Белки кооперативная полимеризация

В последние годы детально исследованы строение и свойства некоторых водорастворимых кооперативных комплексов синтетических линейных полиэлектролитов с глобулярными белками, в частности с белками сыворотки крови [165—168]. В роли кооперативного партнера по отношению к линейному полимеру выступают функциональные группы на поверхности белковой глобулы. Бычий сывороточный альбумин (БСА), например в области нейтральных pH образует комплексы с поликатионами, с некоторыми полианионами [169] и с амфотер-ными линейными полиэлектролитами [166]. Образование комплексов белков с линейными полиэлектролитами фактически состоит в прилипании более или менее протяженных участков полимерных цепей к поверхности белковых глобул. В зависимости от степени полимеризации при прочих равных условиях одна макромолекула может приклеиваться либо к одной, либо к нескольким глобулам [165]. Необходимо подчеркнуть, что в комплексах сохраняются достаточно длинные участки линейной цепи в виде петель или свободных концов, которые обеспечивают потенциальную возможность дополнительного многоточечного связывания с другими молекулами или частицами. [c.206]

Схема на рис. 5-46, где подробно изображена репликационная вилка, позволяет судить о том, как работают отдельные части такой репликационной мащииы . В области вилки действуют две идентичные ДНК-полимеразы - на ведущей и на отстающей цени. Спираль ДНК расплетается в результате совместного действия ДНК-полимеразы, работающей на ведущей цени, и ДНК-геликазы, движущейся вдоль отстающей цепи ЭТОМ) процессу способствуют кооперативно связывающиеся молекулы дестабилизирующегося белка. В го время как на ведущей цени ДНК-нолимераза работает непрерывно, на отстающей цепи фермент через онределенные интервалы прерывает и вновь возобновляет свою работу, используя для полимеризации короткие РНК-затравки, синтезируемые ДНК-нраймазой. [c.293]

Рис. 5-45. Влияние дестабилизирующих белков на структуру одно-цепочечной ДНК. Поскольку каждая белковая молекула предпочитает связываться с другой уже связавшейся ранее молекулой (так называемое кооперативное связывание), эти белки образуют длинные кластеры, выпрямляющие матричные нени ДНК и облегчающие процесс полимеризации. Структуры в форме шпильки , возникающие в свободной одноценочечной ДНК, образуются путем случайного спаривания оснований в коротких участках, содержащих взаимно комплементарные последовательности нуклеотидов, они напоминают короткие спирали, возникающие во всех молекулах РНК

Генерализованные изменения цитоскелетно-мембранной системы клетки обеспечивают кооперативные свойства белковых макромолекул и их надмолекулярных ассоциатов. Среди последних особо следует выделить актин и актин-связыващие белки. Актин составляет около 20 % от общего белка протоплазмы. Он способен к обратимой полимеризации - деполимеризации и потому в клетке может находиться в глобулярной и фибриллярной форлах. В полимерной форме он в свою очередь может образовывать структуры высших порядков пучки мик-рофиламентов и трехмерное переплетение филаментов - гель. Последний наряду с микротрубочками выполняет опорную функцию цитоскелета, определяя форму клетки. Полимеризация актина достаточно быстрый процесс и потому механические свойства белка могут меняться в течение минут. Процесс приводит к желатинизации протоплазмы - событию важному для жизнедеятельности клетки. Жела-тинизация протоплазмы лежит в основе многих реакций клетки на возмущающее воздействие. [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология