Актин полимеризация

Механизм биологического действия аматоксинов связан с ингибированием эукариотической ДНК-зависимой РНК-полимеразы. Фаллоидин необратимо связывается с примембраииым актином, вызывая его полимеризацию, что, в свою очередь, приводит к нарушению морфологии мембран гепатоцитов. [c.277]

Менее плотная 1-полоса образована тонкими нитями белка актина, молекулы которого представляют собой двойные спирали -форма актина), возникшие в результате полимеризации глобулярного С-ак- [c.393]

Сфероидальные мономеры С-актина имеют диаметр 5,5 нм и молекулярную массу 46 000—47 000. Степень а-спиральности около 30%- Полимеризация С-актина в Р-актин происходит с участием АТФ [c.395]

Пример 2. Полимеризация актина [c.318]

Построение четвертичной структуры ферментов — это только один пример процессов полимеризации, зависящих в основном, если не всецело, от образования слабых химических связей между субъединицами или протомерами. При сборке сократимых элементов мышцы нз мономерных единиц О-актина образуется фибриллярный белок Р-актин (рис. 100, Л). [c.318]

Мономер тубулина (М = 60000) по составу сходен с актином и содержит 1 моль свя. аиного ГТФ. Его можно выделить из цитоплазматических микротрубочек, ресничек и веретена. Образуются микротрубочки путем полимеризации мономеров тубулина с использованием энергии АТФ. Следовательно, подавление синтеза АТФ косвенно влияет на формирование микротрубочек и на процесс митоза. Симптомы токсического действия проявляются после прорастания семян и появления всходов. Вторичные корешки не развиваются, рост побега приостанавливается, семядольные листья [c.40]

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей (рис. 118). Известны две его формы — глобулярный С-актин и фибриллярный Р-актин (см. главу 12). Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 ООО. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мд актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерас- [c.297]

Рис. 17.4. Схематическое изображение полимеризации С-актина в Р-актин

Длина саркомера или степень полимеризации миозина в толстых нитях миофибрилл — это генетически обусловленный фактор, т. е. не изменяется в процессе индивидуального развития и под влиянием тренировки, однако влияет на проявление двигательных качеств. Различные типы мышечных волокон имеют разную длину саркомера. Содержание в мышцах белка актина существенно изменяется в процессе индивидуального развития и при тренировке. Этот показатель обнаруживает выраженные различия в мышечных волокнах разного типа и в мышцах различного функционального профиля. [c.371]

Основной белок тонких нитей - актин. Актин - глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек. [c.129]

Некая новая функция также может быть развита на основе предшествующих белков в совершенно новом функциональном направлении [7541. Как видно из табл. 9.4, сериновая протеаза является прототипом функциональной единицы, которая неоднократно использовалась при развитии сложных физиологических систем. Другой распространенный пример —белки актин и миозин, которые широко распространены в подвижных клетках и их содержимом [755, 756]. У более высокоразвитых организмов актин-миозиновыми системами осуществляются такие различные функции, как сокращение мышц, освобождение соединений-переносчиков в нервной системе, амебовидное движение белых кровяных телец и закупорка поврежденных кровяных сосудов путем создания сгустка. Кроме того, в некоторых биологических процессах, когда должна стабилизироваться или изменяться фэрма клеток, используется свойство актина образовывать самые разнообразные структуры за счет обратимой полимеризации [757]. [c.283]

В некоторых случаях глобулярные белки могут ассоциироваться в комплексы, состояш ие из настолько большого числа молекул, что этот процесс часто называют полимеризацией. Особенный интерес представляет случай образования комплексов этого типа актином, одним из компонентов [c.338]

Рис. 130. Полимеризация глобулярных белков. а — структура Г-актина, предложенная на основании электронно-микроскопических снимков б — предполагаемая структура фибриногеновых полимеров.

ОКОЛО 5 нм такую мономерную форму актина называют С-актин (глобулярный актин). Молекулы С-актина взаимодействуют друг с другом с образованием фибриллярного актина — -актина (рис. 17.4). Процесс полимеризации О-актина в Р-актин можно инициировать введением одно-или двухзарядных катионов металлов. Форма молекул Р-актина напоминает нитки бус, скрученные друг с другом. [c.479]

Рентгеноструктурный анализ показал, что Р-актин представляет собой спираль диаметром около 70 А из мономеров актина. В мышцах весь актин присутствует в составе Р-формы. Актиновые нити в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом один из концов полимера Е-актина (на котором скорость полимеризации больше) расположен в 2-диске, а другой (скорость полимеризации меньше) — в центральной части саркомера. Следовательно, нити актина, расположенные в левой и в правой частях саркомера, имеют противоположную направленность. [c.479]

Хотя в процессе полимеризации и происходит гидролиз связанного АТР, сама полимеризация энергии не требует она идет, даже если, с актином связан ADP или негидролизуемый аналог АТР. Однако гидролиз АТР оказывает существенное влияние на динамическое поведение актиновых филаментов это мы увидим позже, когда будем рассматривать те виды клеточной активности, которые (в отличие от мышечного сокращения) зависят от контролируемой полимеризации и деполимеризации актина. [c.258]

Структура актиновых нитей. В состав тонких филаментов входят белки актин, составляющий, как уже отмечалось, основу нитей, тро-помиозин и тропонин. Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с молек. массой 41,8 кДа это глобулярный актин или О-актин. С каждой молекулой О-актина связан один ион Са +, стабилизирующий ее глобулярную конформацию. Кроме того, с О-актином невалентно ассоциирована одна молекула АТР. При невалентной полимеризации глобулярного актина концевой фосфат АТР отщепляется и образуется фибриллярный актин или Р-актин. Полимеризацию можно вызвать повышением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому. Процесс не требует затраты энергии, хотя и сопровождается гидролизом АТР, который значительно повышает скорость полимеризации и оказывает влияние на его динамику. По данным электронной микроскопии актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, длина которых равна 65 А, а толщина в самой широкой части 40 А. Цепи Р-актина образуют двойную спираль, имеющую 13 молекул в шести витках, повторяющихся каждые 360 А [452]. [c.122]

Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с мол. массой 41 800 это так называемый глобулярный актин, или G-актин. С каждой молекулой G-актина прочно связан один ион Са , стабилизирующий ее глобулярную конформацию кроме того, к ней нековалентно присоединена одна молекула АТР. При полимеризации G-актина концевой фосфат АТР отщепляется. В результате полимеризации образуются актиновые филаменты, называемые также фибриллярным актином или F-актином. Полимеризацию можно вызвать простым повьш1ением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому раствор актина, который был лишь ненамного более вязок, чем чистая вода, быстро становится очень вязким в результате агрегации молекул G-актина и образования филаментов. [c.79]

Обычно актин выделяют, обрабатывая порошок высушенной мышечной ткани сильно разбавленным солевым раствором, который вызывает диссоциацию актиновых филаментов на их глобулярные субъединицы. Каждая субъединица представляет собой одну полипептидную цепь длиной в 375 аминокислотных остатков, с которой нековалентно связана одна молекула АТР. Такой акгин называют глобулярным, или G-актином. При полимеризации актина связанный АТР гидролизуется, отщепляя концевой фосфат, а акгин образует филаменты, называемые фибриллярным актином (F-актином). Полимеризацию можно вызвать, просто повысив концентрацию соли до уровня, близкого к физиологическому при этом раствор актгша, лишь ненамного более вязкий, чем вода, быстро густеет по мере образования филаментов. [c.258]

Спиральное расположение связанных головок, повернутых в одном направлении, создает картину цепочки из наконечников стрел, выявляющую полярность актинового филамента. Конец, к которому обращены острия, называют минус-концом, а другой конец - плюс-концом, так как полимеризация актина на этих концах ршет с различной скоростью (см. рис. 11-40). С любезного разрешения R. raig.) [c.262]

Для передвижения конуса роста необходимы актиновые филаменты. Если в культуральную среду добавить цитохалазин В, предотвращающий полимеризацию актина, движение микропиишков конуса роста прекращается и аксон перестает продвигаться вперед. Тем не менее конус роста остается прикрепленным к субстрату, и нейрит сохраняет свою прежнюю длину. Если же в культуральную среду добавить колхицин, разрушающий микротрубочки, нейрит будет втягиваться обратно в тело клетки. В то же время из проксимальных участков нейрита, которле до того были гладкими и прямыми, будут развиваться новые микрошипики и даже новые конусы роста. Поэтому было высказано предположение, что микротрубочки служат для стабилизации удлиняющегося нейрита и для ограничения участков, где может проявляться активность конусов роста, подобно тому как в фибробласте микротрубочки, по-видимому, определяют локализацию мембранной складчатости (см. разд. 10.7.4). [c.136]

В связи с этим была сделана попытка выдвинуть представление о возможности использования энергии АТФ при мышечном сокращении при участии второго компонента актомиозиновой системы — актина, способного существовать в двух формах — глобулярной (Г-актин) и фибриллярной (Ф-актин). Молекулы глобулярной формы актина, по данным Штрауба, всегда связаны с АТФ при полимеризации актина, т. е. при образовании Ф-актина, наблюдается гидролитическое дефосфорилирование АТФ. [c.449]

Оба белка — миозин и актин — были изучены раздельно. Что касается актина, то это — глобулярный белок с константой седиментации 5=48 и молекулярным весом 70 ООО. Актин легко образует двойные молекулы и в таком виде, вероятно, входит в актомиозиновый комплекс. Он содержит, по всем данным, простетическую группу нуклеотидной природы, по-видимому, адениловую кислоту. Актин полимеризуется сам по себе в нити в присутствии 0,6М КС1 и 5-10 М Mg lj. По-видимому, эта полимеризация относится целиком к четвертичной структуре белка, т. е. происходит без развертывания глобул за счет их соединения в длинные цепочки локальными связями. [c.194]

АКТИН — белок, входящий в состав сократительных алементов мышечного волокна извлекается водой из обезжиренной и обезвоженной ацетоном мышечной ткани. Молекулы А. существуют в двух формах деполимеризованной, или глобулярной (приближающейся к шарообразной), и полимеризованной, или фибриллярной (нитевидной). Мол. в. глобулярного А. 35 10 — 10 10 . Взаимный переход этих форм связан с воздействием определенных концентраций р-ров солей (до 0,1 М в случае одновалентных ионов, до 0,005 М — в случае двухвалентных) или изменением pH нри этом обязательно также присутствие каталитич. количеств Mg . Образование фибриллярного А. сопровождается резким повышением вязкости р-ров А. От связанной глобулярным А. аденозинтрифосфорной к-ты нри полимеризации отщепляется 1 молекула фосфата и поэтому фибриллярный А. оказывается связаннь]м уже с аденозиндифосфорной к-той. А. сте-хиометрически соединяется с другим белком мышечной ткани миозином, образуя актомиозин — главный сократительный белок мышц. [c.49]

Тонкие нити образованы актином, тропомиозином и тропони-ном. Основным белком тонких нитей является актин, имеющий центры связывания с миозином. Он бывает в двух формах глобулярный С-актин (ММ 43 ООО Да) и фибриллярный F-aктин. / -актин образуется при полимеризации С-актина это двухцепочечная спираль из мономеров С-актина (бусы). [c.459]

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Миозин есть почти во всех клетках позвоночных и всегда находится в сократительных пучках, образуемых в цитоплазме актиновыми филаментами. Миозин - эволюционно гораздо менее консервативный белок, чем актин, и известно несколько его форм. При полимеризации in vitro миозин скелетных мышц, например, образует значительно более крупные филаменты. чем миозины немышечных клеток. [c.259]

Из шести вариантов актина, экспрессируемых у млекогаггающих один содержрггся только в скелетных мышцах, другой - в сердечной мышце, а еще два - только в гладкомышечных клетках (первый из них - в гладкой мускулатуре сосудов, а второй в мускулатуре других органов) и наконец, два последних варианта, известные как немышечные, или цитоплазматические, актины, являются, но-видимому, универсальными компонентами цитоскелета и в значительных количествах присутствуют в большинстве немышечных клеток. Все эти виды, или изоформы, актина очень сходны по аминокислотным последовательностям например, мышечные актины отличаются от цитоплазматических менее чем по 7% аминокислот. Если не считать некоторых различий в N-концевой части молекулы, возможно, влияющих на процесс полимеризации актина, не ясно, имеют ли такие различия какое-либо функциональное значение. Экспрессия гена сердечного актина в культивируемых фибробластах не изменяет ни форму, ни поведение клеток, и синтезируемый белок легко включается в их нормальные актиновые структуры. Напротив, различия между миозинами влияют и на скорость сокращения, и на его регуляцию, а также на стенень ассоциации молекул миозина в клетке. [c.272]

Рис. 11-39. Кинетика полимеризании актина in vitro. Полимеризацию инициируют повышением ионной силы в растворе актина, и она

Если таким же образом погасить флуоресценцию актиновых филаментов на небольшом участке в любой другой области клетки, свечение через несколько минут восстановится без всякого видимого перемещения очевидно, в организации или поведении актина в переднем крае клетки есть какие-то особенности Было высказано прелположение. что непрерывная полимеризация актина непосрелственно под плазматической мембраной может использоваться для вытягивания переднего края клетки и помогать тем самым ее движению вперед (см. разд. 11.6.5). Изучение механизма перемещения снермиев некоторых беспозвоночных действительно показало участие в этом процессе полимеризации актина. [c.287]

Взрывообразная полимеризация актина способствует образованию акросомалыгого отростка у спермиев некоторых беспозвоночных [27] [c.288]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.100 , c.101 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.283 , c.286 , c.287 , c.288 , c.289 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.193 , c.195 , c.199 , c.200 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.283 , c.286 , c.287 , c.288 , c.289 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология