Коллинеарность гена и белка

КОЛЛИНЕАРНОСТЬ ГЕНА И БЕЛКА [c.365]

Когда мы ранее рассматривали общую природу генетического кода (гл. VIII и XIII), принималось как само собой разумеющееся, что последовательность азотистых оснований в ДНК коллинеарна определяемой ею последовательности аминокислот в белке. Таким образом, подразумевалось, что порядок расположения оснований, определяющих последовательность аминокислот, таков же, как и порядок кодируемых аминокислот. Однако на страницах этой книги мы не привели еще ни одного довода, подтверждающего, что это наболее существенное предположение о характере информационной связи между геном и белком действительно справедливо. Допущенное нами промедление отражает аналогичное промедление в истории молекулярно-генетических исследований лишь через десять с лишним лет после того, как это положение впервые было четко сформулировано, Яновский в 1966 г. доказал его правильность. Полученное доказательство коллинеарности гена и белка основывалась на построении с помощью трансдукции карты тонкой генетической структуры гена trpk Е. соИ. [c.365]

Коллинеарность гена и белка [c.85]

Генетическое кодирование аминокислотных последовательностей в белках. Известно, что последовательность аминокислот в каждом белке определяется последовательностью мононуклеотидных строительных блоков в отдельных отрезках линейной молекулы дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК). Определенные триплеты мононуклеотидов в цепи ДНК, так называемые кодоны, соответствуют определенным аминокислотам. Последовательность кодонов в ДНК коллинеарна аминокислотной последовательности кодируемой ею полипептидной цепи. Участок молекулы ДНК, кодирующий одну полную полипептидную цепь, называется цистроном или геном. В настоящее время накоплено много сведений о белках и их биологической активности на основе исследования молекулярных взаимодействий между генами и белками, поскольку [c.381]

Предположение о коллинеарности нуклеотидных и аминокислотных последовательностей было высказано в числе первых в дискуссии о природе генетического кода. Догадки такого рода возникли после того, как было показано, что многие мутации проявляются в замене одной-единственной аминокислоты в белках бактерий, растений или животных. Но гипотеза коллинеарности оставалась неподтвержденной до тех пор, пока не были проведены тщательные генетические и биохимические исследования хорощо охарактеризованных генно-белковых систем. Например, было показано, что относительное положение аминокислотных замен в а-субъеди-нице триптофанеинтетазы К сой согласуется с относительной локализацией на карте соответствующих мутаций в >рЛ-гене этого микроорганизма. Однако вьщелить и охарактеризовать мутантную ДНК в то время не удалось, поэтому нельзя было установить соответствие между нуклеотидными последовательностями и аминокислотными. [c.131]

Таблица генетического кода в ее окончательной форме позволяет проводить теоретический анализ данных об аминокислотных замещениях в мутантных белках. Эти данные могут быть использованы для проверки важнейшего постулата о том, что мутации, приводящие к замене одной аминокислоты, возникают, как правило, в результате замещений одиночных оснований в генетических полинуклеотидах. Например, с этой точки зрения можно рассмотреть результаты Яновского, полученные при доказательстве коллинеарности гена А триптофан-синтазы Е. oli и А-белка этого фермента. Если сравнить данные, представленные на фиг. 181 и в табл. 27, становится очевидным, что каждую обнаруженную замену аминокислоты можно объяснить простым замещением одного азотистого основания на другое. Например, у мутанта trpA23, нормальный глицин (кодон ГГ точка означает, что глицин может кодироваться триплетом с любым из четырех нуклеотидов в третьем положении), стоящий на 210-м месте в белке дикого типа, замещен аргинином (кодон АГг). Очевидно, что эта мутация была вызвана замещением нормального гуанина в первом положении кодона на аденин. [c.442]

ДНК и информационно связанные с ней молекулы РНК и белков можно представить как одномерные структуры, состоящие из множества мономер-HbDi единиц. В ДНК информация записана в виде последовательно расположенных дезоксинуклеотид-HbDi пар, образующих длинные цепи, а в РНК—в виде последовательности рибонуклеотидов. Уникальность белков определяется линейной последовательностью аминокислот в их полипептидной цепи. Природу информационной связи между ДНК и белками удалось понять, проводя генетические и биохимические исследования мутаций в данном гене и сопоставляя их со специфическими изменениями в аминокислотной последовательности соответствующего белка. Благодаря этим исследованиям была выявлена также коллинеарность последовательностей нуклеотидов в ДНК и аминокислот в белках. Наличие такой корреляции подразумевало существование генетического кода, связывающего нуклеотидные и аминокислотные последовательности обоих полимеров. Но какова природа этого кода И в частности - как последовательности ДНК, состоящие всего из четырех нуклеотидов, могут детерминировать белковые последовательности, состоящие не менее чем из 20 аминокислот Какие химические процессы управляют трансляцией генетического кода и как они регулируются при формировании [c.115]

Следовательно, десять изученных атбег-мутантов содержат бессмысленные мутации в разных местах гена белка головки, вызывающие преждевременную терминацию роста белковой цепочки. Более того, поскольку порядок этих бессмысленных кодонов соответствует размерам неполных полипептидных цепей, образующихся у соответствующих мутантов (что следует из сравнения фиг. 224 и 225), можно заключить, что порядок кодонов и порядок аминокислот коллинеарны. Это означает, что нуклеотидная последовательность гена белка головки транслируется слева направо, как это указано на фиг. 224 и 225. [c.454]

В 1964 г. С. Бреннер и его сотрудники получили прямые доводы в пользу такого объяснения природы а/п-фенотипа, а также доказали более общее положение, что бессмысленные кодоны прерывают процесс сборки полипептида. Помимо этого, в их работе независимо от опытов, описанных в гл. XIV, была еще раз продемонстрирована коллинеарность последовательности нуклеотидов в ДНК с последовательностью аминокислот в белке. В работе группы Бреннера использовался набор из 10 атЬег-щтгтоъ бактериофага Т4, содержащих мутации в гене 23 (см. карту на фиг. 154), который определяет первичную структуру белка головки бактериофага. С помощью генетических скрещиваний, подобных описанным в гл. XIII, была построена карта, устанавливающая относительное расположение этих мутаций внутри гена (фиг. 224). [c.453]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология