Обратимость действия ферментов

Глюкозо-6-фосфат под действием фермента глюкозофосфат — изомеразы подвергается изомеризации — превращению в фруктозо-6-фосфат. Реакция обратима и сдвинута в сторону фруктозо-6-фосфата. [c.205]

Обратимость действия ферментов [c.173]

Спиртовое брожение. — Способность ферментов катализировать многие другие реакции, кроме перечисленных выше, прекрасно иллюстрируется тщательно изученной последовательностью реакций ферментативного расщепления гексоз до этилового спирта и двуокиси углерода. Ключевыми промежуточными продуктами являются /)-фруктозо-6-фосфат и 0-фруктозо-1,б-дифосфат, образующиеся под действием фермента из сахара и донора фосфата. Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата идет через обратимую альдолизацию с переносом водорода от С -гидроксила к третьему углеродному атому, причем образуются фрагменты I и II [c.722]

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику действия ферментов [c.219]

Влияние обратимо действующего эффектора (Э) на двухстадийную ферментативную реакцию может быть передано следующей схемой, если полагать, что эффектор комплексуется с ферментом (или с фермент-субстратным комплексом) в соотношении 1 1 [c.219]

На основании своих исследований академик А. И. Опарин делает вывод, что фермент приобретает способность к синтезирующему действию, будучи адсорбирован на структурных поверхностях протоплазмы. В гомогенном растворе тот же фермент обладает гидролизующим действием. Следовательно, гидролитический процесс в клетке пространственно разобщен от синтетического процесса. Для нахождения благоприятных условий в клетке, при которых ферменты могли бы производить синтезирующее действие, было применено уравнение Вант-Гоффа, на котором был теоретически обоснован принцип обратимого действия ферментов. [c.524]

С обратимостью действия ферментов стали часто встречаться при изучении внутриклеточных процессов обмена веществ. В процессе распада гликогена с образованием молочной кислоты участвует большое количество (свыше десяти) ферментов. Каждый из этих ферментов последовательно катализирует определенную промежуточную реакцию распада гликогена и, в конечном счете, из него образуется молочная кислота, С другой стороны, давно уже известно, что из молочной кислоты в тканях (например, в мышцах, в печени) может образоваться гликоген. Изучение отдельных реакций распада гликогена показало обратимость действия катализирующих их ферментов. Известны также многочисленные случаи обратимости действия ферментов, катализирующих реакции перенесения химических радикалов [c.173]

Ферменты обладают обратимостью действия один и тот же фермент может расщеплять данное вещество и синтезировать его при определенных условиях. На обратимость действия ферментов указывали А. Я. Данилевский, И. П. Павлов, А. И. Опарин и его ученики. [c.120]

Особое значение в настоящее время приобретает идея И. П. Павлова об обратимости действия ферментов. Это явление впервые (1886) наблюдал Александр Яковлевич Данилевский на протеолитических ферментах. Павлов-же не только полностью разделял взгляд Данилевского, но и считал, что обратимость действия распространяется также на ферменты и крахмальный , и жировой . В связи с этим, Павлов подчеркивал возможность приближения к проблеме синтеза белка. [c.335]

Наиболее полную информацию о кинетике ферментативных реакций дает изучение их протекания в нестационарном режиме (см. гл. V). Исследование стационарной кинетики ферментативных процессов имеет ограниченное значение для понимания многостадийного механизма действия ферментов. Это связано прежде всего с тем,что в общем случае невозможно однозначно приписать экспериментально определяемые значения констант скоростей индивидуальным химическим стадиям (см. 1 гл. V и VI). Тем не менее кинетические параметры типа = = У/(Е](,и Кт.каж, которые, следуют из основного уравнения стационарной кинетики — из уравнения Михаэлиса (6.8), как показал Альберти с сотр. [1], позволяют оценить нижний предел константы скорости любой индивидуальной стадии ферментативной реакции [типа (6.9) или даже более сложного обратимого процесса (5.16)]. [c.268]

Известно, что ферменты катализируют химические процессы в живых организмах лишь в том случае, если имеется вторая компонента, называемая коферментом. Коферменты представляют собой относительно простые органические молекулы, которые обратимо действуют в комплексе с ферментами. Часто при [c.327]

Есть основания считать, что изменение концентрации водород-. ных ионов может привести к существенным, хотя и обратимым нарушениям конформации белковой молекулы, к изменениям вторичной и третичной ее структуры [10], а это, в свою очередь. Может привести к вторичным трансформациям в районе активного центра — в частности, к нарушениям комплементарности фермента и субстрата, к изменениям расстояний между функциональными группами участвующими в реакции с субстратом. С точки зрения кинетической классификации реакций ингибирования, такой эффект ионов водорода следует рассматривать как неконкурентное торможение. Естественно, что в каждом конкретном случае изучения зависимости действия фермента от pH кинетические исследования должны-помогать решению вопроса о механизме влияния Н и ОН"-ионов. [c.104]

Несомненно, что анионная группировка в активном центре ацетилхолинэстеразы играет более важную роль, чем в холинэстеразе при каталитическом действии фермента, и, как будет показано дальше, это проявляется не только в случае обратимых ингибиторов. [c.194]

Ферментативные ингибиторы можно разделить на две группы общие ингибиторы и специфические ингибитор ы. К общим ингибиторам относят соли тяжелых металлов— свинца, серебра, ртути, вольфрама, трихлоруксусную кислоту или танин, которые денатурируют белки, и, следовательно, подавляют действие всех ферментов. Часто торможение или прекращение действия ферментов под влиянием тяжелых металлов оказывается обратимым, и если в среду добавить вещества, образующие комплексные соединения с тяжелыми металлами, то активность ферментов восстанавливается. Такими веществами являются хелаты, например этилендиаминтетраацетат. При работе с ферментами следует иметь в виду, что некоторые реактивы и даже дистиллированная вода могут содержать следы тяжелых металлов и их количества может быть достаточно, чтобы заметно ослабить активность ферментов. [c.48]

Было показано, что действие фермента фосфорилазы обратимо и что из глюкозо-1-монофосфорного эфира можно в присутствии этого фермента получить гликоген. Это наблюдение проливает свет и на механизм синтеза гликогена в печени и мышцах из глюкозы крови. Надо, однако, заметить, что гликоген принадлежит к числу сильно разветвленных полисахаридов, в которых, помимо кислородных мостиков, переброшенных между первыми и четвертыми С-атомами соседних остатков глюкозы, имеются мостики и между первыми и шестыми С-атомами (стр. 83). Таким образом, в биосинтезе гликогена из глюкозы принимает участие, как это было недавно показано (А. Н. Петрова), не только фосфорилаза, но и особый фермент, катализирующий превращение 1,4 связей в 1,6 связи и тем способствующий разветвлению молекулы синтезированного полисахарида. [c.252]

Основу молекулы ферментов составляет белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая часть — органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например, таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе ферментативной реакции, называется коферментом. [c.583]

Теория Михаэлиса и Ментена оказалась чрезвычайно плодотворной для выяснения механизма действия ферментов. Основой каталитической ферментной реакции является обратимое взаимодействие субстрата и фермента, при котором образуется их комплекс, распадающийся затем с образованием продуктов реакции и освобождением молекулы фермента. Эта, на первый взгляд такая простая, гипотеза была высказана в самом начале века А. Брауном, затем В. Анри (1902) и лишь позднее детально развита Михаэлисом и Ментеном (1913), а также Бриггсом и Холденом (1925). [c.52]

А.Ш.), - указывает в конце концов Тамман (88, стр.712). Он аргументирует при этом отсутствием синтетических реакций, т.е. отсутствием убедительных доказательств обратимости действия ферментов. А вед1. распространение убеждения в множественности и обычности ферментативных синтезов в результате сдвига равновесия гидролитических ферментативных процессов способствовало переходу на неправильный методологический путь, который впоследствии привел ко многим ошибочным заключениям как общего, так и частного порядка. [c.103]

Глюкозо- 1-фосфат - конечный продукт реакции, катализируемой гликоген-фос-форилазой (фосфорилазой крахмала), превращается в глюкозо-6-фосфат под действием фермента фосфоглюкомутазы. Этот фермент (он был выделен в чистом виде из многих источников) катализирует обратимую реакцию [c.458]

В связи со всем сказанным нельзя не упомянуть об интересной попытке синтезировать белки при помощи протеолитических ферментов, предпринятой А. Я. Данилевским. Успешное превращение продуктов расщепления белка в белкоподобное тело — пластеин было принципиальным открытием обратимости действия ферментов [14]. [c.62]

Примером физиолого-химических исследований могут служить работы наших великих физиологов Ивана Михайловича Сеченова и Ивана Петровича Павлова. И. М. Сеченов, в результате 12-летней работы, разрешил вопрос о причине легкой отдачи угольной кислоты кровью. И. П. Павлов, изучая деятельность пищеварительных желез, вместе со своими сотрудниками исследовал состав отделяемых пищеварительных соков. В лаборатории Павлова был предложен метод определения пепсина по Метту, изучались условия действия ферментов, их активирование, обратимость действия ферментов, створаживающее действие пепсина на белок молока и т. п. И. П. Павлов и Н. П. Шеповальников открыли энтерокиназу, активирующую трипсиноген. Ряд прекрасных работ по выяснению нарушения обмена при отключении печени от системы воротной вены проделаны И. П. Павловым совместно с выдающимся биохимиком того времени М. В. Ненцким. В 1847 году [c.14]

Ингибиторы, специфически взаимодействующие с ферментами, делятся на две группы — необратимые и обратимые. Действие необратимых ингибиторов можно наблюдать, блокируя функционально важные группы ферментов (например, модифицируя SH-группы йодаце-татом). [c.212]

Кислотный гидролиз - обратимый процесс, щелочной -практически нешратим, т.к. карбоксилат-анион R OO не м. б. атакован нуклеофилом. Скорость гвдролиза увеличивается с повыщением т- ры и с увеличением мол. массы эфира. Многие Э. с. (гл. обр. жиры) гвдролизуются под действием ферментов. [c.509]

Ферменты являются белками, поэтому любые агенты, вызывающие денатурацию белка (кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов, нагревание), приводят к необратимой инактивации фермента. Однако подобное инак-тивирование относительно неспецифично, оно не связано с механизмом действия ферментов. Гораздо большую группу составляют так называемые специфические ингибиторы, которые оказывают свое действие на какой-либо один фермент или группу родственных ферментов, вызывая обратимое или необратимое ингибирование. Исследование этих ингибиторов имеет важное значение. Во-первых, ингибиторы могут дать ценную информацию о химической природе активного центра фермента, а также о составе его функциональных групп и природе химических связей, обеспечивающих образование фермент-субстратного комплекса. Известны вещества, включая лекарственные препараты, специфически связывающие ту или иную функциональную группу в молекуле фермента, выключая ее из химической реакции. Так, йодацетат I H,—СООН, его амид и этиловый эфир, пара-хлормеркурибензоат lHg—С Н,—СООН и другие реагенты сравнительно легко вступают в химическую связь с некоторыми SH-группами ферментов. Если такие группы имеют существенное значение для акта катализа, то добавление подобных ингибиторов приводит к полной потере активности фермента [c.147]

Первая транскетолазная реакция вдет между продуктами четвертой и пятой реакций при действии фермента транскетолазы, кофакторами которого являются тиаминпирофосфат (ТПФ) и катионы двухвалентных металлов. Реакцию можно рассматривать как обратимый перенос гликоальдегвдного остатка от донора кетозы на акцептор альдозу [c.257]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

Научно-исследовательская деятельность развивалась в трех направлениях теоретические и экспериментальные исследования по проблеме происхождения жизни исследования действия ферментов в живой клетке разработка биохимической технологии пищевых производств. Выдвинул (1922) теорию происхождения жизни на Земле. В ней обобщен накопленный наукой по этой проблеме фактический материал, прослежены этапы образования и последующей эволюции органических соединений, приведшие к возникновению белковых веществ, коллоидных систем и затем первичных живых тел. Согласно этой теории возникновение жизни является закономерным этапом развития материальной организации, достижению которого предшествует последовательное образование белковоподобных полимеров, комплексных коллоидных систем — коацерватоа и, наконец, простейщих живых тел. Теория Опарина легла в основу почти всех современных представлений о происхождении жизни. Создал (1935) теорию обратимости ферментативных реакций в живой клетке, объясняющую осо- [c.373]

По-видимому, этот фермент локализован в митохондриях. Хотя реакция, катализируемая НАДФ-специфичной изоцитратдегидроге-назой, легко обратима, обратимость действия этого фермента показать не удалось. Объяснения этой явной аномалии до сих пор еще не дано. [c.188]

Можно назвать еще следующие направления, по которым развивается современная ферментология изучение роли и действия отдельных факторов, влияющих на процесс,—температуры, pH среды, ее окислительно-восстановительного потенциала, концентрации субстрата и фермента изучение кинетики ферментативных реакций исследование специфичности ферментов — важнейшего свойства, определяющего их биологическую роль и возможности практического использования химического строения и действия ингибиторов ферментов, обратимого и необратимого, специфического и неспецифического торможения ими реакций изучение строения и функций различных кофакторов, в первую очередь специфических коферментов, их роли в каталитическом процессе, в обмене веществ исследование особенностей ферментных белков — состава, числа цепей, гидродинамических и электрохимических свойств, химической структуры далее — строения активных центров, их числа, их низкомолекулярных аналогов изучение механизма действия ферментов действия полифермент-ных систем и, наконец, образования ферментных белков, в том числе их биосинтез и образование из предшественников префер-ментов). [c.46]