Трансгликозилазы

Что определяет характер включения сахарных единиц в полисахариды Некоторые гомополисахариды, такие, как, например, целлюлоза и линейная форма крахмала (амилоза), содержат только один моноса-харидный компонент и только в одном типе связи. Для образования таких цепей один фермент может добавлять одну единицу активированного сахара ко второй со стороны растущего конца. В отличие от этого для сборки молекулы гликогена необходимы по крайней мере два фермента. Одним из них является синтетаза, катализирующая перенос активированных глюкозильных единиц от иОР-глюкозы к растущему концу полимера, а другим — трансгликозилаза, выполняющая функцию ветвящего фермента. После того как длина концов цепи достигнет приблизительно десяти единиц, ветвящий фермент атакует гликозидную связь в каком-нибудь месте цепи. Действуя аналогично гидролазе, он образует, по-видимому, промежуточное соединение, которое представляет собой гликозилфермент или стабилизированный карбоний-ион. В любом случае фермент не освобождает оторванный фрагмент цепи (как это имеет место в случае а-амилазы гл. 7, разд. В,6), а переносит его к другому, близко расположенному активному участку молекулы гликогена. Здесь фермент снова присоединяет связанную с ним цепь к свободной 6-гидроксильной группе гликогена, создавая таким образом новую ветвь, присоединенную при помощи а-1,6-связи. [c.493]

Трансгликозилазы специфичны к донорам с гликозидными связями определенной конфигурации, поэтому при переносе гликозильного остатка в новых гликозидах конфигурация гликозидной связи чаще всего остается такой же, как и в доноре, т. е. перенос осуществляется с сохранением конфигурации. При трансгликозилироваиии гл в зависимости от природы фермента и акцептора происходит или случайное распределение гликозильных остатков по различным гидроксильным группам, или достаточно избирательное гликозилирование одного из гидроксилов. В результате может осуществляться как более или менее направленный синтез олигосахаридов, так и образование смеси изомеров, но с определенной конфигурацией гликозидных связей. [c.471]

Гликозильная группа переносится от ряда доноров к разнообразным акцепторам. Во всех исследованных реакциях при этом расщепляются связи между 1-м атомом гликозильного остатка и гликозидным кислородным мостиком. Таким образом, ферменты, расщепляющие эти связи, представляют собой трансгликозилазы, а не трансгликозидазы. Гидролитические ферменты (карбогидразы) можно рассматривать как особый случай, когда акцептором гликозила служит вода. [c.154]

Q-Фермент катализирует превращение амилозы в амилопектин. Он является трансгликозилазой, превращающей в части амилоз-ной цепочки а-1,4-связи в а-1,6-связи. Восстанавливающая группа перенесенной цепочки образует гликозидную связь с первичной [c.162]

Путь синтеза гликогена также отличается от пути, по которому идет его расщепление. Он включает превращение глюкозо-1 фосфата в уридиндифосфат-глюкозу, которая затем-при участии гликоген-синтазы - передает глюкозиль-ные группы на нередуцирующий конец боковых цепей гликогена. Новые боковые цепи возникают в молекулах гликогена в результате действия гли-козил-(4 - 6)-трансферазы [а(1,4 - 1,6)-трансгликозилазы]. Процессы синтеза и расщепления гликогена регулируются независимо и реципрокно. Соотношение скоростей этих двух процессов контролируется гормонами адреналином и глюкагоном. Известен ряд генетических дефектов, при которых синтез или расщепление гликогена нарушены. [c.618]

Известны случаи, когда при действии некоторых трансгликозилаз-гидролаз происходит изменение конфигурации у полуацетального гидроксила отщепляющегося остатка. Сюда относятся случаи гидро- [c.39]

Т-фермент — трансгликозилаза растительного происхождения, превращающая мальтозу в смесь панозы и D-глюкозы изомальтозу— в смесь изомальтотриозы и D-глюкозы. [c.198]

Т. протекает только при наличии двух субстратов — донора и акцептора ферменты, катализирующие реакции переноса, одновременно воздействуют на обе молекулы, причем специфичность трансгликозилаз определяется строением как донора, так и акцептора. Нек-рые трансгликозилазы могут быть активированы ионами металлов (напр., трансглюкозилаза печени активируется Mg2- ). [c.119]

По своему характеру реакции Т. в основном могут быть разделены на след, классы 1) реакции переноса с участием фосфорилированных сахаров, катализируемые фосфорилазами 2) реакции переноса с участием нуклеотидов, содержащих сахара 3) реакции переноса без участия фосфорных эфиров, катализируемые трансгликозилазами нефосфоролнтич. типа. В последнюю группу входят реакции ферментативного гидролиза сахаров. [c.120]

Среди трансфераз, участвующих в биосинтезе углеводов в животном организме, большую группу составляют трансгликозилазы, переносящие остатки глюкозы. Предметом настоящего сообщения является изложение некоторых данных о механизме действия трансфераз, осуществляющих процессы транс-а-гликозидирования в жи- вотном организме. [c.73]

Образование промежуточного комплекса гликозил-энзима было установлено экспериментально применением различных методов, в том числе метода меченых атомов в отношении ряда трансгликозилаз сахарозо-фосфоро-лазы, трансгликозилаз печени и др. [c.74]

В синтезе олиго- и полисахаридов большая роль принадлежит также ферментам, катализирующим третий тип реакции — транс-гликозилазам нефосфоролитического типа. Успешное изучение этой группы трансфераз не только окончательно подтвердило правильность утверждения о существовании нефосфорного пути биосинтеза углеводов, но показало, что действие этих ферментов распространяется на значительно больший круг реакций, связанных с биосинтезом углеводов, чем трансфераз первых двух групп. Это объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, трансферазы этой группы обладают свойством переносить глюкозильные остатки не только межмолекулярно, как ферменты первых. двух групп, но и внутримолекулярно. Примером последних ферментов являются. трансгликозилазы, катализирующие обратимый процесс превращения а-1,4-связей в а-1,6-связи внутри молекулы полисахарида,— Q-энзим картофеля, изомераза амилозы мышц, ветвящие факторы в печени и мозге и др. [c.75]

Во-вторых, при межмолекулярном переносе трансгликозилазы нефосфоролитического типа катализируют этот процесс не только с разрывом и замыканием связей в а-1, 4-положении, но также с разрывом а-1,4-связи и замыканием ее в а-1,6-положении (в животных тканях найден такой тип трансфераз). [c.75]

В-третьих, они обладают свойством переносить гликозильные остатки не одного вещества, а ряда веществ, что значительно расширяет их диапазон действия (энзим В [6], трансгликозилаза, найденная нами в печени). [c.75]

В-четвертых, в отличие от первых двух типов трансфераз трансгликозилазы нефосфоролитического типа имеют значительно более широкую акцепторную активность так, акцепторами их могут быть не только низко- и высокомолекулярные декстрины, но также моносахариды и дисахариды. [c.76]

Таким образом, вышеприведенные отличия субстратной специфичности и акцепторной активности трансгликозилаз нефосфоролитического типа характеризуют их как имеющих более широкий диапазон действия, чем трансферазы первых двух типов. [c.76]

Изучение выделенной нами трансферазы печени показало, что она является трансгликозилазой нефосфоролитического типа [7]. Разработка методики выделения этого фермента, позволившей получать его в высокоочищенном состоянии [8], являлась одной из предпосылок для изучения механизма его действия. Мы также изучали некоторые свойства выделенного фермента, касающиеся субстратной специфичности [91, вопросы о структуре вещества, яв- Гяющегося донатором-субстратом для этой трансгликозилазы печени. [c.76]

Нами было установлено, что фермент действует на ряд декстринов, начиная от трисахарида и кончая высокомолекулярными декстринами, имеющими среднюю длину цепи порядка 10—12 единиц, и при этом не оказывает действия на мальтозу. На основании этих данных, мы считали, что найденная нами трансгликозилаза отлична от ранее известной (найденной в печени индийским исследователем Гири), действующей на мальтозу. [c.76]

Таким образом, оказалось, что субстратом-донатором для выделенной нами трансгликозилазы служит не одно, а несколько веществ, являющихся полимерогомологами, что указывало на то, что наш фермент относится к трансгликозилазам, субстратная специфичность которой определяется не столько структурой донатора-субстрата, сколько характером связей, подвергающихся разрыву и замыканию в процессе катализируемой ею трансреакции. Для разрешения этого вопроса мы прежде всего изучали действие фермента с декстринами разных полисахаридов — гликогена, крахмала и амилозы, как субстратов, два из которых имеют разное соотношение а-1,4- и а-1,6-связей, а последний содержит преимущественно а-1,4-связь (амилоза). Постановка опытов была такова, что мы определяли действие фермента по разработанной нами методике — нарастанию олиго- или полисахаридов во фракциях инкубационной жидкости [71. [c.76]

Установленный нами факт действия трансгликозилазы печени на амилозу служит доказательством того, что связь в молекуле декстрина, на которую фермент оказывает действие, разрывая ее, является о.-1,4-связью. [c.77]

Рис. 3. Схема хроматографического исследования действия трансгликозилазы на декстрины амилазы

Таким образом, опыты обеих групп дали основание заключить, что выделенная нами трансгликозилаза разрывает и замыкает связи в а-1,4-положении. [c.79]

Трансгликозилазами нефосфоролитического типа осуществляется не только межмолекулярный, но и внутримолекулярный перенос гликозильных групп. С помощью именно этих ферментов происходит синтез не только полисахаридов, но и олигосахаридов, при этом образуются не только а-1,4-, ной а-1,6-связи. Особенности [c.79]

Изучение субстратной специфичности, найденной нами трансгликозилазы печени, ранее не описанной, дало основание назвать ег декстрин-а -1,4-гликозилтрансферазой. [c.80]

Гири в 1955 г. [1] сообщил о содержании в печени трансгликозилазы, синтезирующей из мальтозы олигосахариды — мальтотрио-зу и мальтотетраозу. А. Н. Петрова [2, 3] показала, что в печени содержится трансгликозилаза, донатором-субстратом для которой являются декстрины различной величины на мальтозу этот фермент не оказывает действия. В настоящем сообщении излагаются данные изучения этих ферментов в мышечной ткани кроликов. [c.81]

Активность трансгликозилаз определяли измерением редукции во фракциях трихлоруксусных (ТХУ) экстрактов инкубационных смесей [31 инкубационные смеси изучали также методом хроматографии на бумаге, пользуясь в качестве растворителя смесью н-бутанол — этанол — вода (3 2 1) и в качестве проявителя анилинфталатом. [c.82]

Не оказывая действия на синюю Окраску крахмала с иодом, эти препараты мышц вызывают изменение редукции фракции декстринов, увеличивают этот показатель (обозначено -(-) или уменьшают его (обозначено —). Нам удалось показать также, что в мышцах, так же как в печени, существуют две трансгликозилазы, одна из которых действует лишь на декстрины, а другая на мальтозу. [c.82]

Изучение оптимальных условий трансгликозилазы, действующей на мальтозу [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология