Амидные связи

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

ФОСФАТИДЫ (фосфолипиды) — сложные эфиры фосфорной кислоты и глицерина или сфингозина, которые связаны эфирной или амидной связью с одним или несколькими остатками высших жирных кислот. В зависимости от природы спирта, лежащего в основе химической структуры Ф., различают глицерофос-фатиды и сфингофосфатиды. Ф. входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Особенно велико их содержанне в нервной ткани, они есть в мозге, печени, мускулах, принимают участие в окислительных процессах живых организмов. Ф. вместе с холестерином и белками, участвуют в построении мембран клеток, обусловливают избирате,аьную проницаемость для различных соединений, активно переносят вещества через мембраны, играют важную роль в транспортировке жиров, жирных кислот и холестерина. Нарушение синтеза Ф. в организме ведет к развитию жирового перерождения печени. [c.264]

Под действием кислот или щелочей возможен гидролиз полимеров, содержащих амидную связь [c.409]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

В результате реакции образуется стабильная амидная связь. Ацилирование можно также проводить по классическим методикам, например ацетилирование уксусным ангидридом. Как и для других реакций, например для алкилирования, разработаны методики, при которых ацилирование протекает в мягких условиях. Примером этого могут служить реакции аминокислот с изоцианатом и язотиоцианатом, протекающие с образованием гидантоинов и тиогидантоинов. [c.52]

Белки — это высокомолекулярные соединения, состоящие из а-1-аминокислот, связанных Друг с другом пептидными (амидными) связями. Нижней границей молекулярной массы белков условно счи- [c.7]

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью, специфичностью и избирательностью. Например, одна молекула фермента уреэзы гидролизует карбамид в 10 раз быстрее, чем ион водорода, но не оказывает влияния на реакции гидролиза других амидов, хотя карбамид по реакционной способности мало отличается от других соединений с амидной связью. Э. Фишер образно сравнил взаимодействие фермента и субстрата с ключом и замком. Как ключ отпирает только определенный замок, так и фермент катализирует только определенную реакцию. [c.631]

В присутствии таких Со(1П)-комплексов скорость гидролиза амидной связи увеличивается в 10 раз по сравиеиию со скоростью щелочного гидролиза. Подобное ускорение реакций сравнимо со скоростями, полученными для карбоксипептидазы А и ее субстратов. Отметим, что в процессе а, который, по-видимому, предпочтительнее процесса б в случае иона Со(П1), карбонильная группа поляризуется и гораздо легче атакуется молекулой воды извне, чем в отсутствие комплекса. Таким образом, ион металла опять-таки играет роль сверхкислоты. Другими словами, прямая поляризация карбонильной группы ионом металла создает более электрофильный центр на атоме углерода. Естественно, различные ионы металла в этом отношенпп обладают различными свойствами, зависящими в основном от их общего заряда, размера, координационного числа и легкости замещения (обычно) координированной молекулы воды. [c.358]

Для идентификации белков, в том числе и фибриллярных, используется ряд специфических реакций, позволяющих оценить содержание в полимерном субстрате как амидных связей, так и различных радикалов у С -атомов аминокислотных звеньев. [c.354]

Действительно, вангаейтиие типы биополимеров - бел ки, полисахариды, нуклеиновые кислоты — построены ии сравнительно небольших мономерных блоков, соединенных связями через гетероатом. В белках и полипептидах — это остатки аминокислот, соединенных амидной связью. [c.218]

Фермент благодаря своей жесткой трехмерной структуре образует каталитический центр, в котором и осуществляется каталитическая реакция. В то же время небольшой по размеру пептид имеет слабожесткую структуру и не обладает каталитическими свойствами. Интересно, что если ион металла связан с пептидом, то можег происходить гидролиз амидной связи, аналогичный гидролизу, наблюдаемому в присутствии гидролитических ферментов. Таким образом, гидролиз амидов (и эфиров) подвержен каталитическому действию различных ионов металлов, поскольку а-ами-ногруппа и кислород карбонильной группы — два хороших потенциальных лиганда при комплексообразовании. Другими словами, координированные лиганды (пептид) приобретают удивительную активность благодаря эффекту оттягивания электронной плотности положительно заряженными ионами металла. [c.352]

Простые белки представляют собой линейные полимеры аминокислот. Характерной связью между мономерами в белках является амидная связь, о которой уже говорилось в разд. 24.5 [c.444]

Из этих исследований механизма действия карбоксипептн-дазы А можно сделать следующие два вывода 1) 2п(И), по-видимому, связывается с карбонильной группой эфирных и амидных субстратов и 2) 01и-270 — также участник процесса, причем предполагается механизм как общего основного, так и нуклеофильного катализа. Существует также строгое доказательство того, что для эфиров и амидов механизмы различны. Следует обсудить также другой возможный механизм действия карбоксипептидазы А, включающий нуклеофильную атаку эфирной или амидной связи субстрата гидроксильным ионом, координированным цинком(И) Такая возможность тщательно изучена [223], в частности, на гидролизе карбоксилзамещенного эфира 8-оксихинолилглутарата в присутствии 2п(И). [c.350]

Полипептиды состоят из нескольких аминокислот, соединенных амидными связями [c.381]

Рассмотрим характер конформационных изменений, возникающих при комплексообразовании карбоксипептидазы А с субстратоподобным ингибитором [15]. В активном центре свободного фермента (см. рис. 5) имеется система водородных связей (пунктир), которая простирается от Aгg-145 через амидные связи полипептидной цепи (01и-155, А1а-154, 01п-249) и молекулу воды (она не указана на рис. 5) до фенольного гидроксила Туг-248. При контакте этого же фермента с квазисубстратом глицил- -тирозином (см. рис. 7) электростатическое взаимодействие свободной карбоксильной группы квазисубстрата с гуанидиновой группой Aгg-145 (пунктир) вызывает смещение последней на 2 А (по сравнению с ее положением в свободном ферменте). Более того, это смещение одного остатка влечет за собой нарушение всей системы водородных связей, что приводит к повороту боковой цепи Туг-248 с перемещением ее фенольного гидроксила на 12 А. В результате между ней и амидным атомом азота в молекуле квазисубстрата образуется водородная связь (пунктир на рис. 7). [c.24]

В разных случаях гидролиз амидной связи может также ускоряться. В приведенном ниже примере каталитический эффект оказывает пиридиновое кольцо. Первая скоростьлимитирующая стадия (медленная) приводит к образованию промежуточного ацилпиридиния(1-11), напоминающего ацильиое производное фермента, обнаруживаемого во многих ферментативных реакциях. Это промежуточное соединение затем быстро гидролизуется водой. [c.18]

Нуклеофильная концевая аминогруппа белка (остаток первой аминокислоты или белкового мономера, аминогруппы остальных аминокислот вовлечены в образование полимерной цепи, т. е. образуют ненуклеофильные амидные связи) замещает атом фтора по механизму присоединения — отщепления. Такая реакция протекает с образованием отрицательно заряженного промежуточного соединения. [c.50]

В этом синтезе основная реакция элементарно проста — это образование амидной связи меясду двумя амино-кислоталп-г, причем очевидно, что в одной из пих должна быть защищена аминогруппа (В), а в другой карбоксил [c.223]

Эта группа представляет собой ацильную защитную группу, предназначенную для блокирования аминогрупп и легко удаляемую при мягкой кислотной обработке. После ацилирования аминогруппа становится химически неактивной, т. е. теряет нуклеофильные свойства, в результате делокализации электронов по амидной связи (карбамат). Эта группировка вводится при взаимодействии соответствующего хлорида с аминокислотой. Хлорид синтезируют из трег-бутанола и фосгена. [c.70]

Этот остаток лизина, по-видимому, не участвует в первоначальном связывании фосфоэфира с ферментом [24]. Вместо этого субстрат образует две водородные связи между атомами кислорода фосфатной группы и водородным атомом амидной связи в цепи, а также гидратированным остатком глутамина. Водородные связи увеличивают также электрофильность атома фосфора. Еще одна водородная связь, имеющая важное значение для реакции, образуется между протонированным имидазольным кольцом и атомом кислорода субстрата, который далее отщепляется от атома фосфора. Образование этой водородной связи приводит, помимо связывания, к поляризации электронного облака в направлении, которое облегчит полный отрыв протона от имидазольного кольца в процессе гидролиза субстрата (см. ниже). [c.128]

Ферменты обладают свойствами, позволяющими им участвовать в обоих каталитических процессах (гетерогенном и гомогенном). Они способствуют взаимному приближению реагирующих веществ на белковой поверхности либо экстрагируют их из водной фазы внутрь гидрофобной полости. Они связываются с реагентами, благодаря чему скорость химической реакции значительно увеличивается. Например, катализ гидролиза амидной связи ферментом происходит не только благодаря протеканию реакции на белковой поверхности, но и вследствие того, что фермент химически взаимодействует с субстратом, образуя более лабильный эфир, который затем и подвергается гидролизу (см. ниже). [c.192]

Важная особенность метода — специфичность образования амидной связи строго определенным, направляемым матрицей [c.66]

Наконец, следует указать, что принцип углового напряжения амидных связей развит также Моком в 1976 г. и использован в приложении к механизму действия карбоксипептидазы А [121]. Он включает поворот амидной связи таким образом, чтобы стало возможным цис- или транс-присоединение нуклеофила и протона по образующимся орбиталям в переходном состоянии. Этот принцип дополняет теорию (Делоншама) оптимальной геометрии тетраэдрического интермедиата в переходном состоянии. [c.257]

Преимущество этой группы заключается в большей устойчивости карбамата (т. е. меньшей электрофнльности карбонильной группы), чем соответствующей амидной связи, к действию гидразина. Деблокирование можно проводить также концентрированным водным аммиаком. [c.156]

Следовательно, в процессе а вода и гидроксил — два лиганда, замещаемые концевой группой аминокислоты. В процессе б в роли сильного нуклеофила выступают координированные гидроксильная группа или молекула воды, расположение которых благоприятно для атаки амидной связи путем образования тетраэдрического промежуточного соединения, за которой следует освобоягдепие пептида без последнего Ы-концевого аминокислотного остатка. Этот случай [c.357]

Итак, согласно предположенному механизму, карбоксильная, группа 01и-270 действует как общее основание, доставляющее нуклеофил — молекулу воды — к карбонилу. В присутствии метанола первая стадия протекала бы просто в обратном направлении. Следовательно, только второе депротоннрование может сдвинуть реакцию в прямом направлении, и этот перенос протона должен происходить с участием гидроксильной груипы Туг-248, выступающей в качестве мостика между ОН--группой и азотом расщепляемой амидной связи. Этот механизм дает объяснение упомянутому ранее эффекту индуцированного соответствия . [c.348]

Наконец, в полиферментиом комплексе, декарбоксилирование а-кетокислот, липоевая кислота находится не в свободной форме, а ковалентно связана с остатком лизина амидной связью (рнс. 7.8). Свободно поворачивающаяся ножка этой простетической груипы координируется с другими центрами комплекса, так что эффективность процесса связана с уникальной химической организацией на субклеточном уровне. [c.429]

Структура 6-1 предпочтительнее, как следует из данных ЯМР и изотопного обмена протон — дейтрон, и гидролиз протекает с выходом 20%. Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала М-конец, а затем карбонил амидной связи. у-Карбоксильпая группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [c.357]

В приведенном выше примере окисления бензола в фенол перекисью водорода в присутствии Ре + актором является НоОз, индуктором — Ре +, акцептором — С Нд. В сопряженной реакции окисления иодн-стого водорода хромовой кислотой в присутствии РеО актором является Н2Сг04, индуктором — РеО, акцептором Н1. В реакции образования амидной связи карбодиимид — индуктор, карбоновая кислота — актор, амин — акцептор. [c.247]

На основании полученных результатов можно сделать следующие выводы наиболее вероятно, что фотодеградация ненапряженного образца ПА-6 на воздухе представляет собой случайный процесс окислительного разрыва цепи [215]. На основе исследования вида спектров ЭПР Хойвел и др. [216] пришли к выводу, что амидные связи в аморфных областях [c.321]

К атому азота амидной группы вместо одного или двух атомов водорода могут быть присоединены какие-либо органические группы. Амидная связь [c.433]

Карбоксильные группы всех остатков ацетилмурамовой кислоты образуют амидную связь с тетрапеитидами одинакового строения (белые точки па рис. 12). Образующиеся при этом иентидо-гликаны связаны в трехмерную структуру с помощью межнеитид- [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология