Определение активируемых и активных групп

Глутатион и цистеин благодаря присутствию у них сульфгидрильных групп являются сильными восстановителями и активаторами некоторых ферментов. Они активируют, в частности, деятельность протеолитического фермента папаина, расщепляющего изоэлектрические белки. Папаин может проявлять свою активность только в восстановленном состоянии, в которое он переходит под влиянием сульфгидрильных групп глутатиона и цистеина. Глутатион играет, кроме того, определенную роль в дыхании растений, так как сульфгидрильная груцпа его является активной группой фермента трио-зофосфатдегидрогеназы, катализирующего окисление 3-фосфороглицерино-вого альдегида, который образуется на первых стадиях распада углеводов в процессе дыхания. Сера входит также в состав витаминов тиамина (В1) и биотина, имеющих важное значение в обмене веществ у растений. [c.179]

Если при вовлечении молекул субстрата в комплекс мы часто встречаемся с комплексами, содержащими кислород в координационной сфере, то комплексы интересующего нас типа, как правило, характеризуются наличием азота. Это касается не только природных биокатализаторов хлорофилла, порфириновых соединений и т. п., но и тех моделей активных групп окислительных ферментов, которые изучались в нашей лаборатории за последнее десятилетие. Так, активными моделями про-стетической группы каталазы являются комплексы меди со всевозможными аминами [3]. Амины определенного типа позволяют построить модели полифенолоксидазы (Р. Д. Корпусова и Л. А. Николаев [4]), комплекс медь-—гистидин моделирует аскорбиноксидазу, причем адсорбция этого комплекса иа инсулине дополнительно активирует его [5] и т. д. Наоборот, во всех этих реакциях кислородсодержащие комплексы оказываются мало или вовсе неактивными. В частности, комплексы медь — аминокислоты в десятки тысяч раз менее активны в каталаз-ном процессе, чем комплексы медь — амин . [c.241]

Изучению каталитической активности гемина было посвящено большое число работ [2]. Гемин является активным катализатором распада перекиси водорода и ряда окислительных процессов. Однако именно эти эксперименты показали особенно отчетливо, что активная группа, отделенная от своего носителя, обладает значительно меньшей активностью и весьма слабо выраженной избирательностью. Активность гемина в реакции разложения перекиси водорода можно увеличить при адсорбции его на угле. Адсорбция активирует гемин по отношению к определенным, но не всем, реакциям, в которых )н проявляет себя как катализатор. Простые ионы железа тоже активируются при адсорбции на угле. Такие системы можно рассматривать как простейшие и очень грубые модели ферментов, в которых уже более определенно намечены активная группа и носитель. [c.144]

Согласно теории, ингибиторы реагируют с активирующими группами ферментов и снижают тем самым активацию. Таким образом, становится понятным, почему торможение этого вида оказывается неполным и при высокой концентрации ингибитора, т. е. идет лишь до определенного предела. Так как в молекуле фермента содержится много активирующих групп, исключение одной или нескольких из них не полностью парализует активную группу, а только снижает ее реакционную способность. [c.125]

Вся система реактивных групп фермента имеет строго определенную конформацию. Небольшие изменения конформации активного центра объясняют возможность регулирования активности фермента. Субстрат может вызвать конформационные изменения, которые активируют фермент. [c.504]

Хотя галоидные арилы вообще не реагируют со спиртовым раствором азотнокислого серебра, однако введение заместителей может вызвать возникновение активности. Галоидный атом становится активным, когда он находится в о- или л-положении к определенным группам, которые направляют вступающий заместитель в -положение. Однако не все группы, направляющие в л<-положение, обладают этим активирующим влиянием [45]. Наиболее резко выражено такое влияние в нитрозамещенных галоидных арилах. Увеличение числа нитрогрупп в о- и л-положе-ниях по отношению к галоиду увеличивает легкость, с которой отщепляется галоид. Примером может служить следующий ряд соединений, расположенных в порядке увеличения их активности С1 С1 С1 С1 С1 [c.128]

Координация малой молекулы с ионом металла или другой льюисовской кислотой существенно изменяет ее реакционную способность. Во-первых, малая молекула, которая представляет собой независимую частицу, имеющую по крайней мере одну свободную пару валентных электронов, становится частью более крупной молекулы, связь с которой осуществляется по крайней мере за счет одной из этих электронных пар. Во-вторых, она превращается из нейтральной или отрицательно заряженной частицы в группу, несущую положительный заряд. В результате этого активируются обычно нереакционноспособные группировки атомов,, находящиеся вблизи положительно заряженного центра. Таким образом, реакционная способность лигандов должна зависеть от координации. Более детальное рассмотрение зависимости конкретных реакций лигандов от координации и составляет предмет настоящей главы. Как мы увидим, существует большое числО экспериментальных данных, которые можно использовать для установления взаимосвязи между такими процессами и для прогнозирования. Целью нашего исследования является как более глубокое понимание природных процессов, в которых ионы металлов действуют как катализаторы, так и поиск более эффективных катализаторов реакций различных лигандов. В связи с этим следует заметить, что ионы металлов могут активировать некоторые ферменты не только в результате возникновения координационных мест для ферментативного процесса, но и вследствие создания определенной конформации белковой цепи. Так, ион металла может находиться довольно далеко от активного центра фермента. [c.422]

Фермент, выделенный из скелетных мышц кролика, имеет мол. в. 81 ООО и изоэлектрическую точку при pH 6,1. В настоящее время определен аминокислотный состав фермента Установлено, что в молекуле креатинкиназы содержится два активных центра и в каждый из них входит по одной ЗН-группе Фермент активируется ионами Мп +, Са " . [c.296]

Какова величина среднего репликона и сколько их в геноме Трудность в определении отдельных единиц обусловлена тем, что смежные репликоны могут сливаться, образуя большие реплицируемые глазки (рис. 31.12). Используемый обычно подход для определения отдельных репликонов в такой структуре основан на измерениях последовательностей ДНК, в которых несколько репликонов можно различить как активные, по-видимому захваченные на стадии, когда все они уже инициированы, но репликационные вилки смежных репликонов еще не встретились. Существуют некоторые данные, свидетельствующие, что такой тип активации обусловлен региональным контролем, при котором группы репликонов инициируются более или менее координированно. Эти данные противоречат модели, при которой отдельные репликоны в различных областях генома активируются независимо друг от друга. [c.402]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Общая схема действия гормонов этой группы показана на рис. 44.1. Их липофильные молекулы диффундируют сквозь плазматическую мембрану любых клеток, но только в клетках-мишенях они находят свой специфический рецептор, имеющий высокую степень сродства к гормону. Образуется комплекс гормон — рецептор, который далее подвергается активации . В результате этой реакции, зависящей от температуры и присутствия солей, меняется величина, конформация и поверхностный заряд комплекса, и он приобретает способность связываться с хроматином. Вопрос о том, где происходит образование и активация комплекса—в цитоплазме или ядре,— остается спорным, но он не очень существен для понимания процесса в целом. Гормон-рецепторный комплекс связывается со специфической областью ДНК и активирует либо инактивирует специфические гены. В результате избирательного воздействия на транскрипцию генов и синтез соответствующих мРНК происходит изменение содержания определенных белков, что сказывается на активности тех или иных процессов метаболизма. Эффект каждого из гормонов описываемой группы совершенно специфичен как правило, их влияние сказывается менее чем на 1% белков или мРНК клет-ки-мишени. Здесь мы обсуждаем ядерный механизм действия стероидных и тиреоидных гормонов, поскольку этот механизм хорошо изучен. Однако имеются данные о прямом эффекте указанных гормонов на компоненты цитоплазмы и различные органеллы. [c.159]

Эффекту рекуперации энергии реакции кристаллическими и белковыми носителями с ее вторичным возвратом к активному центру катализатора или фермента присущ определенный признак, сближающий гетерогенные и ферментные катализаторы — чувствительность их активных центров к природе носителя, очень сильная у простетических групп и значительно пониженная, но всегда существующая для атомных ансамблей. Анализ, произведенный в ряде работ [106], показал, что именно это отношение активного центра или группы к носителю, а также к присоединяемым молекулярным аддендам, есть основной и главный признак ферментоподобности катализаторов все катализаторы, способные активироваться носителем и аддендом, ферментоподобны. Это еще не ферменты, но уже некоторые ферментоиды . Если в [c.47]

Такие же особенности были отмечены и для превращений а- и р -метилнафталинов при 400—450° С на цеолитах КХ и КЬХ, причем КЬ-форма была более активной [22]. Продукты реакции, как и в работе [20], представлены главным образом соответствующими этил-нафталинами с очень небольшой примесью винилнафталинов. Наряду с основными продуктами алкилирования обнаружены диметиловый эфир, окись углерода и водород. Если рассмотренные реакции алкилирования действительно проходят через стадию образования формальдегида, то механизм их может быть тем же самым, что и в реакции конденсации карбонильных соединений, о которых речь пойдет ниже. Однако определенно решить этот вопрос трудно, поскольку не известно, каким образом активируется связь С —Н в бензильной группе. Возможно, что эти реакции представляют собой редкие примеры превращений на цеолитах через карбанион. [c.133]

Способность иона меди активироваться оксидазно при взаимодействии с определенными компонентами протеиновых молекул и с некоторыми белками указывает на возможность вхождения меди в активн) ю группу оксидаз, что, как известно, действительно наблюдается. В адсорбционном слое наивысшей активностью обычно обладает единичный комплекс это показано автором для аммиакатов кобальта, адсорбированных на графите, а также для гемица на угле . Интересно, что такой сложный ком- [c.216]

Первой стадией превращения субстрата в продукт реакции в процессе ферментативного катализа является обратимое образование нз фермента Е и субстрата 8 комплекса Е8. Процессы образования и разрыва связей (т. е. все действительные химические превращения) протекают затем внутри этого комплекса. Реакция может протекать таким образом, что либо между субстратом и ферл ентом образуются ковалентные связи, либо функция фермента просто заключается в том, что он активирует субстрат, кофермент или косубстрат и обеспечивает их пространственное сближение. Как бы ни протекал процесс, специфические фуикциональные группы молекулы фермента должны участвовать либо в образовании ковалентных связей с субстратом, либо в активационном процессе. Кроме того, процессу разрыва связей могут предшествовать (или он мсжет сопровождаться) конфор-мацйонные изменения структуры фермента. Можно считать, что ферментативные реакцин осуществляются путем внутримолекулярного участия определенных функциональных групп, совокупность которых можно определить как активный центр. Таким образом, очевидно сходство между ферментативными и внутримолекулярными реакциями [c.133]

Фермент глутатион-5-трансфераза кукурузы может разлагать тиокарбаматсульфоксид только при условии искусственного повышения содержания концентрации глутатиона и глутатион-5-транс-феразы. Именно так действуют антидоты, активирующие защитные системы кукурузы. Антидот М,М-диаллилдихлорацетамид в концентрации 0,01—0,3 мг/л в два раза повышает содержание глутатиона в молодых растениях кукурузы, а активность глутатион-5-трансферазы увеличивает в 9 раз. В однодольных сорняках такая защитная система не действует, и они погибают. На какие же физиологические механизмы действуют тиокарбаматы Прежде всего соединения этой группы подавляют митоз. Наиболее характерный симптом их действия — подавление роста проростков и деформация верхушек побегов. Как могут быть связаны между собой карба-моилирование 5Н-групп и процесс клеточного деления Известно, что при формировании митотического аппарата нити веретена образуются из белкового компонента, в функционировании которого участвуют 5Н-группы. (В метафазе хромосомы связываются с этими нитями и определенным образом ориентируются). При участии глутатиона 5Н-группы окисляются, образуя мостики — 5—5. [c.34]

В качестве исходного сырья использовался Донецкий антрацит. Для него был определен ряд механических и физико-химических показателей с целью разработки технологий получения различных модификаций сорбционных материалов. Для определения оптимальных параметров проведения процессов получения сорбентов методами парогазовой и химической активации были спланированы и осуществлены дробные факторные эксперименты, варьируемыми факторами в которых являлись продолжительность процесса активации, температзфа в рабочем пространстве печи, наличие катализатора и его концентрация, вид активирующего агента и его расход, а также для парогазовой активации варьируемыми факторами являлись наличие фазы пиролиза и ее продолжительность. Анализ данных ртугной порометрии показал, что применение катализатора в процессе активации приводит к увеличению мезопор в интервале (1,0 —2,2) 1д г, применение в качестве активирующего агента диоксида углерода вызывает увеличение объема мезопор радиусом (0,8—1,0) 1д г, при этом решающим фактором в формировании пористой структуры является величина степени обгара. При химических методах активации вне зависимости от вида дегидратирующего агента формируется наиболее развитый объем мезопор полушириной (1,0 —3,0) 1д г. Проведенные исследования специфических электрохимических свойств углеродсодержащей поверхности для полученных модификаций сорбционных материалов позволили установить особенности влияния углеродсодержащей структуры и степени окисленности модификаций сорбентов на сорбционную активность материалов, в том числе в условиях внешней поляризации. С помощью спектрального анализа для всех модификаций сорбционных материалов определены рабочие функциональные группы, участвующие в сорбции различных классов химических соединений, и характер протекающих адсорбционных явлений. Исследованы особенности влияния внешней поляризации на сорбционную активность модификаций сорбционных материалов в динамических условиях и характер сорбционных явлений, протекающих на катодно-поляризованной поверхности в зависимости от характера поверхностных функциональных групп сорбентов. [c.91]

Характер связи ионов металла с ферментами может быть разным. Для группы металлоферментных комплексов характерна относительно непрочная связь между металлом и белковым носителем (апоферментом). О возникновении такой связи судят обычно по появлению или значительному возрастанию активности при добавлении ионов металла к апоферменту. В этом случае металлы связывают с белком часто не в строго определенных стехиометрических соотношениях. Такие металлы принято называть активаторами соответствующих ферментов. Чаще всего металлом, активирующим ферменты этого типа, является магний. [c.135]

Какова роль метилирования G Эксперименты, проведенные с использованием рестриктазы Hpall, свидетельствуют о том, что ДНК неактивных генов метилирована сильнее, нежели ДНК активных генов. Более того, оказалось, что неактивный ген, ДНК которого метилирована, после активации теряет большую часть своих метальных групп. Убедительное доказательство того, что именно метилирование влияет на экспрессию генов, получено в опытах с 5-азацитозином (5-aza- , см. рис. 10-44,6), который на короткий период добавляли к культивируемым клеткам. 5-aza- , аналог основания, не способный метилироваться, включается в состав ДНК и действует в качестве ингибитора поддерживающей метилазы, снижая таким образом общий уровень метилирования ДНК. В клетках, обработанных 5-aza- , определенные ранее неактивные гены активировались и одновременно получали неметилированные остатки С. После разовой активации активное состояние этих генов поддерживалось и в отсутствие 5-aza- во многих последующих поколениях клеток. Этот факт указывает на то, что изначальное метилирование генов способствовало их пребыванию в неактивном состоянии. [c.217]

С-киназа, активированная диацилглицеролом и Са , переносит концевую фосфатную группу с АТР на специфические сериновые или треониновые остатки белков-мишеней, которые в разных клетках различны. Например, во многих животных клетках С-киназа, по-видимому, фосфорилирует и тем самым активирует На Н -обменник плазматической мембраны, контролирующий внутриклеточный pH (разд. 6.4.10) повышение pH в клетке может способствовать пролиферации. Концентрации С-киназы выше всего в головном мозгу, где помимо прочего она фосфорилирует ионные каналы нейронов, изменяя таким образом их свойства и возбудимость клеток (разд. 19.5). В некоторых клетках активация С-киназы усиливает транскрипцию определенных генов. В промоторах по меньшей мере некоторых из этих генов есть общая энхансерная последовательность, узнаваемая регуляторним белком, активность которого растет при активации С-киназы (см. табл. 10-1). Нока, однако, остается невыясненггьгм, как С-киназа активирует этот белок - фосфорилируя (и соответствегшо активируя) его прямо или же действуя косвенно, через каскад протеинкиназ. [c.366]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

Число обнаруживаемых у бактерий белковых и низкомолекулярных факторов, влияющих на эффективность транскрипции различных генов, постоянно увеличивается. Выявлено участие в регуляции активности РНК-полимеразы белковых факторов трансляции, формилметионил-тРНК и гуанозинтетрафосфата, которые обеспечивают сопряжение процессов синтеза РНК и белка, активируя или подавляя выражение определенных генов. Кроме основного сигма-фактора найдены дополнительные сигма-субъединицы, способные переключать транскрипцию с одних групп генов на другие, очевидно, за счет изменения узнающих свойств РНК-полимеразы. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология