Белок гены

Поскольку такой механизм первичного взаимодействия способствует связыванию фагов с любыми отрицательно заряженными поверхностями, у некоторых фагов развились приспособления, препятствующие такому неспецифическому связыванию или (если оно произошло) инъекции генома. Например, хвостовые волокна фага Т4 обычно уложены таким образом, что не могут обеспечить адсорбции частицы без активации триптофаном. Фаг Х обладает способностью начинать инъекцию ДНК лишь после взаимодействия участка хвостового отростка фага с определенным белком клеточной мембраны, продуктом гена pts М. Интересно, что белок гена pis М, как и адсорбционный белок Lam В, участвует в транспорте углеводов. Поскольку синтез белка Lam В индуцируется в присутствии мальтозы, то и количество рецепторных сайтов для фага X зависит от этого. [c.197]

Белок гена 32 фага Т4 35 000 1 5,5 О.ц. ДНК Отсутствует -10 10 1000 [c.361]

Белок гена bed действует как позитивный регулятор экспрессии ЛЬ. вызывая накопление hb у переднего конца эмбриона. Продукт гена nos, по-видимо-му, ингибирует активность белка hb. Более того, продукты генов bed и nos блокируют экспрессию [c.85]

Для выявления ДНК легионелл разработано несколько вариантов ПЦР, основанных на амплификации гена mip (кодирует поверхностный макрофаг-индуцирующий белок), гена цитолизина и ряда других маркеров. Наиболее широко применяется двухэтапная ПЦР-диагностика вначале — предварительное определение легионелл с универсальными для семейства праймерами (чувствительность — 30 — 50 клеток в образце), а затем проводят внутривидовую идентификацию L. pneumophila с использованием высокоспецифичных праймеров. Использование ПЦР позволяет также обнаруживать легионеллы в объектах внешней среды и изучать их связи в различных микробиоценозах. [c.138]

Индукция профага и начало вегетативного роста представляют собой обращение процесса интеграции. Инактивация иммунитетного репрессора запускает цепь событий, приводящих к высвобождению фагового генома. Восстановление кольцевого генома вегетативного фага X проходит через те же стадии, которые изображены на фиг. 171, но в обратном порядке. Белок гена int также участвует в обращении процесса интеграции. Кроме него для высвобождения профага из хромосомы лизогенной бактерии требуется еще один, так называемый белок выщепления (ex ision protein), кодируемый геном xis. [c.346]

Белок гена 52-высококооперативный, связывающийся с одноцепочечной ДНК и необходимый в стехиометрических количествах. Этот белок был первым охарактеризованным белком такого типа. По-видимому, он необходим для правильной геометрии репликационной вилки фага Т4, поскольку белок SSB из Е. соН не замещает его. Белок гена 32 образует комплекс с ДНК-полимеразой фага Т4 это взаимодействие, по-видимому, важно для образования репликационной вилки. [c.428]

Белок гена 41 имеет ОТРазную активность, стимулируемую одноцепочечной ДНК. Связываясь с ней, белок способен перемещаться со скоростью примерно 400 нуклеотидов в секунду. Возможно, что его роль аналогична роли белка DnaB бактерии-хозяина и заключается в поиске сайтов, в которых этот белок останавливается и инициирует синтез затравки. Предполагается, что энергию для перемещения обеспечивает гидролиз GTP. [c.428]

Белок гена 61 необходим в значительно меньших количествах, чем большинство других белков, участвующих в репликации фага Т4. Это препятствовало его изучению. (Требуемое количество этого белка так мало, что первоначально он не был замечен как необходимый компонент его было достаточно, когда он присутствовал в виде загрязняющей примеси в препарате белка гена 32.) Возможно, что белок гена 61 является праймазой, аналогичной белку DnaG Е. oli. В клетке, по-видимому, существует не более 10 молекул белка гена 61. [c.428]

Поскольку гены эукариот обычно не экспрессируются в клетках прокариот, прибегают к иным методам. Используют иммунохи-мические методы, в частности моноклональные антитела, если белок (генный продукт) доступен и им можно иммунизировать животных. Для идентификации несущих ген клонов по гибридизации ДНК — РНК используют также меченную радиоактивными изотопами иРНК. [c.277]

Клетки Е. соИ инфицировали фагом Т4 в среде, содержащей С-лейцин другую культуру инфицировали фагом Т4, мутантным в гене 32, в среде, содержащей Н лспцпн. Белки выделяли, смешивали и износили на колонку с одноцепочечной ДНК-целлюлозой. Колонку последовательно промывали 0,15, 0,60 и 2,0 М Na l. Во фракции, соответствующей концентрации 2,0 М, имелся дефицит по Ш-лейцину, показывающий, что эта фракция содержит меченный белок гена 32. Это было первым успешным применением хроматографии на ДИК-целлюлозе для очистки ДНК-связанных белков. О С [Alberts В. М., Fed. [c.214]

Открытие того факта, что ДНК фага фХ174 кодирует больше белков, чем позволяет имеющееся в ней количество нуклеотидов, бьшо совершенно загадочным. Как этот вирус может кодировать более 2000 аминокислотных остатков, если он содержит всего лишь 5375 нуклеотидов Ответ был получен из полной последовательности оснований (разд. 24.29), когда обнаружилось, что в ДНК фага фХ174 некоторые гены перекрываются. Определенные участки соответствующих транскриптов транслируются в различных рамках считывания, что приводит к образованию белков с различными последовательностями аминокислот (рис. 26.6). Например, одни и те же 300 нуклеотидов кодируют белок гена Е и большую часть белка гена D. Еще более поразительный [c.77]

Белок гена A фага < X174 Репликаза фага Qj8 Белок гена А фага R17 Белок гена его фага Л [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология