембран печени или сердечной мышцы. Поэтому определение активности аминотрансфераз в сыворотке крови является важным тестом для диагностики целого ряда тяжелых заболеваний, например инфаркта миокарда, вирусного гепатита, цирроза печени и др. [c.86]

АЛАТ АСАТ Щелочная фосфатаза [c.310]

АлаТ, мкмоль/л АСаТ, мкмоль/л общий били рубил, мкмоль/л общий холестерин мкмоль/л тимоловая проба, ед. [c.740]

Пары перегоняемого продукта конденсируются на поверхности полушария и, стекая ио ней, попадают в желоб 5, Иринаянный к поверхности полушария в наклонном ноложеппи. В низшей части желоба 5 припаяна сточная трубка 20, по которой конде асат моя ет стекать в стеклянные градуированные стаканы 19. Число стаканов может достигать десяти при емкости каяедого 200 мл. [c.240]

В условиях тетрациклипового гепатита введепие животным сибектапа также отчетливо тормозило развитие цитолиза печепи. Препарат замедлял уровень нарастания АЛАТ иа 53,8 и АСАТ - па 51,7% по сравпепию с контролем (табл. 4). [c.312]

Особый интерес для клиники представляет гюследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно гюследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы. [c.579]

На модели тетрахлорметапового гепатита в контрольной группе животных наблюдали значительное повышепие активпости АЛАТ с максимумом эффекта па 3 сутки развития патологии - 481,6% (р<0,01), па 7 и 14 суткп - на 362% (р<0,02) п 234% (р<0,01), соответственно, по сравнению с интактными крысами. Активность АСАТ у контрольных животных воз- [c.348]

Рис. 8. Коэффициент расхода конического сопла (по данным А. Ш. Асату-ряна, В. П. Свиридова, Н. Г. Болдова).

Установлено, что от цитозольного НАДН + Н восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы (рис. 10.11) переносятся на цитозольный оксалоацетат. В результате образуется малат, который с помощью системы, транспортирующей дикарбоновые кислоты, проходит через внутреннюю мембрану митохондрии в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД восстанавливается в НАДН + Н, который может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митохондрии. В свою очередь образовавшийся оксалоацетат в присутствии глутамата и фермента АсАТ вступает в реакцию трансаминирования. Образующиеся аспарат и а-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем способны проходить через мембрану митохондрий. [c.351]

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы —аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции [c.439]

В корковом веществе почки ярко выражен аэробный тип обмена веществ. В мозговом веществе преобладают анаэробные процессы. Почка относится к органам, наиболее богатым ферментами. Большинство этих ферментов встречается и в других органах. Так, ЛДГ, АсАТ, АлАт, глутаматдегидрогеназа широко представлены как в почках, так и в других тканях. Вместе с тем имеются ферменты, которые в значительной степени специфичны для почечной ткани. К таким ферментам прежде всего относится глицин-амидинотроансфераза (трансамидиназа). Данный фермент содержится в тканях почек и поджелудочной железы и практически отсутствует в других тканях. Глицин-амидинотрансфераза осуществляет перенос амидиновой группы с L-аргинина на глицин с образованием L-орнитина и гликоциамина [c.615]

Исследование цереброспинальной жидкости при патологических состояниях имеет важное клиническое значение. Установлено, что при остром гнойном менингите содержание белка в ней может резко повышаться (5—20 г/л при норме 0,15—0,40 г/л). Концентрация глюкозы также существенно изменяется. Гипогликорахия (уменьшение содержания глюкозы в цереброспинальной жидкости) характерна для менингита, тогда как гипергликорахия (увеличение содержания глюкозы в цереброспинальной жидкости) наблюдается при энцефалитах, диабете и т.д. Характерны снижение концентрации хлора в цереброспинальной жидкости при менингитах и повышение его уровня при энцефалитах. Показано также, что при менингитах, инсультах, опухолях мозга, травмах в цереброспинальной жидкости повышается активность АсАТ, ЛДГ и ряда других ферментов. [c.644]

Синтез и структурные исследования калий-аммо-ний-висмутовых цитратов нашли дальнейшее развитие в работах Асато с соавторами [219, 220, 239, 240]. Данные соединения получали при обработке водной суспензии цитрата висмута растворами гидроксида калия и аммиака, взятыми в различных соотношениях. Проведенный структурный и химический анализ полученных соединений позволил разделить их на шесть основных типов (табл. 4.27). [c.202]

Так, в дозе 50 мг/кг силимар увеличивает выделение желчи на 31,6% и 26,3%, соответственно, за 1 и 2-й часы сбора желчи. Карсил увеличивает выделение желчи отчетливо в 1-й час после введения (37,5%). Однако ко 2-му часу выделение желчи уменьшается и составляет только 18% от исходного фона. В хроническом экснерименте введение силимара в дозах 50 и 100 мг/кг в течение 21 дня оказывало отчетливое протекторное действие. Так, на 7-й день ведения эксперимента наиболее выраженное торможение нарастания активности характерно для АЛАТ и составило 43,4 и 54,8% для двух доз соответственно. На 14-й день это замедление составило 60 и 66% от исходного фона. Та же направленность, по несколько меньшая наблюдалась и для АСАТ (табл. 2). [c.310]

В условиях тетрациклипового гепатита введение животным сибектана также отчетливо тормозило развитие цитолиза нечени. Препарат замедлял уровень нарастания АЛАТ на 53,8 и АСАТ - на 51,7% по сравнению с контролем (табл. 4). [c.312]

Активность АСАТ возрастала меньше. Уровень активности гамма-глутамилтрансферазы (ГГТ) в те же сроки наблюдения у контрольных крыс повышался соответственно на 288% (Р<0,02), на 440% ( <0,01) и на 70%. Активность щелочной фосфатазы повышалась на третий день исследования на 53,3% (Р<0,01), на седьмой день - на 33,4% по сравнению с иптактпыми крысами. Под влиянием танацехола подъем активности АЛАТ, АСАТ, щелочной фосфатазы и у-ГТР во все сроки исследования был менее выражен, чем у контрольных крыс. Так, уровень активности АЛАТ в сыворотке крови крыс на третий, седьмой, четырнадцатый дни исследования был ниже, чем в контроле на 59,8% (Р<0,01), на 51% (Р<0,05) и на 44,3% соответственно, а активность АСАТ - на 19,8% (Р<0,05), на 34,3% (Р<0,01) и на 18,8%, активность у-ГТР - на 58,3% (Р<0,001) и на 72,9% (Р<0.02), а активность щелочной фосфатазы имела тенденцию к снижению во все сроки наблюдения. В группе крыс, получавших карсил (гепатопротектор, препарат сравпепия), отмечалась тепдепция к снижению активности щелочной фосфатазы и АСАТ. Более выраженно карсил уменьшал активность АЛАТ и у-ГТР. [c.343]

Пример системы типа 9 подробно изученная Элли-асатом и Зильбербергом и частично (без достижения равновесия) Липатовым и Зубовым система полиакриловая кислота — вода имеет нижнюю критическую температуру около 47 С и концентрацию фазы 1/ в пределах от 8 до 187о по истечении продолжительного времени в распавшейся на две фазы системе происходит полное разделение на два подвижных слоя. [c.96]

Аминотрансферазы или трансаминазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты. Коферментом трансаминаз является фосфопиродоксаль. Он служит непосредственным переносчиком аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. АсАТ и АлАТ катализируют следующие реакции [c.86]

Реактивы фосфатный буфер, 0,1 моль/л раствор (pH 7,4) бромтимоловый синий, 0,04%-ный раствор субстратный раствор для определения АсАТ, содержащий а-кетоглутаровую и аспарагиновую кислоты субстратный раствор для определения АлАТ, содержащий аланин и а-кетоглутаровую кислоту 2,4-дннитро-фенилгидразин (2,4-ДНФ), раствор NaOH, 0,4 моль/л раствор пируват натрия, стандартный раствор, содержащий ПО мкг в 1 мл (что соответствует 88 мкг пировиноградной кислоты в 1 мл). [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология