Молекула структура и физиологическая активность

Физиологическая активность барбитуратов тесно связана с химической структурой их молекул и обусловлена главным образом характером радикалов. [c.217]

Изучение структурной самоорганизации позволило сформулировать фундаментальное положение о том, что конформация белковой молекулы отвечает термодинамически равновесному состоянию и, как таковое, не зависит от конкретных внешних условий свертывания белковой цепи (in vivo, in vitro или с помощью шаперонов) и от ее предыстории, т.е. способа получения (биосинтез или химический синтез). Конечная пространственная структура определяется исключительно составом и порядком расположения аминокислот в последовательности. Было доказано, что все необходимые сведения о физиологически активной форме белка заключены в его химическом строении. Трансляция линейной информации в трехмерную структуру возможна, однако только при вполне определенных физиологических условиях (температура, давление, pH, ионная сила, присутствие простетических групп, ионов металла). При их соблюдении сборка осуществляется спонтанно в том смысле, что принятие белком своей равновесной нативной конформации не требует специального [c.81]

Код А-А, согласно Меклеру (табл. 1У.21,<з), играет ключевую роль в механизме самопроизвольного построения физиологически активной конформации белка. Напомню, что он должен определять узнавание и связывание двух аминокислотных остатков полипептидной цепи, один из которых кодируется кодоном, а другой - антикодоном. В работе [352. С. 44] говорится "Трехмерные молекулы полипептидов и белков строятся согласно коду А-А непосредственно по ходу их синтеза рибосомами в результате последовательного образования - шаг за шагом - соответствующей совокупности А-А-связей формально так же, как строятся трехмерные молекулы полинуклеотидов в результате образования между их нуклеотидами соответствующей совокупности Н-Н-связей". Если это так, то в структурах белков должна наблюдаться избирательная сближенность остатков аминокислот с остатками антиаминокислот и существование кода А-А легко проверяется экспериментально. Такой контроль мог бы быть проведен уже к моменту появления первой публикации, посвященной стереохимическому коду. Кстати, если бы это произошло, то положительный результат проверки оказался бы единственным и весомым опытным фактом в пользу гипотезы о специфической перекрестной стереокомплементарности аминокислот. К 1969 г. были известны трехмерные структуры около десяти белков, так что получить количественное представление о частоте контактов между определенными амино- [c.533]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

Приведенные примеры наглядно показывают, что органические ароматические соединения, молекулы которых содержат аллильные или пропенильные фрагменты и метоксильные или метилендиокси-фуппы обладают повышенной физиологической активностью и могут быть опасны для человека. Подтверждением этого служит тот факт, что многие изохинолиновые алкалоиды имеют подобные элементы структуры молекул. Ниже приведено несколько примеров такого подобия. [c.95]

Таким образом, влияние пиридинового, а также и пиперидинового ядра проявляется различно, в зависимости от дополнительных химических групп (заместителей), входящих в молекулу производного. Варьируя заместителями в ядре и при азоте, удается синтезировать соединения с разнообразной физиологической активностью, причем на характер последней оказывают значительное влияние изменения в составе или положении замещающих групп. Структурная близость получаемого производного к соединению заведомо известного физиологического действия в первом приближении обусловливает и характер физиологического действия получаемого производного. Однако такая структурная аналогия или генетическая связь не могут полностью предопределить специфичность и силу действия получаемого соединения. Необходимо также отметить, что однотипным физиологическим действием часто обладают совершенно различные по своей химической структуре соединения (например, см. стр. 16). [c.118]

Изменение структуры молекулы и отдельных функциональ-лых групп приводит к резкому изменению физиологического действия витамина Вь Так, если аминогруппу в положении 4 пиримидинового цикла заменить на ОН-группу, то физиологическая активность пропадает. Замещение метильной группы на этильную в положении 4 тиазолового ядра уменьшает активность витамина вдвое, а при одновременном введении этой группы в положение 2 пиримидинового цикла —в 6 раз. Все [c.398]

К проблемам макромолекулярното катализа тесно примыкают и проблемы, связанные с использованием полимеров в качестве носителей. Синтез и использование полимеров-носителей различных физиологически и биологически активных групп — это сравнительно новая обширная область. Для того, чтобы путем химической реакции прикрепить к полимерным носителям соответствующую функциональную группу или физиологически активную молекулу, например пенициллин или другой антибиотик, нужно решить очень много сложных проблем, которые далеко не тривиальны и с которыми не сталкиваются в химии низкомолекулярных веществ. В частности, по-видимому, далеко не безразлично, как будут расположены эти группы, не будет ли изменяться их эффективная концентрация. Прочность их соединения с полимерной цепочкой также должна учитываться. Очень важно, какова будет структура этих модифицированных макромолекул, в частности, будут ли они свернуты или развернуты, а если развернуты, то в какой момент и в какой форме и как это может сказаться па экранировании физиологически активной группы [c.77]

Низкомолекулярные пептиды, в частности пептидные гормоны, как правило, наделены несколькими функциями. В этом отношении они отличаются от белков, которые, за редким исключением, монофункциональны, физиологическое действие отдельного природного пептида часто проявляется в совершенно различных системах организма и по своему характеру настолько разнообразно, что в такой сложной картине подчас трудно увидеть стимулирующее начало одного соединения и обнаружить между многими активностями пептида какую-либо связь. Несмотря на сложность функционального спектра, механизмы всех физиологических действий пептида совершенны по своей избирательности, чувствительности и эффективности. Поэтому при изучении конкретной функции возникает представление о молекулярной структуре пептида как о специально предрасположенной для выполнения только единичного рассматриваемого действия. Природным олигопептидам присуща согласованность двух на первый взгляд взаимоисключающих качеств - полифункциональности и строгой специфичности. Подход к установлению количественной зависимости между строением и биологической активностью олигопептидов, детально рассматриваемый в следующем юме монографии "Проблема белка", включает решение двух структурных задач, названных автором данной монографии [28] прямой и обратной. Прямая задача заключается в выявлении всех низкоэнергетических конформационных состояний природного олигопептида, которые потенциально, как будет показано, являются физиологически активными. Эта задача требует знания только аминокислотной последовательности молекулы и решается на основе теории и расчетного метода, использованных уже в анализе структурной организации многих олигопептидов. Обратная структурная задача по своей постановке противоположна первой. Ее назначение заключается в априорном предсказании химических модификаций природной последовательности, приводящих к таким искусственным аналогам, каждый из которых имеет пространственное строение, отвечающее конформации, актуальной лишь для одной функции исходного соединения. Конечная цель решения обратной задачи, таким образом, состоит в прогнозировании монофункциональных аналогов, которые бы только в своей совокупности воспроизводили полный набор низкоэнергетических конформаций природного пептида и весь спектр его биологического действия (подробно см. гл. 17). [c.371]

Фармакологическая (биохимическая) активность вещества определяется специфическими особенностями химического состава и строения и, таким образом, непосредственно не зависит от поверхностной активности. Однако для веществ данного специфического ряда увеличение поверхностной активности (повышением асимметрии — удлинением углеводородного радикала молекулы или иопа) должно повышать физиологическую активность, т. е. в соответствии с правилом Дюкло — Траубе снижать пороговую концентрацию активного вещества, вызывающую требуемый эффект. Действующей следует считать не начальную концентрацию, задаваемую, например, в водном растворе, а равновесную концентрацию, возникающую в результате распределения между фазами в адсорбционном слое на границе с данным органом или в тонкой липоид-ной пленке [33]. Надо иметь в виду, что поверхностная активность может сильно зависеть от природы поверхности раздела фаз, поэтому следует измерять ее для модельной жидкой границы, наиболее близкой к реально имеющейся в месте действия. Такова граница водный раствор/масло (липоид-ная среда), моделирующая раздел фаз в живой структуре органа. [c.27]

Связь между структурой молекул и их физиологической активностью. [c.500]

Химия кокаина и его структура подробно описаны при тропа-новых алкалоидах. На ранней стадии изучения химии кокаина естественно возник вопрос какая часть молекулы кокаина является носительницей его активности Частичным ответом на этот вопрос явилось наблюдение, что анестезирующее действие кокаина исчезает, если удалить метильную группу в сложном эфире или бензоильный радикал. Удаление метильной группы при азоте не оказывало особенного влияния на физиологическую активность вещества. Чтобы решить, является ли необходимым пятичленный пирролидиновый цикл, было синтезировано соединение с шестичленным пиперидиновым циклом, аналогичным тому, который присутствует в природном основании. Конденсацией трех молекул ацетона с аммиаком был получен триацетонамин. Последний был метилирован и превращен в циангидрин после омыления нитрильной [c.367]

Химические вещества могут вызывать какие-либо изменения в организме только в том случае, если они будут взаимодействовать и связываться клетками организма, а для этого их молекулы должны обладать специфическим строением. Очень большое значение имеют не только состав, но и все детали структуры молекул, распределение зарядов и расположение функциональных групп, особенно способных образовывать водородные связи. Общая конфигурация молекул физиологически активных веществ должна отвечать структуре определенных молекул клеток, чтобы могли в достаточной мере проявиться силы Ван-дер-Ваальса, способствующие сближению молекул и последующим химическим реакциям с образованием новых химических связей. [c.386]

Несмотря па сложность структур описанных соединений, их химическне свойства — это преимущественно свойства простых алифатических соединений. Так, холевые кислоты образуют сложные эфиры как по карбоксильной группе, так и по спиртовой гидроксильной группе, они подвергаются окислению, давая в качестве конечных продуктов трпкетоны (через стадии обра-зовання моно- и дикетонов). Эстрадиол обладает свойствами фенола II вторичного спирта, в го время как прогестерон дает реакции, ожидаемые для простого кетона и а,р-ненасыщенного кетона (гл. 16). Холестерин ведет себя как алкен и вторичный снирт. Биологический интерес к стероидам сосредоточен на установлении взаимосвязи между структурой и физиологической активностью, а также на выяснении возможных путей синтеза этих соединений в организме. С точки зрения химии стероиды также имеют большое значение и не только сами по себе, но и из-за очень важных стереохимических закономерностей их химических реакций, которые являются в основном следствием жесткости скелета молекулы, образованного конденсированными циклами. [c.361]

В связи с значительным различием в характере и силе физиологического действия стереоизомерных хинных алкалоидов (см. стр. 321) проблема пространственной структуры молекул этих веществ имеет, помимо глубокого научного интереса, важное практическое значение. Решение этой проблемы тесно связано с поисками синтетических физиологически активных веществ и с изучением механизма действия лекарственных препаратов, в том числе — антималярийных. [c.304]

Образующийся в результате декарбоксилирования орнитина протеиногенный амин путресцин превращается в тканях организма в два близких друг к другу по своей структуре физиологически активных соединения — сиермидин и спермин. Оба эти соединения обнаружены в различных тканях организма животных, а также и в микроорганизмах. Спермидин и спермин являются полиаминами (они содержат в своих молекулах больше, чем по одной аминогруппе), они токсически влияют на функцию почек. [c.358]

Живые огранизмы выделяют огромное количество органических соединений, которые более века привлекают внимание химиков-органиков. Некоторые из этих соединений являются небольшими молекулами (сахара, гидроксикислоты), тогда как другие представляют собой очень большие частицы (белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты). Соединения и той и другой группы характерны для всех живых систем. Между этими крайними случаями находятся вещества, молекулы которых имеют средний размер и степень сложности. Некоторые из них обладают сильным физиологическим действием, например витамины. Довольно часто соединения такого типа являются основой для исследований, нацеленных на получение лекарственных препаратов в этих препаратах необходимое физиологическое действие, которым обладает природное соединение, проявляется с большей силой и специфичностью за счет синтетических соединений родственного строения. Такого рода исследования базируются на том факте, что физиологическая активность соединения однозначно связана с его молекулярной структурой. Сравнение взаимосвязи структура — активность внутри больши> групп органических соединений позволяет постепенно пoзнaт молекулярную топографию некоторых рецепторных центров живых тканях, которые взаимодействуют и с природными со динениями, и с их синтетическими аналогами. [c.352]

В настоящее время все большее внимание исследователей привлекают природные соединения - биополимеры, обладающие собственной физиологической активностью. К ним относятся такие чрезвычайно распространенные в природе вещества, как полисахарид целлюлоза и полиаминосахарид хитин. Одним из факторов, контролирующих механизм их биологической активности, является определяемая особенностями надмолекулярной структуры доступность реакционных центров для сольватирующих молекул растворителей. В этой связи проведенное в главе обобщение современных данных по строению кристаллических целлюлозы, хитина и хитозана (производное хитина) и анализ проблем растворения и сольватации этих веществ в различных растворителях являются актуальными и полезными для дальнейшего развития физикохимии углеводов и других сахаров. [c.7]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

Многие бактерии и грибы продуцируют пиррольные тримеры, в молекулах которых существуют одновременно два упомян> тых типа межъядер-ных связей. В основе их структуры лежит скелет продигиозена 6,67. Его производные называются продигиозанами и отличаются друг от друга природой алкильных заместителей в положениях С2 и СЗ. Атом С6 обычно несет метоксильную группу. Типичный представитель продигиозин имеет химическую структуру 6.68. Это вещество и его аналоги окрашены в красный цвет и относятся к физиологически активным пигментам. Они обладают противомикробной, цитотоксической и фунгицидной активностями, но высоко токсичны и не пригодны для использования в качестве терапевтических препаратов. Кроме того, продигиозины подавляют иммунный ответ у млекопитающих. В этом, видимо, состоит их естественная функция, помогающая бактериям и грибам противостоять защитным реакциям инфицируемого организма. [c.444]

Известны два основных метода деградации белковой молекулы — частичный кислотный гидролиз и ферментативный гидролиз. Первый метод менее селективен, по с его помощью могут быть получены ценные данные относительно структуры низкомолекулярных белков определенного молекулярного веса. Полный гидро.-лиз белков до составляющих аминокислот не позволяет установить последовательность расположения аминокислот в белке. Однако количественное определение соотношений отдельных аминокислотных, остатков дает возможность судить о гомогенности данного белка. На основе этих данных можно рассчитать эмпирические формулы и сравнить их с формулами, полученными нри помощи элементарного анализа. Это необходимо сделать до проведения частичного гидролиза белка или его ступенчатого расщепления для определения последовательности аминокислот. Подобная методика приведена в статьях Белла и сотр., посвященных определению структуры одного из физиологически активных компонентов кортикотронина [И, 25, 152, 153]. [c.392]

Нахо/кдение зависимости ме кду строением молекулы вещества и его физиологической активностью является исключительно трудной задачех . В настоящее время известны структуры многих лекарственных препаратов, витаминов и гормонов некоторые формулы были приведены в предшествующих разделах. Весьма вероятно, однако, что большинство этих веществ оказывает свое физиологическое действие только благодаря взаимодействию с белками организма что же касается строения этих белков, то о нем известно пока очень немного. [c.500]

Шоппи (Shoppee, 1952b) рассмотрел соотношения между стереохимией и физиологической активностью стероидов с учетом тонких деталей структуры молекул. [c.147]

В органической химии и технологии, ввиду того, что термическая стойкость веществ значительно ниже и кристаллизация из расплава возможна в значительно более редких случаях, метод применим для очистки всех классов органических соединений. При переходе же к с южным оЗъекгам, таким как физиологически активные вещества, имеющим не только сложный состав молекулы, но и тонкую пространственную структуру, которая обеспечивает ее специфическую физиологическую активность, метод зонной плавки растворов эвтектического состава является универсальным, тогда как применение других методик (прямая зонная плавка соединений, зонное осаждение , зонная хроматография ) воз.можно лишь в частных случаях. Эга универсальность определяется следующими отличиями метода. [c.61]

Необходимо отметить, что противогистаминная активность всех этих соединений обычно не является единственным проявлением их физиологической активности. Например, препарат димедрол, помимо противо-гистаминной активности, обладает сильным местноанестезирующим действием (типа новокаина), что можно связать с наличием в структуре его молекулы характерного диметиламиноэтильного остатка, соединенного эфирной связью с арильной группировкой. В свою очередь новокаину, а также продукту его гидролиза — n-аминобензойной кислоте, свойственно ясно выраженное антигистаминное действие41. Многие соединения этого типа обладают также антибактериальной активностью. [c.54]

Прообразом молекулы фурамона можно считать чрезвычайно физиологически активное природное вещество холин, являющееся одним из биорегуляторов в животном организме. Как известно, пилокарпин является, подобно холину, парасимпатикотропным соединением (см. стр. 45) 1Ш. В этом смысле создание фурамона можно рассматривать, как попытку воспроизвести пилокарпиноподобное действие через физио-логически родственную холиновую структуру. [c.73]

Среди многочисленных компонентов биосистемы молекулярного уровня белкам принадлежит исключительная роль в процессах, протекающих в клетках и организме. Поэтому 1юлучаемая с помощью рентгеноструктурного анализа информация о строении белков оказывает огромное влияние на развитие подавляющего большинства направлен-ний молекулярной биологии. Давно стало очевидно, что без знания пространственной структуры белков нельзя понять природу и специфичность их взаимодействий, представить и количественно описать механизмы процессов жизнедеятельности. Рентгеноструктурное изучение белков превратилось в неотъемлемую составную часть биологических исследований оно определяет их научный уровень и значимость получаемых результатов. Данные о расположении атомов в нативных конформациях белков служат незаменимой экспериментальной основой всех поисков решений таких фундаментальных проблем молекулярной биологии, какими являются проблемы структурной и структурно-функ-циональной организации белковых молекул. Первая из них заключается в установлении связи между аминокислотной последовательностью и ее пространственной физиологически активной формой и динамическими конформационными свойствами. Следовательно, она включает в себя [c.54]

Аспартатные протеиназы ретровирусов сразу же после их открытия начали интенсивно исследоваться и через 2—3 года стали одними из наиболее тщательно изученных ферментов. Основное внимание было уделено аспартатной протеиназе HIV-1, о структуре и функции которой сейчас известно, пожалуй, больше, чем о таком классическом объекте, как пепсин, открытом еще в 1836 г. Последовательность HTV-l протеиназы состоит из 99 аминокислотных остатков, тогда как аспартатные протеиназы позвоночных и микроорганизмов содержат их более трехсот. В ней встречается фрагмент Asp—Thr— Gly, присутствующий в каждом домене у всех пепсиноподобных ферментов. Л. Пёрл и У. Тейлор предположили, что физиологически активная форма HIV-1 протеиназы включает две молекулы, ассоциированные посредством невалентных взаимодействий [381]. Я. Чанг и соавт. проверили это предположение экспериментально [382]. Методами генной инженерии была синтезирована полипептидная цепь из 203 аминокислотных остатков, составляющих две молекулы ШУ-1 протеиназы, С- и N-концы которых соединены пентапептидным участком Gly—Gly—Ser—Ser—Gly. Такой валентно связанный димер в физиологических условиях спонтанно принимал конформацию нативного димера и обладал идентичной с ним активностью. Этот вывод недавно нашел подтверждение в работе Т. Бхата и соавт., определивших трехмерную структуру аналогичным образом связанного димера протеиназы HIV-1 с разрешением 1,8 A [383]. При замене одного из двух каталитически важных остатков Asp-25 на Gly актив= ность пропадает. К тем же результатам привело исследование [c.85]

Белок — понятие, определяющее особое термодинамическое состояние эволюционно отобранной аминокислотной последовательности. Эта последовательность становится физиологически активной молекулой (т.е. тем, что называется белком) и может неограниченно долго пребьшать в таком состоянии только при достижении своей нативной пространственной структуры, что возможно лишь при определенных внешних условиях. В морфологическом отношении структура белка характеризуется плотнейшей упаковкой, существованием вторичных и всякого рода иных сегментов, многочисленных поворотов цепи, рядом других струк гурных особенностей, а также наличием во многих случаях дисульфидных связей. Денатурация нативной конформации белка — это переход аминокислотной последовательности в иное термодинамическое состояние, характеризующееся неструктурированной флуктуирующей ПОЛИПС1ТТИДНОЙ цепью, лишенной дисульфидных связей. Дена- [c.339]

Качественное изменение ситуации в изучении механизмов свертывания белковых цепей наметилось в самом конце 1980-х годов. Оно вызвано открытием нового класса белковых молекул, существование которых мало кто предполагал, во всяком случае, оно представлялось маловероятным. Их функции в жизнедеятельности клеток заключаются в содействии правильной невалентной сборки других белков, не становясь, однако, компонентами их окончательных физиологически активных структур. Белки этого класса получили название молекулярных шаперонов . Открытие шаперонов вместе с известными ранее, но необобщенными и не привлекшими к себе должного внимания данными поколебало, особенно на первых порах, общепринятую точку зрения на принципы структурной организации белковых молекул. Новые факты неизбежно вели к заключению, что существовавшее представление о свертывании полипептидной цепи in vivo как о самосборке белка, по меньшей мере не совсем точно отражает реальный процесс. Необходимость пересмотра устоявшегося мнения о взаимосвязи между химическим и пространственным строением белковых молекул диктовалась новыми экспериментальными данными, число которых начинает возрастать лавинообразно. Все они свидетельствовали об уменьшении выхода, замедлении скорости и даже полном прекращении сборки трехмерных структур одних белков по мере снижения вблизи рибосом концентрации других белков. Стали известны две группы молекулярных посредников, функции которых в клеточной сборке белковых цепей оказались значительными и разнообразными. Они влияют на скорость свертывания цепи, целенаправленно ускоряя или замедляя созревание нативной конформации, определяют порядок формообразования сложных комплексов, стимулируя реорганизацию белок-белковых взаимодействий в олигомерных структурах, облегчают деградацию неправильно свернутых цепей, стабилизируют, транспортируют и соединяют в соответствующих клеточных компартментах [c.412]

Б елок-дисульфидные изомеразы и пептидилпролил-цис-транс-изо-меразы, конечно, не являются единственными ферментами, принимающими участие в свертывании белка. Провести четкую грань между ними и другими ферментами, оказывающими то или иное воздействие на пространственное строение окончательной физиологически активной конформации белковой молекулы, по-видимому, трудно. Существует множество ферментов, ковалентно модифицирующих сходящие с рибосом полипептидные цепи и, следовательно, изменяющие их трехмерные структуры (гидролазы, трансферазы, липазы, лигазы и др.). Исключительность в этом отношении каталитического действия рассмотренных изомераз можно увидеть в том, что они только содействуют внутримолекулярным перестройкам, ускоряющим сборку белка, не затрагивая самой аминокислотной последовательности. [c.418]

Рассмотренные в предыдущих главах III части исследования перехода свернутой белковой цепи в развернутую неструктурированную форму и обратного перехода флуктуирующей полипептидной цепи в исходную компактную трехмерную структуру позволили сформулировать фундаментальное положение о том, что нативная конформация белковой молекулы отвечает равновесному состоянию и, следовательно, не зависит от конкретных внешних условий и путей свертывания (in vivo или in vitro), т.е. от предыстории, а всецело определяется составом и порядком расположения аминокислот. Было доказано, что все необходимые сведения о физиологически активном пространственном строении белка и его конформационных возможностях заключены в аминокислотной последовательности. В процессах свертывания и развертывания полипептидной цепи проявляется непосредственная связь между химическим и пространственным строением молекулы белка. Трансляция линейной последовательности в трехмерную структуру возможна, однако, только при определенных физиологических условиях. При их соблюдении процесс свертывания осуществляется спонтанно в том смысле, что принятие белком своей равновесной нативной конформации не требует специального морфогенетического молекулярного аппарата, как это имеет место, например, в случае пространственной организации молекул ДНК (о роли шаперонов в свертывании белков см. гл. 14). [c.431]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология