Белки гормоны сыворотки крови

Гомеостаз ионов кальция регулируется сложным путем. Ключевые роли в этом процессе играют паратиреоидный гормон (ПТГ) и тиреоидный гормон кальцитонин. При уменьшении концентрации ионов Са + возрастает секреция ПТГ — пептидного гормона, содержащего 83 аминокислотных остатка. Непосредственно под влиянием этого гормона остеокласты увеличивают растворение содержащихся в костях минеральных соединений. ПТГ увеличивает также реабсорбцию ионов a + в почечных канальцах. Суммарный эффект проявляется в повышении уровня кальция в сыворотке крови. В свою очередь при увеличении содержания ионов Са + сек-ретируется гормон кальцитоцин, действие которого состоит в снижении концентрации ионов Са2+засчет ускорения отложения кальция в результате деятельности остеобластов. Таким образом, эти два гормона действуют по системе пуш-пул (push-pull) с обратной связью (гл. 6, разд. Е.4). В процессе регуляции концентрации ионов кальция принимает участие также витамин D (дополнение 12-Г), который, судя по всему, требуется для синтеза Са2+-связывающих белков, необходимых для всасывания ионов Са" + в кишечнике, реабсорбции его в почках и растворения костной ткани. Своевременное поступление нужных количеств витамина D является [c.374]

Жидкость крови, свободная от клеток, носит название плазмы крови. На долю плазмы приходится около 55% общей массы крови. В ней растворены сахара, гормоны, витамины, соли и прочие низкомолекулярные вещества, а также многочисленные белки крови. Иммунологи, как правило, имеют дело не с плазмой, а с сывороткой крови. Так называют плазму, освобожденную от фибриногена. Ее очень просто получить, если дать крови в пробирке свернуться в отсутствие антикоагулянтов и удалить образовавщийся сгусток центрифугированием (предварительно его надо отделить от стенки стеклянной пробирки, к которой он прилипает). Основную массу белков сыво тки составляют альбумины и глобулины. Это грубое деление белков сыворотки на два класса было первоначально введено, исходя из различия в их растворимости. Глобулины осаждаются полунасыщен-ным раствором сульфата аммония (- 2 М), а альбумины в нем растворимы. По растворимости же глобулины иногда подразделяют на эуглобулины ( истинные глобулины), нерастворимые в дистиллированной воде, и псевдоглобулины — в ней растворимые. [c.83]

Белки являются носителями жизни. Просто или сложно построен организм, он обязательно содержит белковые вещества. Белки входят в состав сыворотки крови, гемоглобина, мышц, волос, ферментов и некоторых гормонов. Белки являются источником энергии. [c.293]

В настоящей книге подробно не описываются отдельные типы белковых веществ, основное внимание здесь уделено ферментным белкам. О двух главных группах — растворимых (очень часто простых) и сложных белках — упоминается очень коротко. По своим свойствам и функциям растворимые белки очень разнообразны, иногда это просто питательные вещества для растущих тканей. Значительная часть этих белков наделена специфической биологической активностью — ферменты, антитела, гормоны и др. Важнейшие группы белков, относящиеся к растворимым,— это белки сыворотки крови, белки молока, яиц, растительные протеины, а также протамины и гистоны. [c.37]

Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких миллионов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) — 12 640, миоглобина (белка мышц) — 17 ООО, гемоглобина — 64 500, глобулина сыворотки крови — 176 ООО, миозина (белка мышц) — 493 ООО. Масса белковых молекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях. [c.239]

При диагностике рака и лечении больных весьма полезны биохимические тесты. Известно, что многие формы опухолей сопровождаются нарушением продукции ферментов, белков и гормонов, что можно обнаружить при исследовании плазмы или сыворотки крови. Соответствующие молекулы называются опухолевыми маркерами. Анализ таких маркеров является в настоящее время составной частью схемы ведения больных с некоторыми типами опухолей (табл. 57.1). В табл. 57.2 представлены примеры использования опухолевых маркеров в диагностике и при лечении больных. В настоящее время установлено, что 1) не существует единого универсального для всех типов опухолей маркера нет его и для всех пациентов с данным типом опухоли необходим анализ целого ряда маркеров 2) опухолевые маркеры. [c.352]

Аффинная хроматография может быть использована на начальном этапе очистки при условии, что выделяемый белок настолько прочно и специфически взаимодействует с лигандом, что отделение его от сопутствующих примесей достигается в одну стадию, К таким примерам относится извлечение из сыворотки крови специфических антител с помощью иммобилизованных антигенов, извлечение гормонов из солюбилизированных плазматических мембран. Аффинная хроматография особенно эффективна в качестве начального этапа в том случае, если стабильность выделяемого вещества вызывает сомнение и необходимо по возможности сократить число стадий очистки. Причиной нестабильности может быть термолабильность белко- [c.180]

В книгу внесены следующие крупные изменения 1) сильно расширен отдел определения витаминов, 2) добавлено определение некоторых гормонов, 3) добавлено определение ряда ферментов, 4) совершенно переработана глава об определении белков сыворотки, 5) сильно расширена глава об определении пигментов и желчных кислот, 6) добавлено определение связанных углеводов крови, 7) добавлено описание хроматографии на бумаге и электрофореза на бумаге, 8) дано описание работы с некоторыми приборами (КОЛ-1, ФЭК, СФ-4, ЭФЗ и т. п.). Многие методики заменены другими — менее трудоемкими или более безопасными. Ввиду невозможности увеличения объема книги это сделано за счет более трудоемких методик, постепенно выходящих из употребления. [c.3]

Для исчерпывающего ферментативного гидролиза необходимо, чтобы белковая глобула находилась в денатурированном состоянии, т. е. все пептидные связи должны быть максимально доступными для атаки ферментом. В белке же, находящемся в нативной конформации, как правило, гидролизу подвергается только ограниченное число связей, расположенных на поверхности белковой молекулы, что приводит к образованию небольшого числа фрагментов. Этот процесс известен под названием ограниченного протеолиза. Реакции ограниченного протеолиза широко распространены в биологических системах, и с ними связано осуществление целого ряда физиологических процессов. В частности, к ним относятся проиессы активации зимогенов протеиназ желудочно-кишечного тракта и сыворотки крови, процессинг многих гормонов и т. п. [c.47]

АЛЬБУМИН СЫВОРОТОЧНЫЙ (серумальбумин), один из гл. белковых компонентов сыворотки крови. Построен из одной полипептидной цепи (в бычьем Л. с. содержится 581 остаток аминокислот), образующей неск. доменов мол. м. 67 ООО. В организме связывает и переносит жирные к-ты и др. ПАВ, билирубин, аминокислоты, гормоны, лек. в-ва. АЛЬБУМИН ЯИЧНЫЙ (овальбумин), фос4югликопроте-ид яичного белка мол. м. 45 ООО. Известно веек, форм, отличающихся содержанием остатков фосфосерина. Примен. в конд. произ-ве. [c.27]

Использование меченых препаратов для оценки их рецепции белками, а также активности ферментов. В настоящее время радиометрические и радиоиммунологические методы нашли широкое применение в научных медицинских исследованиях и практической медицине для оценки активности ряда ферментов, уровня гормонов в сыворотке крови, а также рецепторов к гормонам и факторам роста [64-66]. Например, радиометрические методы, и в частности, методы определения рецепторов к стероидным гормонам, достаточно широко применяются для оценки гормоночувствительности опухолей [67-69. [c.536]

В ответ на попадание в организм чужеродных белков (антигенов) у животных синтезируются специфические к ним антитела. Белок-антитело, появляющийся в сыворотке крови, обладает способностью очень прочно, но обратимо связываться с молекулой антигена. Каждое антитело характеризуется высокой степенью специфичности и связывает только тот антиген, который стимулировал его выработку. Эти свойства антител, а именно их специфичность и сродство по отношению к своим антигенам были использованы Розалиндой Ялоу и ее коллегами для измерения крайне малых концентраций полипептидньк гормонов в крови и тканях. Суть метода состоит в следующем. Измеряемый гормон используют в качестве антигена (Аг) и вводят его морским свинкам. После нескольких инъекций у животных в плазме крови появляются антитела к введенному гормону, причем в достаточно высокой концентрации. Далее из сыворотки выделяют антитела (Ат) и смешивают их с известным количеством радиоактивно меченного гормона (Аг) при этом в результате обратимой реакции, равновесие которой сильно сдвинуто вправо, образуется комплекс антиген-антитело [c.784]

Высокоочищенные стандартные препараты гаптенов можно получить от производящих их фирм и из некоторых некоммерческих источников, например из коллекции стандартов стероидов Медицинского научно-исследовательского центра. Многие гаптены (например, определенные гормоны и лекарства) довольно плохо и с различной аффинностью связываются с белками крови, поэтому частично (обычно <5%) они находятся в свободном виде. Ранее иммуноанализу многих гаптенов предшествовало их выделение экстракцией. В последнее время интенсивно разрабатываются методы определения суммарного количества определенного гаптена в сыворотке или плазме без его выделения. Кроме того разработан прямой разделительный метод для определения не связанного С белками свободного гаптена (например, свободного Т4) в сыворотке. Эти разрабопси включают создание и калибровку соответствующих [c.35]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Техника применения срезов тканей животных для исследова- ния метаболизма манометрическим методом бьша введена Варбур- гом около 50 лет назад,. Она основывается на допущении, что в срезе протекают те же реакции, что и в целом органе. В некоторых случаях такое допущение спорно. В срезе не сохраняется ни иннервации, ни кровоснабжения, а газообмен ограничивается диффузией. Вполне вероятно поэтому, что в толще среза клетки находятся в анаэробных условиях, в то время как клетки поверхностных слоев подвергаются воздействию токсических концентраций кислорода, поскольку обычно в таких экспериментах инкубацию проводит в атмосфере, на 95% насыщенной кислородом. Кроме того, может сказываться отсутствие некоторых белков и гормонов, обычно содержащихся в крови и влияющих на проницаемость клеток in vivo. Как следствие этого некоторые субстраты, возможно, не смогут проникнуть внутрь клеток тканевого среза. Несмотря на все эти ограничения, данный метод оказался необычайно полезным. Ряд перечисленных выше трудностей преодолевают, приготавливая очень тонкие срезы одинаковой толщины (0,2 мм) и помещая их в соответствующую среду. Обычно это растворы Кребса—Рингера которые по своему ионному составу приближаются к сыворотке крови млекопитающих, что позволяет сохранять целостность исследуемых клеток (разд. 1.7). [c.254]

Согласно современным представлениям, плазма циркулирующей крови содержит свыше ста белков, включая гормоны и ферменты. Возможности электрофоретических методов разделения довольно ограничены с их помощью удается получить лишь около 20 белковых фракций. Однако иммунохимические методы, особенно иммуноэлектрофорез, обладают большими возможностями они позволяют идентифицировать до 30 фракций белков сыворотки. Значение иммуноэлектрофореза становится еще более наглядным, если принять во внимание, что с помощью микрометода Шейдигера[16] можно анализировать белок в чрезвычайно малых количествах — до 5—10 мкг. [c.20]

Демонстрация ключевой роли сиаловой кислоты как компонента многих гликонротеинов в их отношении к частице вируса гриппа и к вирусной инфекции (обзор см. [186]) имела большое влияние на современные исследования гликонротеинов. Можно отметить лишь немногие направления в современном развитии исследований. Многие уже известные и очищенные гликонротеины, включая групповые вещества крови и белки сыворотки, были исследованы вновь и вскоре стала очевидной широкая распространенность гликонротеинов, содержащих сиаловые кислоты. Присутствие сиаловой кислоты во многих гликопротеинах, представляющих биологический интерес, делает необходимым развитие мягких методов их выделения и очистки, поскольку кетозидная связь, соединяющая концевой остаток сиаловой кислоты с ее партнером, чувствительна даже к 0,05 п. минеральной кислоте. Ферментативное отщепление сиаловой кислоты от гликонротеинов позволило оценить ее вклад в физические, химические и биологические свойства индивидуальных гликопротеинов. Этот подход был очень плодотворным. Так, оказалось, что сиаловая кислота ответственна за низкую изоэлектрическую точку и высокую электрофоретическую подвин ность сиалогликопротеинов, за электрофоретическую подвижность эритроцитов и раковых клеток, за вязкость гликонротеинов слюны, за биологическую активность гонадотропинов и других гормонов и за правильное функционирование фактора Кэстла. По счастливому стечению обстоятельств этот рост исследований гликонротеинов происходил в то время, когда был доступен арсенал чувствительных, мощных и специфических методов исследования состава и структуры сложных белков и определения их физических свойств и химической реакционной способности. Ниже будут рассмотрены успехи, достигнутые к настоящему времени. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология