Трансферазы внутримолекулярные

Внутримолекулярные трансферазы, переносящие внутримолекулярно ацильные, фосфорильные (фосфатные) остатки, метильную группу. Коферментом некоторых из них служит витамин В12 (стр. 276). [c.712]

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д. [c.161]

В синтезе олиго- и полисахаридов большая роль принадлежит также ферментам, катализирующим третий тип реакции — транс-гликозилазам нефосфоролитического типа. Успешное изучение этой группы трансфераз не только окончательно подтвердило правильность утверждения о существовании нефосфорного пути биосинтеза углеводов, но показало, что действие этих ферментов распространяется на значительно больший круг реакций, связанных с биосинтезом углеводов, чем трансфераз первых двух групп. Это объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, трансферазы этой группы обладают свойством переносить глюкозильные остатки не только межмолекулярно, как ферменты первых. двух групп, но и внутримолекулярно. Примером последних ферментов являются. трансгликозилазы, катализирующие обратимый процесс превращения а-1,4-связей в а-1,6-связи внутри молекулы полисахарида,— Q-энзим картофеля, изомераза амилозы мышц, ветвящие факторы в печени и мозге и др. [c.75]

Трансферазы различают по природе переносимой группы (одноуглеродные остатки, альдегидные, кетонные, ацильные и другие группы) гидролазы — по типу гидролизуемой связи (сложноэфирная, пептидная и т. д.) лиазы — по природе подвергающейся разрыву связи (углерод-углеродная, углерод-азотная, углерод-кислородная и т. д.) изомеразы — по типу реакции изомеризации (рацемизация, цис-транс-шоиерязяцая, внутримолекулярные перемещения групп и др.) лигазы — по природе вновь образуемых связей (углерод-углеродная, углерод-кислородная, углерод-азотная и т. д.). [c.192]

Б елок-дисульфидные изомеразы и пептидилпролил-цис-транс-изо-меразы, конечно, не являются единственными ферментами, принимающими участие в свертывании белка. Провести четкую грань между ними и другими ферментами, оказывающими то или иное воздействие на пространственное строение окончательной физиологически активной конформации белковой молекулы, по-видимому, трудно. Существует множество ферментов, ковалентно модифицирующих сходящие с рибосом полипептидные цепи и, следовательно, изменяющие их трехмерные структуры (гидролазы, трансферазы, липазы, лигазы и др.). Исключительность в этом отношении каталитического действия рассмотренных изомераз можно увидеть в том, что они только содействуют внутримолекулярным перестройкам, ускоряющим сборку белка, не затрагивая самой аминокислотной последовательности. [c.418]

Изомеразы. В организме животных наиболее часто встречаются реакции изомеризации двух типов внутримолекулярный перенос групп и внутримолекулярные окислительно-восстановительные реакции. Первый тип реакций катализируют изомеразы, называемые внутримолекулярными трансферазами. Например, фосфоглицеромутаза превращает 3-фосфоглицериновую кислоту в 2-фосфоглице-риновую кислоту [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология