Холинэстеразы, протеолитическая

Уже в самом начале исследований было ясно, что речь идет о действительно высоко специфической реакционноспособности ФОС определенного строения, поскольку их ингибирующий эффект проявлялся практически только лишь в отношении холинэстераз, причем в необычайно низких концентрациях ингибитора (часто порядка 10 — 10 М). Обнаруженная одновременно способность ФОС ингибировать некоторые протеолитические и эсте-ролитические ферменты не имела, по-видимому, практического значения для биологической активности ФОС и проявлялась при значительно (на несколько порядков) более высоких концентрациях. [c.204]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

Белками являются многочисленные ферменты (энзимы) животных и растительных организмов, такие, как ферменты пищеварения — пепсин, химотрипсин, трипсин, различные пептидазы и другие протеолитические ферменты, эстеразы, в частности холинэстераза (стр. 773) и т. д. [c.689]

Отсюда был сделан принципиальной важности вывод о том, что в основе механизма ингибирования холинэстераз фосфорорганическими соединениями лежит необратимая химическая реакция бимолекулярного механизма. При этом оказалось, что бимолекулярные константы скорости ингибирования холинэстераз имеют, как правило, очень большие величины. Так, по данным Яндорфа и соавторов [143], бимолекулярные константы скорости ингибирования холинэстераз и ряда протеолитических ферментов некоторыми ФОС имеют следующие значения (табл. 27). [c.205]

Для этой последовательности характерно соседство с серином дикарбоновой аминокислоты, аспарагиновой для протеолитических ферментов с эстеразным действием и глутаминовой — для холинэстеразы и эстеразы алифатических эфиров — с одной стороны и простейших аминокислот (глицин и аланин) — с другой. Более подробные сведения об этих работах и библиографию можно найти в соответствующих обзорах [18, 156]. [c.215]

Серин в эстеразах (холинэстераза) и протеолитических ферментах (химотрипсин) находится в окружении, с одной стороны, глицина и глутаминовой кислоты или аспарагина, а с другой — аланина или глицина. Естественно предположить, что это соседство и повышает его специфическую активность, доводя ее до уровня ферментной. Но попытки создать модель фермента из коротких пептидных цепочек, содержащих последовательность Гли-асп-сер-гли, привели к отрицательным результатам такие фрагменты не обнаружили каталитической активности. Следовательно, не ближайшие соседи или во всяком случае не только они ответственны за высокий уровень активности гидроксила серина. Вполне возможно, [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология