Рецепторы адренергические структура

Рис. 41. Структура агонистов адренергических рецепторов

При молекулярном клонировании гена и кДИК Р-адренергического рецептора млекопитающих выявились неожиданные особенности. Во-первых, оказалось, что в данном гене нет интронов и, следовательно, вместе с генами гистонов и интерферона он составляет единственную группу генов млекопитающих, лишенных этих структур. Во-вторых, удалось установить, что Р-адренергический рецептор имеет близкую гомологию с родопсином (по крайней мере в трех пептидных участках)—белком, инициирующим зрительную реакцию на свет. [c.225]

Все адренергические рецепторы являются типичными метаботропными рецепторами, структура и функции которых описаны выше в общем разделе. В случае арадренорецептора ферментный белок-эффектор расщепляет один из фосфолипидов внешней мембраны — сфоинозитид. При этом образуются диацилглицерол и трифосфоинозитол. Это и есть вторичные мессенджеры, запускающие далее процессы мобилизации ионов кальция и активирующие определенные протеинкиназы. Детально эти процессы и их следствия для метаболизма клетки и состояния ее мембран рассматриваются в гл. 10. [c.288]

Характер биологической активности полимерных производных катехоламинов зависит от их структуры. Катехоламины, связанные с растворимыми или нерастворимыми полимерными носителями азо-связью, действуют как агонисты соответствующих рецепторов [13]. Среди полимеров с амидной связью между алифатической аминогруппой катехоламинов и карбоксильной группой полимера-носителя описаны агонисты, антагонисты и полностью неактивные вещества. Норадреналин, связанный с полимером аминной связью (с помощью глутарового диальдегида с последующим восстановлением), дал противоречивые результаты в одном случае полимер оказался адренергическим агонистом, а в другом — антагонистом [3]. [c.85]

Концентрация рецепторов в клетке крайне низка. Обычно она составляет (0,Д—0,5) 10 i2 молей на 1 мг белка. В клетках крови число -адренергических рецепторов порядка 1000 молекул на клетку. Для получения мембранного рецептора в гомогенном виде необходима очистка в 200—500 тысяч раз. Выделение рецепторов затруднено также тем, что после разрушения клеток, выделения и очистки субклеточных структур рецепторы, локализованные в этих структурах, нельзя тестировать по их биологическим эффектам, так как в большинстве случаев биологический эффект опосредуется согласованной работой многих структур, а подчас и вовсе требует целостности клетки или даже определенного многоклеточного ансамбля. Так, например, после получения очишенной фракции плазматических мембран а-адренергические рецепторы не удается тестировать по повышению проницаемости этих мембран для Са +, так как такие мембраны обычно становятся свободно проницаемыми для всех ионов. Тестировать -адренергические рецепторы по ускорению липолиза нельзя после разрушения жировой ткани ц. выделения мембран. Однако эти мембраны содержат аденилатциклазу, акти--вация которой является первым этапом в процессах ускорения липолиза -адренергическими агонистами. Тестируя - рецепторы по активации аденилатциклазы, можно выделить и очистить плазматическую мембрану, в которой локализованы и -рецепторы и аденилатцик--лаза. Следующим этапом должна быть солюбилизация мембраны детергентами или органйческими раствори- телями, так как практически вс мембранные рецепто- ры — интегральные белки мембраны. После солюбилизации аденилатциклаза сохраняет свою активность, [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология