Белок дисульфидная изомераза

Белок-дисульфидная изомераза клеток млекопитающих проявляет активность в форме димера идентичных субъединиц молекулярной массы около 57 кДа [180]. Пространственная структура отдельной молекулы состоит из двух доменов, каждый из которых обнаруживает близкую гомологию с тиоредоксином [187], — небольшим белком с молекулярной массой 12 кДа, присутствующим во всех живых [c.413]

Белок-дисульфидная изомераза в значительном количестве присутствует в эндоплазматических ретикулумах различных типов клеток эукариот. Ее активность хорошо коррелирует с уровнем синтеза секреторных белков [185]. Химические перекрестные модификации фермента свидетельствуют об избирательности его взаимодействий с синтезируемыми на рибосомах в эндоплазматическом ретикулуме полипептидными цепями иммуноглобулинов [186]. Введение очищенной изомеразы в микросомы, предварительно освобожденные от нее щелочной или детергентной обработкой, вновь восстанавливает котрансляционное образование дисульфидных связей при внеклеточном рибосомном синтезе белковой цепи [184]. [c.413]

Таким образом, эндоплазматический ретикулум содержит, помимо белок-дисульфидной изомеразы, целое семейство многопрофильных ферментов, в которые входят тиоредоксиноподобные структуры с дитиолдисульфидными активными центрами. Все ли они обладают окислительно-восстановительным потенциалом и принимают участие в котрансляционной и посттрансляционной сборке белковой цепи или только катализируют различные модификации секреторных белков пока неизвестно. [c.415]

Б елок-дисульфидные изомеразы и пептидилпролил-цис-транс-изо-меразы, конечно, не являются единственными ферментами, принимающими участие в свертывании белка. Провести четкую грань между ними и другими ферментами, оказывающими то или иное воздействие на пространственное строение окончательной физиологически активной конформации белковой молекулы, по-видимому, трудно. Существует множество ферментов, ковалентно модифицирующих сходящие с рибосом полипептидные цепи и, следовательно, изменяющие их трехмерные структуры (гидролазы, трансферазы, липазы, лигазы и др.). Исключительность в этом отношении каталитического действия рассмотренных изомераз можно увидеть в том, что они только содействуют внутримолекулярным перестройкам, ускоряющим сборку белка, не затрагивая самой аминокислотной последовательности. [c.418]

Таким образом, если принцип структурной самоорганизации белковых молекул в условиях in vitro может восприниматься в буквальном смысле слова, то в ситуации in vivo он должен обрести более широкое толкование, принимающее во внимание временное участие в сборке белка ферментов (дисульфидных и цмс-транс-изомераз) и молекулярных шаперонов. Первые катализируют процесс за счет химических, ковалентных взаимодействий, а вторые — физических невалентных взаимодействий. И те, и другие не определяют геометрии и динамических свойств нативной конформации, и, следовательно, ее 420 [c.420]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология