Интегральные белки мембран

Для исследования локализации интегральных белков в мембране используются различные методы [И]. Среди них наиболее предпочтительными благодаря своей селективности являются ферментативные. С помощью протеаз, например, если действовать ими сначала на наружную, а затем на внутреннюю поверхности мембраны, можно определить, различна ли структура и функция белка на разных сторонах бислоя. Было показано, в частности, что при перфузии аксона проназой, мишенью действия фермента оказались белки, участвующие в инактивации натриевого канала, и, следовательно, они должны быть размещены на внутренней стороне мембраны. Если же проназой действовали извне, то на инактивацию натриевого канала она почти не влияла (гл. 6). [c.77]

Большая часть мембранных фосфолипидов и гликолипидов представлена в виде бислоя. Липидный бислой играет двоякую роль, будучи одновременно растворителем для интегральных белков мембраны и барьером проницаемости. [c.218]

Рис. 2.20. Модель структуры плазматической мембраны. В двойной слой липидов погружены интегральные белки. Периферические белки только примыкают к поверхности мембраны.

Для экстраполяции вышеизложенных закономерностей на ин-тактные клетки, содержащие белки, исследовали влияние ГНР на эритроциты и митохондрии. Для мембран эритроцитов характерно присутствие значительного количества поверхностных и интегральных белков, приводящее к большой механической прочности мембраны. [c.566]

Сеть спектрина расположена на некотором расстоянии от мембраны, но с ней связана. Латеральная подвижность интегральных белков мембраны зависит от присутствия спектрина. При обработке тканей химотрипсином был выделен белок с массой 72 кДа, который ингибировал взаимодействие спектрина с обедненной этим белком мембраной. С помощью моноклональных антител показано, что 72 кДа белок принадлежит полосе 2,1 его назвали анке-рином. [c.57]

Сверху н снизу небольшие кружки со спиральными хвостами изображают липиды крупные тела, включенные в двойной слой липидов — молекулы белков (интегральные белки). Периферические белки находятся на поверхности мембраны [c.387]

Е. Неправильно. Хотя молекулы углевода в основном присоединены к интегральным белкам мембраны, в гликокаликсе также могут содержаться адсорбированные гликопротеины и протеогликаны. [c.319]

Гормоны и другие сигнальные (регуляторные) молекулы пептидной природы, а также адреналин и норадреналин не проникают через клеточную мембрану. Первое звено действия гормона на клетку-мишень заключается в его присоединении к рецептору данного гормона — интегральному белку мембраны, имеющему на наружной поверхности мембраны центр связывания гормона далее сигнал передается внутрь клетки при участии других специальных белков мембраны, а также белков цитозоля. [c.213]

Плазматическая мембрана состоит из двойного липидного слоя. Гидрофобные концы молекул фосфолипидов и триглицеридов направлены внутрь, а гидрофильные головки — наружу. Благодаря гидрофобным взаимодействиям между остатками жирных кислот, входящих в состав липидов, и электростатическому взаимодействию между гидрофильными головками мембрана стабилизируется. В двойной слой липидов встроены белки так называемые интегральные белки мембран. Они плавают в этом слое, будучи погружены в него частично, или же пронизывают его насквозь. Другие белки прикреплены к поверхности мембраны, и их называют периферийными белками (рис. 1.6). Некоторые мембраны, по-видимому, с одной или с обеих сторон покрыты сетью вытянутых белковых молекул. [c.23]

Что касается полос 3 и 7 и всех четырех полос, окрашивающихся РА5-реактивом, то их можно отделить от мембраны эритроцита только с помощью детергентов или органических растворителей. Следовательно, эти полосы представлены интегральными белками мембраны. Такой вывод подтверждается результатами электронно-микро-скопического исследования методом замораживания-скалывания (рис 10.20) было показано, что часть белков эритроцита погружена в глубь углеводородной области мембраны. [c.213]

На рис. 3 и 4 показана внутренняя сторона мембраны эритроцита электронная микрофотография на рис. 4 получена с использованием метода замораживания-скалывания. При приготовлении препаратов этим методом клетки сначала замораживают, а затем замороженный блок раскалывают. Иногда линия раскола проходит в плоскости между двумя липидными слоями (рис. 3). С обеих образующихся при этом поверхностей делают отпечатки, которые затем исследуют в электронном микроскопе (рис. 4). Внутренняя часть каждого из липидных слоев имеет гладкую поверхность расположенные на ней скопления-это молекулы интегральных белков. Стрелкой показан внешний край скола. [c.344]

Гидрофобные а-спиральные участки интегральных белков обычно содержат от 17 до 26 аминокислотных остатков, что вполне достаточно, чтобы полипептидная цепь однократно пересекла М. б. В белках, к-рые пронизывают М. б. насквозь, такие гидрофобные тяжи соединяют между собой полярные области белковой молекулы, находящиеся на противоположных сторонах мембраны. У белков, расположенных только на одной стороне М. б. и погруженных в нее лишь частично, а-спирали служат своеобразным гидрофобным якорем , прочно удерживающим белок в мембране. В нек-рых случаях заякоривание белков в М.б. происходит при помощи ковалентно связанных с ними липидов. [c.29]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Интегральные белки, подобно липидам, обладают амфипатическими свойствами у них есть гидрофобные области, взаимодействующие с гидрофобными радикалами липидных молекул внутри бислоя, и гидрофильные, обращенные с обеих сторон мембраны к воде. [c.306]

Интегральные белки имеют на своей поверхности большие гидрофобные участки и располагаются внутри мембраны. Для выделения интегральных белков необходимо сначала разрушить липидный бислой. [c.585]

Компонент Fg является интегральным белком мембраны и, по-видимому, насквозь пронизывает ее. В состав Е(,-компонента входит четыре типа субъединиц, в том числе белок, сообщающий данному компоненту чувствительность к олигомицину (следовательно, поэтому компонент обозначается с индексом о — олигомицин). Компонент Fq, во-первых, участвует в связывании F, с мембраной и, во-вторых, в нем имеется протон-проводящий канал, через который происходит перенос с внещней стороны мембраны (по градиенту электрохимического потенциала) к компоненту F,, который при этом активируется и становится способным осуществить каталитическую ступень процесса синтеза АТФ. Таким образом, так же как и комплексы дыхательных ферментов, АТФ-синтетазная система фиксирована в мембране векторно, т. е. ха- [c.204]

Белки выполняют в биологических мембранах две роли. Некоторые из них просто поддерживают структу-ру мембраны (структурные белки). Более важные-функциональные белки непосредственно участвуют в мембранных процессах (химических реакциях и транспорте метаболитов). Белки различаются также по положению в мембране — некоторые лишь адсорбированы на ее поверхности, а другие (интегральные белки) погружены в мембрану так, что только их полярные части находятся снаружи. В некоторых случаях интегральные белки пересекают всю толщину мембраны. [c.214]

В силу большей, чем у фосфолипидов, гидрофобности углеводородных цепочек ганглиозиды увеличивают жесткость билипидного слоя и гидрофобно взаимодействуют с фосфолипидами и интегральными белками мембраны. [c.125]

Рис. 24. Взаимодействие цитоскелета с гликокаликссм 1 — протеогликан, II — коллаген, III — фиброиектин образуют плотную сеть, IV — молекулы актина, V — интегральные белки мембраны типа белка полосы 3

Концентрация рецепторов в клетке крайне низка. Обычно она составляет (0,Д—0,5) 10 i2 молей на 1 мг белка. В клетках крови число -адренергических рецепторов порядка 1000 молекул на клетку. Для получения мембранного рецептора в гомогенном виде необходима очистка в 200—500 тысяч раз. Выделение рецепторов затруднено также тем, что после разрушения клеток, выделения и очистки субклеточных структур рецепторы, локализованные в этих структурах, нельзя тестировать по их биологическим эффектам, так как в большинстве случаев биологический эффект опосредуется согласованной работой многих структур, а подчас и вовсе требует целостности клетки или даже определенного многоклеточного ансамбля. Так, например, после получения очишенной фракции плазматических мембран а-адренергические рецепторы не удается тестировать по повышению проницаемости этих мембран для Са +, так как такие мембраны обычно становятся свободно проницаемыми для всех ионов. Тестировать -адренергические рецепторы по ускорению липолиза нельзя после разрушения жировой ткани ц. выделения мембран. Однако эти мембраны содержат аденилатциклазу, акти--вация которой является первым этапом в процессах ускорения липолиза -адренергическими агонистами. Тестируя - рецепторы по активации аденилатциклазы, можно выделить и очистить плазматическую мембрану, в которой локализованы и -рецепторы и аденилатцик--лаза. Следующим этапом должна быть солюбилизация мембраны детергентами или органйческими раствори- телями, так как практически вс мембранные рецепто- ры — интегральные белки мембраны. После солюбилизации аденилатциклаза сохраняет свою активность, [c.131]

Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. Их можно отделить от нее только с помощью детергентов или органических растворителей. В мембране имеется анионный канал, делающий ее проницаемой для НСО3 и СГ. В формировании канала участвует димерный белок, составляющий 1/4 от общего количества белка в мембране. Этот канал необходим для транспорта СО2 эритроцитами. [c.432]

Т-рецепторы синтезируются Т-лимфоцитами. Эти белки, подобно антителам, являются рецепторами антигенов, но отличаются от антител по структтуре, а также тем, что они не секретируются образовавшись в цитоплазме, они встраиваются в плазматическую мембракгу лимфоцита, т. е. становятся интегральными белками мембраны. При этом центр связывания антигена экспонирован на наружной поверхности мембраны. [c.481]

Как мы видели на примерах переносчиков кислорода и ферментов, описанных в предыдущих главах, рентгеноструктурный анализ является надежным методом изучения трехмерной структуры растворимых белков. Применим ли рентгеноструктурный анализ к мембранным белкам Трудность заключается в том, что до сих пор не удавалось получить интегральных белков мембраны в виде трехмерных кристаллов. Однако некоторые мембранные белки образуют правильную решетку в плоскости мембраны, т.е. двумерные кристаллы. Структурный анализ этих кристаллоидных форм удается осуществить с помощью электронной микроскопии в частности, такое исследование было с успехом проведено на пурпурной мембране НаЬЬасгепит /1а/оЬшт-бактерии, обитающей в соленой среде. Пурпурная мембрана-это специализированная область клеточной мембраны, содержащая бактериородопсин-белок массой 25 кДа, который превращает энергию света в трансмембранный протонный градиент, используемый для синтеза АТР (разд. 19.21). Были получены кристаллоиды в виде листка, или диска, диаметром до 1 мкм. Благодаря тому что в каждом из них содержалось около 20 ООО молекул бактериородопсина, можно было получить изображение, используя очень слабый пучок электронов и тем самым сводя к минимуму радиационные повреждения. Кроме того, для получения изображения с высокой степенью разрешения можно было брать неокрашенные препараты. Одно электронно-микроскопическое изображение кристаллоидного листка пур- [c.221]

Плотность молекул Са -насоса в мембране саркоплазматического ретикулума очень велика, а именно около 20 ООО в расчете на 1 мкм В сущности, Са -АТРаза составляет более 80% общего количества интегральных белков мембраны и занимает треть ее новерхности. Большая субъединица (100 ьДа) Са-насоса пронизывет мембрану и содержитучасток фосфорилирования как и в ( а"" + К"")-насосе, таким участком является специфическая боковая цепь, представленная остатком аспартата. Еще одна общая черта обоих насосов - это наличие гликопротеина в Са -насосе гликопротеин массой 55 кДа связан с большой субъединицей. [c.312]

Внутримол. динамика мембранных белков изучена меньше, чем липидов. Известно лишь, что боковые заместители на тех участках полипептидной цепи, к-рые погружены в липидный бислой, в значит, мере иммобилизованы. Мн. мембранные белки способны легко диффундировать вдоль мембраны и обладают довольно высокой вращат. подвижностью. Но даже в случае самых подвижных белков измеряемые коэф. диффузии примерно на порядок ниже, чем для липидных молекул. Времена вращат. релаксации для интегральных белков лежат в диапазоне от 20 до 500 мкс, а коэф. латеральной диффузии (вдоль бислоя) варьирует от 7-10 до 10 см -с . [c.30]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

Периферические белки связаны с гидрофильной поверхностью бислоя своими полярными радикалами с образованием нековалентньгх (ионных, водородных) связей. Многие периферические белки ассоциированы с мембраной за счет нековалентного взаимодействия с экспонированной на поверхность бислоя частью интегрального белка. Белки такого типа легко отделить от мембраны, не нарушив ее интактность. [c.305]

Хотя жидкомозаичная модель сейчас общепризнана, следует помнить, что она все же представляет собой упрощенное и схематичное отражение столь сложной и разносторонней системы, как биологическая мембрана. Одним из основных постулатов этой модели является предположение о свободном движении молекул белков и липидов в двумерной фазе липидного бислоя. Однако вскоре выяснилось, что не все белки и липиды способны к свободному перемещению, в некоторых случаях их подвижность сильно ограничена. Во многих мембранах интегральные белки находятся в фиксированных положениях за счет высокой концентрации белка, вследствие его агрегации, образования липидных доменов, а также в результате взаимодействия белков с цитоскелетом, образуемым внутренними структурами клетки. [c.585]

Рис 27 Модель клеточной мембраны прокари от I — липидный бислой II — интегральные белки III — олигосахаридная боковая цепь в гликолипиде IV — углевод V — гликопротеин [c.100]

В мембране эритроцита, например, содержится около 20 различньк белков, а во внутренней митохондриальной мембране их значительно больше. Некоторые белки в мембранах обладают ферментативной активнос гью, другие обеспечивают связьшанне и перенос молекулП. полярных веществ через мембраны. Мембранные белки различаются по ха- рактеру св и с мембранными структу- рами. Одни белки, называемые внешний ми, или периферическими, непрочно связаны с поверхностью мембраны другие, называемые внутренними, или интегральными,-потружты внутрь мембраны и даже могут пронизывать ее насквозь (рис. 12-17). Периферические белки обычно легко экстрагируются из мембран, тогда как интегральные белки могут быть вьщелены только при помощи де- [c.343]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Функции липидной части мембраны. Липиды, входящие в состав мембран, служат растворителем для их интегральных белков, барьером проницаемости для полярных молекул. Гидрофобные жирорастворимые вещества легко проходят через липидный бислой. Малые молекулы газов — кислород, двуокись углерода и азот легко диффундируют через гидрофобную область мембраны. Липиды мембраны обеспечивают ее жидкостность или текучесть. Жесткость определяется степенью насыщенности жирных кислот в фосфолипидах и наличием холестерина. Текучесть мембраны тем ниже, чем выше насыщенность жирных кислот и чем больше содержание холестерина. От нее зависят такие функции мембраны, как транспорт веществ через мембрану, взаимодействие рецепторов с лигандами. Основой старения и атеросклероза является понижение жидкостности мембран. [c.101]

Белки мембран встроены в липидный бислой. Различают внешние (периферические) белки — непрочно связанные с поверхностью мембраны внутренние (интегральные) белки — погруженные внутрь мембраны гидрофобными радикалами аминокислот прошивающие белки — пронизывают мембрану насквозь. Периферические и частично интегральные белки связаны с углеводами и являются рецеп- [c.101]

Рис. 10,12. Модели строения биологической мембраны а — по Даниэли и Давсону I — липидный бислой 2 — мономолекулярный слой белков б—мозаичная модель /—липидный бислой 2—поверхностный слой белков 3 — интегральные белки 4 — ионный канал

Полярные группы взаимодействуют с белками. Даниэли и Давсон предполагали, что белки образуют симметричные мономолекулярные слои на внешней и внутренней стороне липидного бислоя. Позднее было установлено асимметричное распределение белков в клеточных мембранах. Среди мембранных белков имеются такие, которые способны взаимодействовать с гидрофобными радикалами и проникать в глубь мембраны (интегральные белки). Так как часть поверхности мембраны свободна от белков (у эритроцитов около 30 %, у микросомаль-ных мембран около 20 %), в настоящее время наиболее принятой является мозаичная модель мембраны (рис. 10.12, б). Макро- [c.435]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология