Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

также Цинк ферментах

    За последние годы наблюдается быстрое развитие представлений о механизме функционирования металлоферментов, а именно удалось установить место и последовательность протекания реакций в активном центре, а также найти ключи к пониманию некоторых механизмов. Важное место занимает гидролиз (или гидратация) субстратов карбонильного и фосфорильного типа, таких, как СО2, эфиры карбоновых кислот, эфиры и ангидриды фосфорной кислоты и пептиды. По-видимому, не вызывает удивления тот факт, что для функционирования большинства таких систем требуется ион двухвалентного металла. Гораздо удивительнее то, что такими ионами обычно оказываются 2п(П) или Мд(11) (в ферментах действующих на ДНК, РНК, сАМР или сОМР). Так, например, цинк по своему содержанию в организмах млекопитающих (в организме человека 2,4 г на 70 кг) уступает лишь железу (5,4 г на 70 кг), и большая часть его необходима для функщганирования ферментов [215]. [c.343]


    Разрушительному действию подвергаются ДНК, липиды, нуклеиновые кислоты. Основой биологического механизма, выполняющего защитные функции, служит фермент супероксиддисмутаза. Изучение этого фермента началось еще в 1938 г., когда из крови вола был выделен белок сине-зеленого цвета, содержащий медь. Позже выяснилось, что он содержит также цинк и обладает ферментативной активностью ио отношению к реакции окисления супероксид-радикала. Предполагают, что реакция идет по схеме [c.190]

    Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

    Биологическое включение иона железа (И) в протопорфирин IX катализируется экстрактами из самых разнообразных источников соответствующий фермент называется феррохелатазой [73]. В большинстве случаев для осуществления этого процесса необходимы анаэробные условия и присутствие восстановительных агентов типа глутатиона. Этот фермент способен также катализировать включение ионов других двухвалентных металлов, например кобальта, цинка, меди, марганца и никеля, но только кобальт и, в меньшей степени, цинк могут сравниться с железом по скорости включения. [c.658]

    Цинк важен для всех форм жизни. Он содержится в организмах в сравнительно больших количествах, особенно много его в тканях морских животных. Цинк необходим для нормального функционирования клеточных систем. Он входит в состав фермента, который ускоряет разложение гидрокарбонатов в крови и тем самым обеспечивает необходимую скорость процессам дыхания и газообмена. Цинк входит также в состав гормона инсулина, который регулирует уровень сахара в крови. [c.421]

    Другие факторы внешней среды, такие, как элементы питания, влажность воздуха, влажность почвы и др., также в той или иной степени влияют на устойчивость. Отмечено, что устойчивость в значительной степени повышается при внесении в почву микроэлементов или при обработке ими семян. Такие микроэлементы, как железо, цинк, медь, входящие в состав ферментов, оказывают непосредственное влияние на активность защитной реакции к возбудителям болезни. [c.49]


    Токсическое действие. Вне зависимости от форм химических соединений К., поступающего в организм, направленность действия и известные механизмы развития интоксикации близки. Уровень токсичности соединений К. зависит от их типа, растворимости, а также от наличия в веществе других биологически активных элементов. Достижение близкого токсического эффекта при введении различных соединений К. связывают в основном с количеством свободных ионов Сё . Существует предположение о биологической конкуренции К. с цинком, которая определяет характер многих изменений в организме под воздействием К., а также протекторное действие цинка при кадмиевой интоксикации. Установлено, что металлы (цинк, селен) модифицируют токсические эффекты К., очевидно, в результате конкуренции за связывание с определенными биологическими субстратами. К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. В экспериментах установлено, что К. подавляет отдельные звенья иммунной защиты организма. [c.445]

    Алкогольдегидрогеназа печени (мол. в. 84 ООО) получена в кристаллическом состоянии Белок связывает две молекулы кофермента нри pH 7,0 фермент содержит также цинк — два атома на молекулу. Специфическая активность алкогольдегидрогеназы печени значительно ниже (приблизительно в 100 раз) активности фермента из дрожжей [c.290]

    Цинк также участвует в окислительно-восстановительных процессах, входит в состав фермента карбоангидразы. При недостатке его снижается интенсивность углеводного обмена. [c.397]

    Значительное число ферментов с довольно разнообразным механизмом действия содержат в качестве кофактора ионы цинка. Среди них уже упоминавшаяся карбоангидраза. Цинк входит в качестве обязательного компонента во многие ферменты, участвующие в биосинтезе.нуклеиновых кислот — РИК- и ДНК-поли-меразы, а также в некоторые ферменты, катализирующие гидролиз пептидных связей. [c.66]

    В некоторых случаях молекулы белка могут диссоциировать при взаимодействии с тяжелыми металлами или комплексообра-зователями. Например, алкогольдегидрогеназа диссоциирует в присутствии ионов серебра или ртути [125, 126]. Отдельные полипептидные цепи образуются также в присутствии таких комп-лексообразователей, как о-фенантролин [127], поскольку алкогольдегидрогеназа является цинксодержащим ферментом. Ком-плексообразователи удаляют цинк из молекулы этого белка, в результате чего наряду с диссоциацией происходит инактивация фермента. На рис. 10 в графической форме представлена корреляция между ферментативной активностью,. содержанием цинка и количеством недиссоциированного фермента. Эти данные указывают на то, что SH-группы и ионы цинка являются важными факторами, обеспечивающими нативную конформацию. [c.411]

    В состав бактериальной клетки входят также микроэлементы, играющие чрезвычайно важную роль в регулировании обмена веществ. Это прежде всего литий, марганец, иод, кобальт, медь, цинк и др. Они входят в состав органических соединений клетки или содержатся в виде растворов. Многие из этих элементов содержатся в ферментах. Химический состав бактерий претерпевает изменения в процессе их жизнедеятельности. [c.213]

    Цинк участвует во многих жизненно важных биохимических процессах — в окислительно-восстановительных реакциях, в превращениях углеводов и соединений фосфора, активируя соответствующие ферменты Из цинковых удобрений применяют сульфат цинка, а также отходы цветной металлургии производства цинковых белил и др. [c.105]

    Цинк содержится во всех органах растений, но наибольшее количество его находится в точках роста и репродуктивных органах, особенно в зародышах семян. Недостаток цинка задерживает рост растений и уменьшает количество хлорофилла в листьях. Цинк играет важную роль в образовании ауксинов. При его недостатке в растениях затрудняется образование важной аминокислоты — триптофана, которая является исходным материалов для формирования ауксинов. Цинк входит также в состав некоторых ферментов. Чтобы устранить недостаток э.того элемента, в почву вносят сернокислый цинк и другие растворимые его соли. [c.31]

    Микроэлементы г—бор, цинк, молибден, медь и др. также выполняют в организме растений определенные функции, входят в состав многих ферментов и гормонов, участвующих в различных окислительно-восстановительных реакциях. При недостатке микроэлементов ухудшается рост, снижается урожай и особенно его качес/тво. [c.193]

    Фермент карбоангидраза катализирует реакцию гидратации альдегидов, сложных эфиров, а также и двуокиси углерода. Для проявления ее ферментативной активности необходимо присутствие иона металла, например цинка. Реакцию гидратации пиридин-2-альдегида, катализируемую ионами цинка, можно считать моделью действия этого фермента. Константа скорости второго порядка этой реакции в 6,5-10 раз превышает константу скорости реакции с участием только воды [50]. Такое увеличение скорости реакции лишь в 10 раз уступает ускорению ферментативного процесса. Механизм модельной реакции включает, по-видимому, сближение цинка с реагируюш им центром, поскольку реакцию гидратации пиридип-4-альде-гида цинк катализирует в 280 раз менее эффективно. Реакция представляет собой, вероятно, атаку альдегида молекулой воды, входящей в гидратную оболочку иона цинка, или же ускорение реакции обусловлено поляризацией карбонильной группы ионом металла (как это показано, например, механизмами XXI и ХХП) [c.35]


    Из анализа данных, приведенных на фиг. 79, а также из ряда других данных следует вывод, что в карбоксипептидазе координационные связи образуются сульфгидрильной группой цисте-инового остатка и аминогруппой. Из металлов, обычно встречающихся в биологических системах, карбоксипептидаза наиболее сильно связывает цинк и, по-видимому, именно поэтому относится к классу цинксодержащих ферментов. Концентрация ионов цинка особенно велика в поджелудочной железе, где происходит синтез карбоксипептидазы. Исходя из сравнительно высокой константы стабильности связи цинка с сульфгидрид-ной группой, можно ожидать, что цинк связан с серой и в других цинксодержащих белках судя по всему, это так и есть. Замещение иона цинка в карбоксипептидазе на ион другого двухвалентного металла часто дает активный металлсодержащий фермент, активность которого иногда превосходит активность нативного, цинксодержащего фермента. [c.413]

    Цинк входит в состав ряда ферментов и принимает деятельное участие в биохимических процессах, протекающих в организме растений и животных. В известной мере цинк является также активизатором витаминов и способствует фотосинтезу растений. [c.242]

    Многие белки также склонны к обратимому агрегированию. Это явление было очень наглядно показано группой японских авторов на примере -амилазы из Ba terium subtilis (мол. вес 48200) [99]. В присутствии ионов цинка устанавливается (зависящее от концентрации) равновесие между содержащим цинк димером и свободным от цинка мономером. На фиг. 37, Л приводятся результаты двух опытов (кривые наложены друг на друга) по хроматографированию фермента на сефадексе G-100 в присутствии ионов цинка (/) и без них (2). Однако при вторичном хроматографировании комплекса (1) в растворителе, не содержащем цинка (фиг. 37,Б), вновь получают дополнительный пик мономера. Таким путем удалось определить количество цинка в димере. Было показано, что на 1 моль мономера приходится 0,5 г-атом цинка. (По-видимому, димеризация не оказывает никакого влияния на ферментативную активность.) Эндрюс [100] после тщательного анализа кривых элюирования различных гормонов роста (на калиброванной колонке с сефадексом Q-100 для различных значений pH и концентрации) определил мо- [c.176]

    Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Металлы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов ферментативной активности. Уже на организменном уровне можно оценить роль того или иного металла в функционировании фермента. Так, дефицит молибдена в пище животных проявляется в падении активности фермента ксантиноксида-зы. Дефицит этого же микроэлемента в питательной среде является причиной резкой инактивации нитратредуктазы у гриба Меигозрот сгавза. Для однозначного ответа на вопрос, является ли металл активатором или неотъемлемой частью зрелого фермента, необходимо получить последний в высокоочищен-ном или гомогенном состоянии. Если металл при диализе не отделяется от фермента, а более жесткое его удаление приводит к полному подавлению каталитической активности, значит, это истинный металлофермент. Металл в этом комплексе прочно связан с белком посредством множественных координационных связей. [c.63]

    Уже давно было установлено, что многие ферменты, обусловливающие фосфо-рилирование, нуждаются в ионах магния. Казалось бы, что последние обеспечивают связь между ферментом и субстратом. Фермент, называемый энолазой, был выделен в чистом кристаллическом состоянии в виде белка, содержащего магний. Ангидраза угольной кислоты, широко распространенная в животных тканях, была также получена в очень чистом виде и представляет собой фермент, содержащий цинк. [c.803]

    Необходимые для нормального питания неорганические вещества можно разделить на две группы. К первой из них относятся такие элементы, как кальций, фосфор и магний, необходимые организму человека ежедневно в граммовьк количествах, а ко второй-железо, иод, цинк, медь и целый ряд других элементов, потребность в которых не превышает миллиграммов или даже микрограммов. Неорганические вещества выполняют различные функции они используются как структурные компоненты костей и зубов, как электролиты при поддержании водно-солевого баланса крови и тканей, а также как простетические группы ферментов. [c.813]

    Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

    Важное значение в жизни растений имеют микроэлементы, в первую очередь бор, медь, марганец, цинк и молибден. Эти элементы — необходимая составная часть многих белков и ферментов. При внесении в почву удобрений, содержащих микроэлементы, повышается урожайность и улучшается качество урожая, полнее используются азотные, фосфорные и калийные удобрения. Микроэлементы способствуют повышению устойчивости растений к некоторым заболеваниям и оказывают весьма положительное влияние на процессы оплодотворения и плодообразова-ния, а также синтеза углеводов и др. [c.179]

    Этот пример хорошо иллюстрирует разнообразие задач, решаемых при помощи ионов металлов. Предпосылкой для использования металла в качестве составной части активной группы является образование сложной третичной структуры, для поддержания которой в стабильном состоянии также необходим металл. Фермент, ускоряющий распад угольной кислоты на воду и углекислый газ,—карбоангидраза — содержит цинк. Этот фермент представляет собой истинный металлофермент, т. е. характеризуется прочной связью между белковым компонентом и компонентом, содержащим цинк. Линдског и Мальмстрем смогли тем не менее обратимо отделить цинк от белка и установили, что фермент, освобожденный от цинка, реактивируется ионами кобальта, железа и никеля (двухвалентными). Если принять за 100 активность цинкового соединения, то для приведенного ряда активности выразятся цифрами 40, 10, 5. Следовательно, здесь отбор в ходе биохимической эволюции в какой-то мере базировался на сохранении наиболее активных форм катализаторов. [c.130]

    Дитиокарбаматы или комплексы цинка с другими серусодержащими соединениями являются важными ускорителями процесса вулканизации резины. Дитиокарбаматы образуют комплексы с ами-нахп (1 1) с координационным числом пять такое соединение кадмия является, вероятно, единственным примером комплекса Сс1" с координационным числом пять [7 . Р-Дикетонаты цинка также образуют пятикоординационные продукты присоединения (1 1) с азотсодержащими основаниями 181. Цинк является также важной составной частью различных ферментов, например карбоксипептидазы. [c.475]

    Ферменты — это сложные молекулы, содержащие атомы таких элементов, как железо и медь. В 1955 г. на третьем международном биохимическом конгрессе сообщалось, что жизненноважную часть молекулы фермента составляет цинк, содержащийся в количестве 0,18 вес.%. Промышленные катализаторы также представляют собой сложные молекулы с аналогичным содержанием металлов, играющих важную роль в жизненной деятельности. Как ферменты, так и промышленные катализа-торы могут дезактивироваться. [c.572]

    Фунгицидная активность препаратов серы объясняется способностью их выделять пары элементарной серы, которая проникает в споры или мицелий гриба благодаря растворению в веществах клетки (вероятно, в липоидах) (рис. 5). Сера, являясь акцептором водорода, нарушает нормальное течение реакций гидрирования и дегидрирования. При этом образуется сероводород. Образование сероводорода тесно связано с прорастанием спор и жизнеспособностью гриба. Споры, потерявшие способность к прорастанию, не могут образовывать сероводород из серы. Следовательно, образование сероводорода можно рассматривать как детоксикацию элементарной серы. Однако сероводород еще фунгитоксичен и инактивирует жизненно важные ферменты — каталазу, цитохромоксидазу, лактазу. Элементарная сера также может связывать металлы (железо, медь, марганец, цинк), входящие в состав ферментов, и образовывать сульфиды. Все это нарушает нормальный метаболизм грибов и вызывает их гибель. [c.236]

    Очень важны каталитические реакции в биохимическом анализе. Многочисленные химические реакции, получившие название энзиматических (ферментативных), катализируются энзимами (ферментами) — природными катализаторами процессов, протекающих в живых организмах. Выделить эти природные катализаторы трудно, иногда невозможно, поэтому о концентрации их судят прежде всего по их каталитическому действию, по степени ускорения ими соответствующей химической реакции. Механизм действия катализаторов такого типа очень сложен, но, по-видимому, стадия комплексообразования на одном или нескольких этапах энзиматических реакций все-таки обязательна. Часто действие отдельных ионов металлов в биохимических реакциях близко к действию энзимов (сложные органические реакции декарбоксилирования щавелевой и уксусной кислот катализируются ферментами и ионами двухвалентных марганца, цинка, кадмия, никеля и др.). Такие реакции могут быть использованы также для определения отдельных ионов металлов. Чувствительность их невелика, но они позволяют определять ионы с заполненной электронной рболочкой (кальций, цинк, кадмий и др.). Некоторые типы металлов действуют как активаторы или ингибиторы ферментативных реакций. Это свойство металлов тоже используется в аналитической химии. [c.46]

    Цинк входит также в состав других ферментов — трио-зофосфатдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, оксидазы, полифенолоксидазы и др. [c.24]

    При недостатке меди деятельность окислительных ферментов, в состав которых входит этот элемент, резко ослабляется. Так, например, А. С. Оканенко и Л. К. Островская показали, что при недостатке меди активность полифенолоксидазы у кок-сагыза уменьшилась более чем в 10 раз . Большое влияние меди на скорость окислительно-восстановительных реакций в организмах показано также рядом других исследователей гз, 299, 478 Несмотря на то что ряд микроэлементов — марганец, цинк и некоторые другие оказывают большое влияние на скорость окислительно-восстановительных процессов, действие меди в этих реакциях является специфическим и не может быть выполнено каким-либо другим элементом. [c.115]

    Другим ферменто.м, содержащим цинк или зависящим в своей активности от наличия этого элемента в среде, является триозефосфатдегидрогеназа, участвующая в окислении и фос-форилировании фосфоглицеринового альдегида с образованием дифосфоглицериновой кислоты . Цинк — также составная часть некоторых ферментов, присутствующих в грибах. Кроме того, показано активирующее действие цинка в отношении ряда ферментов, для деятельности которых он не является необходимым. Например, в вегетационных опытах Л. Бейли и Дж. Мак-Хар-га внесение цинка в дозах от 0,5 до 2 жг на 1л питательного раствора увеличивало активность пероксидазы, каталазы и оксидазы в растениях люцерны, причем наибольшее увеличение активности наблюдалось при дозе цинка, равной 1 мг л. Для грибов отмечено ослабление интенсивности окислительных процессов при цинковой недостаточности при нормальном уровне цинкового питания значительно больший процент углерода окисляется до СО2, при недостатке же цинка накапливаются промежуточные менее окисленные соединения . [c.239]

    Цинк входит в состав многих ферментов энергетического обмена, а также ферментов карбоангидразы, которая катализирует обмен Hg Og, и лактатдегидрогеназы, регулирующей окислительный распад молочной кислоты. Он участвует в создании активной структуры белка инсулина — гормона поджелудочной железы, усиливает действие гормонов гипофиза (гонадотропного) и половых желез (тестостерона) на процессы синтеза белка. В последнее время доказано положительное влияние цинка на иммунную систему, его антиоксидантное действие. Недостаточность цинка может привести к ослаблению иммунитета, потере аппетита, замедлению процессов роста. [c.71]

    Железо, медь, цинк. Эти элементы в соединении со специфическими белками образуют основу ряда ферментных систем. Исключительно важное место в обмене веществ принадлежит, как известно, ферментам Ре- и Си-протеидам. К ферментам Ре-протеидам принадлежат компоненты цитохромной системы (различные цитохромы и цитохромоксидазы, цнтохромпероксидаза), а также каталаза, пероксидазы, ферредоксины, ферритины. Медь входит в простетические группы полифенолаз, аскорбатоксидазы, лакказы. Эти ферменты участвуют в темновых реакциях фотосинтеза и в реакциях дыхания, что и определяет важное значение этих катализаторов для биосинтетических функций растения в целом. [c.432]


Смотреть страницы где упоминается термин также Цинк ферментах: [c.128]    [c.230]    [c.240]    [c.146]    [c.844]    [c.475]    [c.110]    [c.190]    [c.569]    [c.89]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.142 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

также Ферменты



© 2025 chem21.info Реклама на сайте