Трансферазы

Таблица 1.12. Кинетические параметры уравнения Михаэлиса—Ментен для глутатионпероксидазы и глутатион-8-трансферазы (25 °С)

Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции переноса групп. [c.5]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Рис. 9. Схема связывания клеток путем образования фермент-субстратного комплекса поверхностных гликозил-трансфераз с углеводными цепями

Аспартатаминотрансфераза (1-аспартат 2-оксоглутарат-амино-трансфераза, КФ 2.6.1.1) катализирует обратимую в физиологических условиях реакцию трансаминирования между -аспарагиновой и а-ке-тоглутаровой кислотами с образованием щавелевоуксусной и -глутаминовой кислот [c.351]

Согласно современной классификации ферменты делятся на шесть классов — оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиа-зы, изомеразы и лигазы (синтетазы) [1]. Практически в любом классе можно обнаружить немалое количество ферментов, катализирующих реакции превращения полимерных субстратов. Исключение, видимо, представляют лишь ферменты первого класса, оксидоредуктазы, где более чем из 500 известных к настоящему времени биокатализаторов можно условно выделить несколько ферментов, которые способны действовать с заметной скоростью [c.6]

Трансферазы катализируют перенос функциональных групп [c.240]

К ннм относятся пептидазы, карбоангидразы, фосфатазы, карбоксилазы, трансферазы, синтетазы и др. [c.363]

Трансферазы — ферменты, катализирующие перенос отдельных радикалов, частей молекул и даже целых молекул от одних соединений к другим. Они участвуют в многочисленных реакциях обмена веществ. [c.117]

Трансферазы — ферменты, способствующие переносу различных химических групп с одной молекулы на другую. Например, трансамипаза ускоряет перенос группы —N1 2 траисметплаза —СНз трапскстолаза —С = 0 (кетогруппу). [c.259]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА, фермент класса трансфераз. Содержится в животных и растит, клетках. Катализирует расщепление концевой а-1->4-глюкозндной связп в полисахаридной цепи глюкана с образованием глюкозо-1-фос-фата и укороченного на один глюкозидный остаток полисахарида. В Организме животных катализирует расщепление гликогена. Г. из скелетных мышц кролика существует [c.136]

Трансферазы. Трансферазы осуществляют перенос с одной молекулы нз1 другую целых атомных групп. Они могут переносить группы СНз, СООН, НгРО и др. [c.358]

В настоящее время известно более 2000 ферментов. Они делятся на классы в зависимости от того, какой тип реакции они катализируют оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстанови-тельные реакции), трансферазы (катализируют перенос химических групп с одного соединения на другое), гидролазы (катализируют реакции гидролиза), лиазы (разрывают различные связи), изо-меразы (осуществляют изомерные превращения), лигазы (катализируют реакции синтеза). Как видно, ферменты отличаются специфичностью и избирательностью. [c.296]

Трансферазы (перенос функциональных групп) [c.186]

Во втором классе (трансферазы) ферменты, действующие на полимерные субстраты, представлены в основном группой метил-трансфераз (КФ 2.1.1), переносящих метильную группу на полисахариды, нуклеиновые кислоты и белки ацилтрансфераз (КФ 2.3.1), которые переносят ацильные остатки на ряд белков гликозилтрансфераз (КФ 2.4), куда входят несколько десятков ферментов, переносящих остатки гексоз, пентоз и других глико-зильных групп от полисахаридов на подходящие акцепторы и, наоборот, от подходящих доноров на полисахариды или белки. [c.7]

На поверхности таких клеток — на внешней стороне их мембран — находятся недостроенные углеводные цепи и ферменты (так называемые гликозил-трансферазы), переносящие на эту цепь недостающий моносахаридный остаток с предшественника — нуклеозид-дифосфат-сахара (НДФС), играющего при таком переносе роль второго субстрата. Однако в пределах одной клетки гликозил-трансферазы и их субстраты (недостроенные углеводные цепи) непосредственно взаимодействовать не могут, так как на мембране они пространственно разделены. Зато такое взаимодействие легко и эффективно осуществляется при контакте двух таких клеток гликозил-трансфераза одной клетки образует фермент-субстратный комплекс с углеводной цепью другой клетки, и наоборот (рис. 9). [c.160]

Для определения концентрации образовавшегося малата в спектрофотометрическую кювету вносят 3 мл среды для измерения концентрации малата, добавляют 50 мкМ дихлорфенолиндофенол, 1 мМ феназинметосульфат, малатдегидрогеназу — 50 мкг/мл и аспартатамино-трансферазу — 50 мкг/мл. Определяют значение оптической плотности раствора при длине волны 600 нм, соответствующей максимуму поглощения окисленной формы ДХФИФ (емм ° =20). В кювету добавляют 50—100 мкл раствора малата и фиксируют уменьшение оптической плотности, связанное с восстановлением дихлорфенолиндофенола. Рекомендуется определить указанным методом концентрацию приготовленного по навеске раствора L-малата. Рассчитывают концентрацию образующегося в результате реакции окисления янтарной кислоты малата и определяют стехиометрическое соотношение окисленного сукцината к образованному малату в отсутствие и в присутствии разобщителя. [c.462]

ПОЛИМЕРАЗЫ (нуклеотидил-трансферазы), ферменты класса трансфераз. Катализируют синтез нуклеиновых к-т из нуклеозндтрифосфатов в нрисут. ДНК или РНК, играющих роль матриц. ДНК-зависимая РНК полимераза из ки- [c.461]

Ацетилхолин представляет собой типичный нейромедиатор, удовлетворяющий следующим пяти основным критериям 1) синтез ацетилхолина осуществляется в пресинаптическом нейроне (путем переноса ацетильной группы от ацетил-СоА под действием специфической ацетил-трансферазы) 2) существует механизм накопления ацетилхолина (в пузырьках) 3) выделение ацетилхолина пропорционально силе стимула (частоте импульсации) 4) постсинаптическое действие медиатора может быть прямо продемонстрировано методом микроионофореза 5) имеются эффективные механизмы инактивации медиатора. Только соединения, удовлетворяющие указанным пяти критериям, могут быть отнесены к категории медиаторов. [c.335]

РИС. 16-15. Схематическое изображение возможной роли поверхностных гликозилтраис-фераз и их субстратов в процессе слипания клеток. Клетки А и Б содержат как субстраты (К-содержащие группы), так и ферменты с немаскированными активными центрами. Предполагается, что по завершении реакции происходит изменение структуры клеточной поверхности этим, возможно, объясняются некоторые контактные явления, в частности контактное ингибирование и индукция, а — первоначальное слипание в результате образования комплекса трансферазы с субстратом б — завершение реакции, приводящее к изменению свойств клеток в — разъединение клеток [168]. [c.359]

Технология спирта (1981) -- [ c.117 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.587 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.160 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.658 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.135 ]

Биохимия (2004) -- [ c.66 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.77 , c.172 , c.177 , c.202 , c.205 , c.211 , c.351 , c.352 , c.414 , c.415 , c.425 , c.471 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.587 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.559 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.0 ]

Хроматографические материалы (1978) -- [ c.9 , c.121 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.805 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.329 , c.331 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.229 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.135 , c.137 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.190 , c.191 , c.194 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.133 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.480 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.700 , c.703 , c.712 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.772 , c.776 , c.787 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.192 , c.294 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.240 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.313 , c.321 ]

Методы общей бактериологии Т.3 (1984) -- [ c.0 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.292 , c.295 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.117 , c.123 , c.142 , c.147 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.78 , c.79 , c.104 , c.282 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология