Ациламиногруппа в субстратах

Связь с 01у-193 слабая, однако по мере увеличения длины двойной связи между атомами углерода и кислорода в ходе реакции и превращения ее в одинарную связь между атомом кислорода и 01у-193 становится достаточно прочной [32]. По строение моделей для субтилизина приводит к аналогичному, хотя и отличающемуся в деталях механизму [35]. Изначально карбонильный кислород не располагается между двумя ЫН-группами в фермент-субстратном комплексе, а занимает это положение по мере образования тетраэдрического промежуточного соединения. Предполагается также, что водородная связь между Ы-ациламиногруппой субстрата и 5ег-214 образуется только в тетраэдрическом промежуточном соединении. [c.322]

В специфическом кармане химотрипсина между атомом водорода Ы-ациламиногруппы субстрата и карбонильной группой 5ег-214 образуется водородная связь. Все располагающиеся [c.369]

Установлено, что хороший субстрат должен содержать а-во-дородный атом, ациламиногруппу R, уходящую группу в правильном положении, как это обозначено в (58) и достаточно (но не слишком) большую гидрофобную группу в боковом радикале R , который не должен иметь разветвлений у первого (Р) углеродного атома. Сумма этих требований привела к заключению, что в химотрипсине имеются три связывающих центра pi, р2 и рз (59) для групп R, R и R соответственно, и что их относительные положения и в какой-то степени их формы и размеры комплементарны группам R лучших субстратов. [c.512]

Можно теперь представить, как возникает хиральная спец фичность химотрипсина (62а). Если R прочно связывается в гл дрофобном участке pi, а ациламиногруппа располагается в цен тре специфичности рг, то положения остающихся заместителей Н и OR фиксируются. Производные -аминокислот связываютсй в реакционноспособной конфигурации, показанной на (62а), но в случае производных /)-аминокислот группы И и OR меняются местами, в силу чего карбонильная группа субстрата более не на ходится в контакте с нуклеофильными группами активного цен тра. Производные u-аминокислот могут связываться ферментом — [c.513]

Аналогичным образом р-фенилпропиоиилхимотрипсин деацилируется только в 17,8 раз быстрее ацетилхимотрипсина. Причина, по которой за повышение реакционной способности ответственны как ароматическое кольцо, так и ациламиногруппа, была выявлена с помощью рентгеноструктурного анализа. Как отмечалось в гл. 1 и будет показано ниже, карбонильный кислород полипептидного субстрата расположен между ЫН-группами полипептидного остова, принадлежащими 5ег-195 и 01у-193. Такой [c.367]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология